ХИСТИДИН: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ, ХРАНА - БИОЛОГИЈА - 2025

Хистидин (Хис, Х) је амино киселина која се користи за синтезу протеина. То је хидрофилни молекул, па је генерално оријентисан ка спољној страни протеинских структура када су у течном медијуму.

Сматра се есенцијалном аминокиселином за растућу децу јер је не производе. Код одраслих постоји мала производња хистидина, али он није довољан да би се обезбедиле дневне потребе, због чега се сматра полусенсен аминокиселином.

Хемијска структура аминокиселине Хистидин (Извор: Борб, виа Викимедиа Цоммонс)

За животиње и човека, хистидин је есенцијална или бар полу-есенцијална аминокиселина, међутим, биљке, гљивице и микроорганизми ефикасно производе хистидин који им је потребан и део су прехрамбених извора хистидина, поред протеина. Животиње.

Хистидин врши веома важне физиолошке функције код људи, као што су: када је део активних центара многих ензима, учествује у расту, имунолошком систему и стварању мијелина у нервним влакнима, између осталог.

Биосинтеза хистидина је сложен процес који се одвија углавном у јетри и захтева од 9 до 11 ензимских корака. Њена разградња се догађа у јетри и кожи и пролази кроз стварање глутамата, а следећи различите путеве.

Много намирница је богато хистидином, попут животињских протеина попут меса и млечних производа, као и биљних протеина. Они обезбеђују велики део дневних потреба за хистидином које наше тело треба да правилно функционише.

Мањак или вишак хистидина изазван наследним метаболичким или транспортним проблемима или недостатком исхране у уносу повезани су са неким важним здравственим проблемима и деце и одраслих. Довољан унос хистидина омогућава вам одржавање здравог и здравог живота у већини случајева.

карактеристике

Упечатљива карактеристика хистидина је та што се он може претворити у хистамин, супстанцу која активно учествује у многим алергијским и упалним реакцијама.

У рибама које су изложене околини без довољног расхлађивања, бактерије могу претворити хистидин у хистамин и зато, када се гутају, они изазивају тровање храном.

Још једна карактеристика ове аминокиселине је да је једна од ретких, међу 22 постојеће, која јонизује у физиолошком опсегу пХ (око 7,4) и, самим тим, може активно учествовати на каталитичком месту многих ензима.

У молекули хемоглобина, проксимални хистидин је један од лиганда хеме групе. Другим речима, ова аминокиселина учествује у транспортној функцији хемоглобина и важна је за синтезу овог протеина, као и за миоглобин, који је такође познат као "мишићни хемоглобин".

Структура

Хистидин је основна поларна хидрофилна аминокиселина , разврстана у есенцијалне аминокиселине, јер их животиње не могу да синтетишу. Међутим, као што је раније поменуто, синтетишу га бактерије, гљивице и биљке.

У растућој деци хистидин је апсолутно неопходан; одрасла особа може га синтетизовати, али није јасно да ли то задовољава дневне потребе за хистидином, па га мора уносити исхраном.

Као и све аминокиселине, и хистидин има α-угљеник на који је везана амино група, карбоксилна група, атом водоника и бочни ланац.

Бочни ланац ове аминокиселине је формиран од имидазолног прстена који на физиолошком пХ протонира и добија позитивно наелектрисање, а назива се „имидазолијум“ у скраћеници као ИмХ +.

Заједно са лизином и аргинином, хистидин формира групу основних аминокиселина. Од три, хистидин је најмање базичан и његов имидазолни прстен може депротонирати при пХ близу 6.

Како на физиолошком пХ нивоу хистидин може да размењује протоне, има тенденцију да учествује у ензимској катализи која укључује пренос протона. Такође, пошто је реч о поларној аминокиселини, обично се налази на спољној површини протеина, где може хидрирати у воденом медијуму.

Карактеристике

Као део активног места ензима

Хистидин је неопходан за синтезу многих протеина, посебно ензима чији активни центри имају ту аминокиселину у својој структури. Дио је активног центра алдолазе код сисара, гдје функционише као донор протона.

Налази се у активном центру карбоксипептидазе А, ензима панкреаса који има активно место састављено од Зн и хистидина. У фосфоглицерратној мутази гликолитичког ензима налазе се два активна остатка хистидина у његовом активном центру који делују као акцептори или донори фосфорилних група.

Такође се налази у активном месту ензима као што су глицералдехид 3-фосфат дехидрогеназа, лактат дехидрогеназа, папаин, химотрипсин, РНаза А и хистидинска амонијачна лиза (хистидаза). Поред тога, алостерни је инхибитор ензима глутамин синтетаза.

