ХИДРОФОБНЕ ИНТЕРАКЦИЈЕ: ШТА ЈЕ ТО, ВАЖНОСТ И ПРИМЕРИ - БИОЛОГИЈА - 2025

Тхе хидрофобне интеракције (ХИ) су снаге које одржавају кохезију између аполарним једињења уроњене у растворе или поларном растварачу. За разлику од других нековалентних интеракција, као што су водоничне везе, јонске интеракције или ван дер Ваалсове силе, хидрофобне интеракције не зависе од својствених својстава раствора, већ од растварача.

Веома илустративни пример ових интеракција може бити раздвајање фаза које се дешава када је у питању мешање воде са уљем. У овом случају, молекули уља „међусобно делују“ као резултат распореда молекула воде око њих.

Емулзија масти у води (Цатрин Сохраби, са Викимедиа Цоммонс)

Појам ових интеракција постоји још од пре четрдесетих година КСКС века. Међутим, термин "хидрофобна веза" сковао је Каузманн 1959. године, проучавајући најважније факторе за стабилизацију тродимензионалне структуре одређених протеина.

ХИ су једно од најважнијих неспецифичних интеракција које се одвијају у биолошким системима. Они такође играју важну улогу у широком спектру инжењерских примена и хемијске и фармацеутске индустрије какву познајемо данас.

Шта су хидрофобне интеракције?

Физички узрок ИХ заснован је на неспособности неполарних супстанци да у раствору формирају водоничне везе са молекулама воде.

Познате су као "неспецифичне интеракције", јер нису повезане са сродношћу између молекула растворених супстанци, већ са склоношћу молекула воде да одржавају сопствене интеракције везањем водоника.

Када су у контакту са водом, аполарни или хидрофобни молекули имају тенденцију да се спонтано агрегирају, како би се постигла највећа стабилност смањењем површине површине контакта са водом.

Овај ефекат може се мешати са јаком привлачношћу, али то је само последица неполарног карактера супстанци у односу на растварач.

Објашњено са термодинамичке тачке гледишта, ове спонтане асоцијације настају у потрази за енергетски повољним стањем, где је најмања варијација слободне енергије (∆ Г).

Узимајући у обзир да је ∆ Г = ∆ Х - Т∆С, енергетски најповољније стање ће бити оно где је ентропија (∆ С) већа, односно тамо је мањи број молекула воде, чија се ротациона и транслациона слобода смањују контактом са неполарним раствором.

Када се аполарни молекули удруже један са другим, везани молекулама воде, постиже се повољније стање него ако би ови молекули остали одвојени, сваки окружени другачијим "кавезом" молекула воде.

Биолошка важност

Хипотекарни индекси су веома релевантни јер се јављају у разним биохемијским процесима.

Ови процеси укључују конформационе промене протеина, везивање супстрата за ензиме, придруживање подјединица ензимских комплекса, агрегацију и стварање биолошких мембрана, стабилизацију протеина у воденим растворима и друго.

У квантитативном смислу различити аутори су преузели задатак утврђивања важности ХИ у стабилности структуре великог броја протеина, закључујући како ове интеракције доприносе више од 50%.

Многи мембрански протеини (интегрални и периферни) повезани су са липидним двослојевима захваљујући ХИ када у својим структурама ови протеини имају хидрофобне домене. Поред тога, стабилност терцијарне структуре многих растворљивих протеина зависи од ХИ.

Неке технике проучавања ћелијске биологије искориштавају својство које неки јонски детерџенти поседују да формирају мицеле, који су "хемисферне" структуре амфифилних једињења чије се аполарне регије међусобно повезују захваљујући ХИ.

Мицеле се такође користе у фармацеутским студијама које укључују испоруку лекова растворљивих у масти и њихово стварање је такође неопходно за апсорпцију сложених витамина и липида у људском телу.

Примери хидрофобних интеракција

Мембранес

Одличан пример ХИ је формирање ћелијских мембрана. Такве структуре су сачињене од фосфолипидног слоја. Његова организација настаје захваљујући ХИ који настају између аполарних репова у „одбојности“ на околни водени медијум.

