ИЗОЛЕУЦИН: КАРАКТЕРИСТИКЕ, ФУНКЦИЈЕ, БИОСИНТЕЗА, ХРАНА - БИОЛОГИЈА - 2025

Изолеуцин (Иле, И) је један од 22 природних аминокиселина као део протеина. Пошто људско тело, као и код других сисара, не може да га синтетише, изолеуцин је међу 9 есенцијалних аминокиселина које се морају добити из исхране.

Ову аминокиселину је научник Ф. Ехрлицх први пут изоловао 1903. из азотних састојака репе или репе меласе. Касније је исти аутор одвојио изолеуцин од продуката распадања фибрина и других протеина.

Хемијска структура аминокиселине Изолеуцин (Извор: Цлавецин виа Викимедиа Цоммонс)

То је неполарна аминокиселина присутна у великом делу ћелијских протеина живих организама, поред тога, део је групе аминокиселина разгранатих ланаца БЦАА (од енглеског Б ранчаног Ц хаин А мино А цидс), заједно са леуцином и валине.

Он има функцију у успостављању терцијарне структуре многих протеина, а уз то учествује у формирању различитих метаболичких прекурсора повезаних са ћелијским метаболизмом енергије.

карактеристике

Изолеуцин је класификован у групу неполарних аминокиселина са Р групама или ланцима алифатичке природе, то јест, са хидрофобним ланцима угљоводоника.

Због ове карактеристике, аминокиселине ове групе, као што су аланин, валин и леуцин, имају тенденцију да остану блиске једна другој, што доприноси стабилизацији протеина чији су део кроз хидрофобне интеракције.

Та неполарна аминокиселина тежи отприлике 131 г / мол и присутна је у протеинима у омјеру близу 6%, често „сахрањених“ у њиховом центру (захваљујући хидрофобним особинама).

Структура

Изолеуцин је α-аминокиселина која, као и остале аминокиселине, има централни атом угљеника назван α угљеник (који је хирални), на који су везане четири различите групе: атом водоника, амино група (-НХ2), карбоксилна група (-ЦООХ) и бочни ланац или Р група.

Р-група изолеуцина састоји се од једног разгранатог угљоводоника од 4 атома угљеника (-ЦХ3-ЦХ2-ЦХ (ЦХ3)) у чијем ланцу се налази и кирални атом угљеника.

Због ове карактеристике, изолеуцин има четири могућа облика: два од њих су оптички изомери познати као Л-изолеуцин и Д-изолеуцин, а остала два су дијастереоизомери Л-изолевцина. Претежни облик протеина је Л-изолеуцин.

Молекуларна формула изолеуцина је Ц6Х13НО2, а хемијско име му је α-амино-п-метил-п-етилпропионска киселина или 2-амино-3-метил пентатонска киселина.

Карактеристике

Изолеуцин има више физиолошких функција код животиња укључујући и

- Зарастање рана

- Детоксикација азотних отпадака

- Стимулација имуних функција и

- Потицање излучивања различитих хормона.

Сматра се глукогеном аминокиселином, јер служи као прекурсор молекула за синтезу интермедијара циклуса лимунске киселине (Кребсов циклус) који касније доприносе стварању глукозе у јетри.

Из овог разлога се верује да изолеуцин учествује у регулацији нивоа глукозе у плазми, што има важне импликације са енергетског аспекта тела.

Изолеуцин доприноси путевима синтезе глутамина и аланина, делујући у корист равнотеже између аминокиселина разгранатог ланца.

У клиничком окружењу, неки аутори истичу да пораст концентрација изолевцина, леуцина, тирозина и валина могу бити карактеристични маркери ћелија захваћених туморима, праћен повећањем нивоа глутамина.

Остале функције

Различита научна истраживања показала су да је изолеуцин неопходан за синтезу хемоглобина, протеина који је одговоран за транспорт кисеоника у крви многих животиња.

Поред тога, ова аминокиселина активира унос хранљивих материја у ћелије; Неке студије откривају да током дужег поста може да замени глукозу као извор енергије, а уз то је и кетогена аминокиселина.

Кетогене аминокиселине су оне чији се угљени скелети могу складиштити као масне киселине или угљени хидрати, па функционишу у резерви енергије.