Остале функције

Ова аминокиселина је од великог значаја за тело, јер њеном декарбоксилацијом хистидин декарбоксилазом настаје хистамин, снажни вазодилататор везан за упалне и алергијске реакције, присутан у цревима и гранулама ћелија мононуклеарног фагоцитног система.

Хистидин производе неурони централног нервног система са неуромодулаторним функцијама.

Неопходна је за формирање мијелинских омотача нервних влакана, па игра важну улогу у преносу електричних импулса у њима.

Упоредо са хормоном раста и другим аминокиселинама, хистидин доприноси механизмима за обнављање ткива, углавном у кардиоваскуларном систему.

Неке додатне функције укључују:

- Доприноси детоксикацији неких тешких метала јер делује као хелатор.

- Штити од оштећења од зрачења.

- Учествује у стварању црвених и белих крвних зрнаца.

- Неопходан је за стварање хемоглобина.

- Помаже у борби против неких негативних ефеката реуматоидног артритиса, као што су упала и недостатак покретљивости.

- Важна је аминокиселина за регенерацију, раст и сексуалну функцију.

Карнозин, ансерин и хомокарносин су дипептиди формирани из хистидина. Прва два се налазе у мишићима и имају важне функције као пуфери и као активатори миозинске АТПазе.

Хомокарнозин се производи у мозгу у количинама 100 пута већим од карнозина у скелетним мишићима.

Биосинтеза

Хистидин добија свој карбонски скелет из рибозе 5-фосфата. У Е. Цоли бактерији, ова аминокиселина се производи из овог једињења кроз 11 ензимских корака:

1. Први корак синтезе састоји се од преношења фосфорибозила из АТП у угљеник 1 рибоза 5-фосфата, стварајући 5-фосфорибозил-1-пирофосфат (ПРПП). Ензим фосфорибозил-пирофосфат синтетаза (ПРПП синтетаза) катализује ову реакцију.
2. Тада долази до преноса пирофосфатне групе из угљеника 1 у Н-1 АТП-а и настаје Н1- (5'-фосфорибозил) -АТП. Ензим који катализује ову реакцију је АТП фосфорибосилтрансфераза.
3. Дејством фосфорибозил-АТП-пирофосфат хидроксилазе, α, β-пирофосфатна веза АТП се хидролизује и формира се Н1- (5'-фосфорибозил) -АМП.
4. Ензим фосфорибозил-АМП цикло хидроксилаза отвара пурински прстен између Н-1 и Ц-6 и формира се рибонуклеотид Н1- (5'-фосфорибозил формимино) -5-аминоимидазол-4-карбоксамид-1-рибонуклеотид.
5. Затим се отвара рибофуранозни прстен који долази из ПРПП-а и изомеризира се у кетосе, формирајући Н1- (5'-фосфорибозил-формимино) -5-аминоимидазол-4-карбоксамид-1-рибонуклеотид дејством ензима изомеразе.
6. Ензим аминотрансфераза преноси амидо групу из глутамина који се претвара у глутамат и разбија формимино везу, ослобађајући тако 5-аминоимидазол-карбоксамид-1-рибонуклеотид и стварајући имидазол глицерол фосфат.
7. Молекула воде се уклања из имидазол глицерол фосфата помоћу имидазол глицерол фосфат дехидрататазе и формира се имидазол ацетол фосфат.
8. Амино група се преноси у имидазол ацетол фосфат преко хистидинол фосфат трансаминазе и формира се хистидинол фосфат.
9. Група естра фосфорног хистидинол фосфата се хидролизује да би се добио хистидинол. Хистидинол фосфат фосфатаза катализује ову реакцију.
10. Касније се хистидинол оксидује хистидинол дехидрогеназом и формира хистидинално.
11. Сама хистидинол дехидрогеназа оксидира хистидин и претвара је у хистидин.

Први ензим хистидинског биосинтетског пута је инхибиран производом пута, то јест, хистидин учествује у алостерној инхибицији АТП фосфорибосилтрансферазе, која представља главни регулаторни механизам пута.

Деградација

Хистидин, пролин, глутамат, аргинин и глутамин су аминокиселине које, када се разграде, на крају формирају α-кетоглутарат. Четири од њих се прво претварају у глутамат, што трансаминацијом ствара α-кетоглутарат.

Хистидин, путем хистидиназе, губи од α-амино групе да би постао уроканат. Затим уроканаза хидрира положаје 1 и 4 уроканата, формирајући 4-имидазолон-5-пропионат. Након тога долази до хидролизе имино групе 4-имидазолон-5-пропионата, формирајући Н-формиминоглутамат.

Последња реакција укључује преношење формила из Н-формиминоглутамата у тетрахидрофолат, који делује са ензимом глутамата формимин трансферазом. Крајњи производи ове реакције су глутамат и Н5-формимино тетрахидрофолат.