Беланчевина

ХИ имају велики утицај на савијање глобуларних протеина, чији се биолошки активни облик добија након успостављања одређене просторне конфигурације, регулисан присуством одређених остатака аминокиселина у структури.

• Случај за апомиоглобин

Апомиоглобин (миоглобин којем недостаје хеме група) је мали алфа-хелични протеин који је послужио као модел за проучавање процеса савијања и важности ИХ међу аполарним остацима у његовом полипептидном ланцу.

У студији коју су спровели Дисон и др. 2006. године где су коришћени мутирани низови апомиоглобина, показано је да покретање догађаја савијања апомиоглобина првенствено зависи од ХИ између аминокиселина са аполарним групама алфа-хелика.

Стога мале промјене уведене у секвенцу аминокиселина значе важне модификације терцијарне структуре, што доводи до слабо формираних и неактивних протеина.

Детерџенти

Други јасан пример ХИ је начин деловања комерцијалних детерџената који свакодневно користимо у домаће сврхе.

Детерџенти су амфипатски молекули (са поларном регијом и аполарном регијом). Они могу „емулгирати“ масти јер имају способност стварања водоничних веза са молекулама воде и хидрофобних интеракција са липидима у мастима.

Када су у контакту с масноћама у воденом раствору, молекули детерџента међусобно се удружују на начин да се аполарни репови окрену једни другима, затварајући липидне молекуле, а поларне регије су изложене према површини мицеле, која улази контакт са водом.

Референце

1. Цхандлер, Д. (2005). Сучеља и покретачка снага хидрофобног склопа. Природа, 437 (7059), 640-647.
2. Цуи, Кс., Лиу, Ј., Ксие, Л., Хуанг, Ј., Лиу, К., Исраелацхвили, ЈН, & Зенг, Х. (2018). Модулација хидрофобне интеракције посредовањем структуре површинских наночестица и хемије, а не монотонички хидрофобношћу. Ангевандте Цхемие - Интернатионал Едитион, 57 (37), 11903–11908.
3. Дисон, ЈХ, Вригхт, ПЕ и Схерага, ХА (2006). Улога хидрофобних интеракција у покретању и размножавању савијања протеина. ПНАС, 103 (35), 13057-13061.
4. Лодисх, Х., Берк, А., Каисер, Калифорнија, Криегер, М., Бретсцхер, А., Плоегх, Х., Амон, А., Сцотт, М. и Мартин, К. (2003). Молекуларна ћелијска биологија (5. изд.). Фрееман, ВХ & Цомпани.
5. Луцкеи, М. (2008). Мембранска структурна биологија: са биохемијским и биофизичким основама. Цамбридге Университи Пресс. Преузето са ввв.цамбрудге.орг/9780521856553
6. Меиер, ЕЕ, Росенберг, КЈ, и Исраелацхвили, Ј. (2006). Недавни напредак у разумевању хидрофобних интеракција. Зборник радова Националне академије наука, 103 (43), 15739–15746.
7. Нелсон, ДЛ и Цок, ММ (2009). Лехнингерови принципи биохемије. Омега издања (5. изд.).
8. Неметхи, Г. (1967). Ангевандте Цхемие. Цхем. Инт., 6 (3), 195-280.
9. Отто, С., & Енгбертс, ЈБФН (2003). Хидрофобне интеракције и хемијска реактивност. Органска и биомолекуларна хемија, 1 (16), 2809-2820.
10. Пејс, ЦН, Фу, Х., Фриар, КЛ, Ландуа, Ј., Тревино, СР, Схирлеи, БА, Хендрицкс, М., Иимура, С., Гајивала, К., Сцхолтз, Ј. & Гримслеи, ГР ( 2011). Допринос хидрофобних интеракција стабилности протеина. Часопис за молекуларну биологију, 408 (3), 514–528.
11. Силверстеин, ТП (1998). Прави разлог зашто се уље и вода не мешају. Часопис за хемијско образовање, 75 (1), 116–118.