Изолеуцин и остале аминокиселине разгранатог ланца (поред фактора раста и услова животне средине) делују на активирање циљаног Рапамицин сигналног пута, мТОР (м еханички Т аргет Р апамицина).

Овај пут је важан сигнални пут у еукариотама који могу да контролишу ћелијски раст и метаболизам, као и догађаје синтезе протеина и аутофагије. Поред тога, контролише напредак старења и неке патологије као што су рак или дијабетес.

Биосинтеза

Људи и друге животиње нису у стању да синтетишу изолеуцин, али то је део ћелијских протеина захваљујући његовом стицању из хране коју свакодневно конзумирамо.

Биљке, гљивице и већина микроорганизама су способни да синтетишу ову аминокиселину са помало сложених путева који су, уопштено, повезани са онима других аминокиселина које се такође сматрају неопходним за човека.

Постоје, на пример, путеви за производњу изолевцина, лизина, метионина и треонина из аспартата.

Специфично, у бактеријама се изолеукин производи из аминокиселине треонин, преко пирувата, путем који укључује кондензацију 2 пируватних угљеника са молекулом α-кетобутирата, добијеним из треонина.

Реакција започиње дејством ензима треонин дехидрататаза, који катализује дехидрацију треонина дајући α-кетобутират и амонијум (НХ3). Након тога, исти ензими који учествују у биосинтези валина доприносе корацима

- Трансаминација

- Оксидативна декарбоксилација одговарајућих кето киселина и

- Дехидрогенација.

Код ове врсте микроорганизама, синтеза аминокиселина као што су лизин, метионин, треонин и изолеуцин је високо координисана и регулисана, посебно негативним повратним информацијама, где производи реакција инхибирају активност ензима који су укључени.

Упркос чињеници да су изолеуцин, попут леуцина и валина, есенцијалне аминокиселине за човека, ензими аминотрансферазе присутни у телесним ткивима могу их реверзибилно претворити у одговарајуће α-кето киселине, што их може на крају заменити у дијета.

Деградација

Као и многе аминокиселине које су у природи познате, изолеуцин се може разградити тако да формира посреднике различитих метаболичких путева, међу којима се истиче Кребсов циклус (који обезбеђује највећу количину коензима који раде на производњи енергије или за биосинтезу других једињења).

Изолеуцин, триптофан, лизин, фенилаланин, тирозин, треонин и леуцин могу се сви користити за производњу ацетил-ЦоА, кључног метаболичког интермедијара за више ћелијских реакција.

За разлику од осталих аминокиселина, аминокиселине разгранатог ланца (леуцин, изолеуцин и валин) се не разграђују у јетри, већ се оксидују као горива у мишићима, мозгу, бубрезима и масном ткиву.

Ови органи и ткива могу да користе ове аминокиселине захваљујући присуству ензима аминотрансферазе који може да делује на све три и производи одговарајуће α-кето аминокиселине.

Једном када се произведу ови оксидирани деривати аминокиселина, ензим α-кето киселине дехидрогеназе катализује њихову оксидативну декарбоксилацију, при чему се ослобађа молекул угљен-диоксида (ЦО2) и ствара ацил-ЦоА дериват дотичних аминокиселина.

Патологије повезане са метаболизмом изолеуцина

Дефекти у метаболизму изолеуцина и других аминокиселина могу изазвати разне чудне и сложене патологије, као што је, на пример, болест "Јаворов сируп мокраћом" (урин с мирисом јаворовог сирупа) или кетоацидурија разгранатог ланца.

Као што му име каже, ову болест карактерише изразита арома мокраће пацијената који пате од ње, као и повраћање, нападаји, ментална ретардација и прерана смрт.

То се посебно односи на грешке у ензимском комплексу α-кето киселине дехидрогеназе, са којим се аминокиселине разгранатог ланца, као што су изолеуцин и његови оксидовани деривати, излучују у урину.

Колективно, патологије повезане са катаболизмом аминокиселина разгранатог ланца, као што је изолеуцин, познате су као органске киселине, мада су оне које су директно повезане са овом аминокиселином прилично ретке.

Храна богата изолеуцином

Ова аминокиселина обилује мишићним ткивима животиња, због чега је месо животињског порекла попут говедине, свињетине, рибе и других сличних врста, попут јањетине, пилетине, ћуретине, дивљачи, између осталог , богати су у томе.