Α-кетоглутарат настаје трансаминацијом глутамата. Α-Кетоглутарат је интермедијер у Кребсовом циклусу и такође може ући у глуконеогени пут за стварање глукозе.

Амино група глутамата улази у циклус производње урее како би се елиминисала у урину. Све ове реакције јављају се у јетри, а неке од њих и у кожи.

Храна богата хистидином

Дневне потребе за хистидином су отприлике 10 до 11 мг по кг телесне тежине, дневно. У растућој деци хистидин је есенцијална аминокиселина која се мора уносити кроз исхрану.

У осталим животињама, хистидин је такође есенцијална аминокиселина и они који се гаје у стаји морају примити хистидин да би одржали свој нормалан ниво хемоглобина.

Храна богата хистидином укључује:

- говедина, јањетина, свињетина, пилетина и ћуретина. Такође се налази у рибама као што су туна (чак и конзервирана), лосос, пастрмка, рибанац и бранцин, као и неким шкољкама.

- Млеко и његови деривати, посебно у зрелим сиревима као што су пармезан, Груиере, швајцарски сир, и гауда. У кремама, сурутки, јогурту и павлаци.

- соја и сухо воће попут ораха и семенки. У семенкама сунцокрета, бундеве, лубенице, сезама, бадема, пистација, кикирики путера и цхиа семенки.

- Јаја и пасуљ или бели пасуљ.

- интегралне житарице попут квиноје, пшенице, смеђег пиринча итд.

Предности његовог уноса

Постоји велики број патолошких стања у којима хистидин може бити користан као додатак лечењу.

Међу ове патологије можемо назвати реуматоидни артритис, артеријску хипертензију (пошто је описан хипотензивни ефекат хистидина), код инфекција, фригидности и сексуалне импотенције, тровања тешким металима, токсичног синовитиса, неуритиса, повраћања трудноће, кардиоваскуларних поремећаја и слуха, чира и анемије.

У кожи, разградњом конзумираног хистидина настаје уроканска киселина која је у стању да заштити кожу апсорбирањем ултраљубичастих зрака.

Прекомерна потрошња хистидина код здравих појединаца не производи велике промене, јер се он брзо разграђује. Међутим, употребу прехрамбених додатака хистидина требало би ограничити код пацијената са озбиљним проблемима јетре и / или бубрега.

Поремећаји недостатка

Мањак хистидина повезан је са променама у имунолошком одговору услед смањене производње хистамина и белих крвних зрнаца, накупљању слободних радикала и малформацијама или патуљастим растворима у плода.

Пријављени су и проблеми са костима, глухоћа и анемија повезана са недостатком хистидина.

Хартнуп-ова болест је наследно стање које утиче на транспорт хистидина и триптофана кроз слузницу танког црева и бубрега, изазивајући недостатак обе аминокиселине.

Најрелевантније клиничке манифестације су појава љуштених и црвених лезија на кожи након излагања сунцу, различити степени поремећаја кретања и неки симптоми психијатријских болести.

Хистидинемија је аутосомно рецесивна болест коју карактерише недостатак ензима хистидазе, који изазива повећане нивое хистидина у крви и урину.

Као резултат тога, ови пацијенти не могу разградити хистидин до уроканске киселине у јетри и кожи. Ову болест прате умерена ментална заосталост, оштећења говорног и слушног памћења без глухоће.

Ограничење уноса хистидина као лечења није било ефикасно у генерисању клиничких побољшања и носи ризик од генерисања поремећаја раста код деце захваћене овом болешћу.

Референце

1. Матхевс, Ц., ван Холде, К., & Ахерн, К. (2000). Биохемија (3. изд.). Сан Франциско, Калифорнија: Пеарсон.
2. Мурраи, Р., Бендер, Д., Ботхам, К., Кеннелли, П., Родвелл, В., & Веил, П. (2009). Харпер'с Иллустратед Биоцхемистри (28. изд.). МцГрав-Хилл Медицал.
3. Нелсон, ДЛ и Цок, ММ (2009). Лехнингерови принципи биохемије. Омега издања (5. изд.). дои.орг
4. Пенцхарз, П., Фарри, Л. и Папагеоргиоу, А. (1983). Утицај људског млека и формулација са мало протеина на стопе укупног промета протеина у телу и излучивање 3-метилхистидина у урину превремено рођене деце. Цлиницал Сциенце, 64, 611–616.
5. Сонг, БЦ, Јоо, Н., Алдини, Г., и Иеум, К. (2014). Биолошке функције хистидин-дипептида и метаболички синдром. Истраживање и пракса исхране, 8 (1), 3–10.