Такође се налази у млечним производима и њиховим дериватима попут сира. Садржи се у јајима, као и у различитим врстама семенки и орашастих плодова, као суштинског дела протеина који их чине.

Обилује је сојом и грашком, као и екстрактима квасца који се користе у разне намирнице.

Ниво изолеуцина у плазми за одраслог човека износи између 30 и 108 µмол / л, за децу и младе између 2 и 18 година између 22 и 107 µмол / л, а за новорођенчад између 0 и 2 године приближно између 26 и 86 μмол / л.

Ови подаци указују да је конзумирање хране богате овом и другим сродним аминокиселинама неопходно за одржавање многих физиолошких функција организма, јер људска бића нису у стању да га синтетишу де ново.

Предности његовог уноса

Прехрамбени додаци изолеуцина обично садрже друге есенцијалне аминокиселине разгранатог ланца, као што су валин или леуцин или друге.

Међу најчешћим примерима конзумације изолеуцина су додаци исхрани које спортисти користе за повећање процента мишићне масе или синтезе протеина. Међутим, о научним основама на којима се подржавају ове праксе се стално расправља, а њихови резултати нису у потпуности загарантовани.

Изолеуцин се, међутим, користи за сузбијање метаболичких ефеката недостатка витамина (пеллагра) карактеристичних за пацијенте који имају дијету богату сирком и кукурузом, а то је храна богата леуцином, која може утицати на метаболизам триптофана и никотинске киселине код људи.

Ефекти пелагре код експерименталних пацова, на пример, укључују одлагање раста, које се превазилази додатком изолевцина.

- У индустрији производње животиња

У области животињске производње, аминокиселине попут лизина, треонина, метионина и изолевцина су коришћене у пилот тестовима за храњење свиња које расту у контролисаним условима.

Чини се да нарочито изолеуцин делује на асимилацију азота, мада не доприноси повећању телесне тежине код ових домаћих животиња.

- У неким клиничким стањима

Неке публикације сугерирају да изолеуцин може да снизи ниво глукозе у плазми, па се његов унос препоручује пацијентима који пате од поремећаја попут дијабетеса или ниске стопе производње инсулина.

Вирусне инфекције

Додатак изолеуцина показао се корисним код пацијената заражених ротавирусом који изазива болести попут гастроентеритиса и дијареје код мале деце и других младих животиња.

Недавна истраживања закључују да конзумирање ове аминокиселине од експерименталних животиња са горе поменутим карактеристикама (инфицирано ротавирусом) помаже у расту и перформансама урођеног имунолошког система захваљујући активирању ПРР сигналних путева или рецептора с препознавањем обрасци.

Поремећаји недостатка

Мањак изолеуцина може довести до проблема са видом, кожом (попут дерматитиса) и цревима (очигледно као пролив и друге гастроинтестиналне манифестације).

Будући да је есенцијална аминокиселина за стварање и синтезу хемоглобина, као и за регенерацију еритроцита (крвних ћелија), озбиљни недостаци изолеуцина могу имати озбиљне физиолошке последице, посебно повезане са анемијом и другим хематолошким болестима. .

То је експериментално показано код „нормалних“ глодара којима је додељена дијета сиромашна овим изолеуцином, што се завршава развојем значајних анемичних стања.

Међутим, изолеуцин учествује у стварању хемоглобина само код новорођенчади, јер протеин одраслог човека не поседује значајне количине такве аминокиселине; то значи да је недостатак изолеуцина највидљивији у раним фазама развоја.

Референце

1. Адерс Плиммер, Р. (1908). Хемијски устав протеина. Део И. Лондон, Велика Британија: Лонгманс, Греен и ЦО.
2. Адерс Плиммер, Р. (1908). Хемијски устав протеина. ИИ део Лондон, Велика Британија: Лонгманс, Греен и ЦО.
3. Баррет, Г. и Елморе, Д. (2004). Аминокиселине и пептиди. Цамбридге: Цамбридге Университи Пресс.
4. Блау, Н., Дуран, М., Бласковицс, М., & Гибсон, К. (1996). Водич лекара за лабораторијску дијагностику метаболичких болести (2. изд.).
5. Брадфорд, Х. (1931). Историја открића аминокиселина. ИИ. Преглед аминокиселина који су од 1931. године описани као компоненте природних протеина. Напредак у хемији протеина, 81–171.
6. Цампос-Ферраз, ПЛ, Бозза, Т., Ницастро, Х., & Ланцха, АХ (2013). Различити ефекти леуцина или мешавине аминокиселина разгранатог ланца (леуцина, изолеуцина и валина) на отпорност на умор и разградњу мишића и јетре-гликогена код обучених пацова. Прехрана, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Цхампе, П. и Харвеи, Р. (2003). Аминокиселине Амино киселине. У Липпинцоттовим илустрованим критикама: Биохемија (3. изд., Стр. 1–12). Липпинцотт.
8. Цхандран, К. и Дамодаран, М. (1951). Аминокиселине и протеини у стварању хемоглобина 2. Изолеуцин. Биоцхемицал Јоурнал, 49, 393-398.
9. Цхунг, АС, & Беамес, РМ (1974). Допуна лизина, треонина, метионина и изолеуцина јечма мира за узгој свиња. Пас. Ј. Аним. Сци., 436, 429-436.
10. Дејонг, Ц., Меијеринк, В., ван Берло, Ц., Деутз, Н., и Соетерс, П. (1996). Смањена концентрација изолевцина у плазми након крварења у горњим цревима код људи. Гут, 39, 13-17.
11. Едсалл, Ј. (1960). Аминокиселине, протеини и биохемија рака (вол. 241). Лондон: Ацадемиц Пресс, Инц.
12. Енцицлопаедиа Британница. (2012). Преузето 30. августа 2019. са хттпс://ввв.британница.цом/сциенце/исолеуцине
13. Гелфанд, Р., Хендлер, Р., и Схервин, Р. (1979). Дијетални угљени хидрати и метаболизам унесеног протеина. Ланцет, 65–68.
14. Худсон, Б. (1992). Биохемија прехрамбених протеина. Спрингер-Сциенце + пословни медији, БВ
15. Кнерр, И., Воцклеи, Ј., и Гибсон, КМ (2014). Поремећаји метаболизма леуцина, изолеуцина и валина. У Н. Блау (ур.), Водич лекара за дијагнозу, лечење и праћење наследних метаболичких болести (стр. 103–141).
16. Корман, СХ (2006). Урођене грешке разградње изолеуцина: преглед. Молекуларна генетика и метаболизам, 89 (4), 289–299.
17. Крисхнасвами, К., & Гопалан, Ц. (1971). Утицај изолевцина на кожу и електроенцефалограм у пелаграма. Ланцет, 1167–1169.
18. Мартин, РЕ и Кирк, К. (2007). Превоз есенцијалног храњивог састојка у еритроцитима човека заражених паразитом маларије Пласмодиум фалципарум. Блоод, 109 (5), 2217–2224.
19. Национални центар за информације о биотехнологији. ПубЦхем база података. л-изолеуцин, ЦИД = 6306, хттпс://пубцхем.нцби.нлм.них.гов/цомпоунд/л-Исолеуцине (приступљено 31. августа 2019)
20. Нутталл, ФК, Сцхвеим, К., и Ганнон, МЦ (2008). Утицај орално примењеног изолеуцина са и без глукозе на концентрације инсулина, глукагона и глукозе код особа које нису дијабетичне. Европски е-часопис за клиничку исхрану и метаболизам, 3 (4), 152–158.
21. ван Берло, ЦЛХ, ван де Богаард, АЕЈМ, ван дер Хеијден, МАХ, ван Еијк, ХМХ, Јанссен, МА, Бост, МЦФ, & Соетерс, ПБ (1989). Да ли је повећано ослобађање амонијака после крварења у дигестивном тракту последица потпуног одсуства изолеуцина у хемоглобину? Студија о свињама. Хепатологија, 10 (3), 315–323.
22. Вицкери, ХБ, Сцхмидт, ЦЛА (1931). Историја открића аминокиселина. Хемијски прегледи, 9 (2), 169-318.
23. Волфе, РР (2017). Аминокиселине разгранатог ланца и синтеза протеина мишића код људи: мит или стварност? Часопис Међународног друштва за спортску исхрану, 14 (1), 1–7.
24. Ву, Г. (2009). Аминокиселине: Метаболизам, функције и исхрана. Аминокиселине, 37 (1), 1–17.