ЛЕУЦИН: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ, БИОСИНТЕЗА - БИОЛОГИЈА - 2025

Леуцин је једна од 22 амино киселина представљају протеине у живим организмима. Ово припада једној од 9 есенцијалних аминокиселина које тело не синтетише и мора се конзумирати са храном која се уноси у исхрану.

Леуцин је први пут описао 1818. године француски хемичар и фармацеут ЈЛ Проуст, који га је назвао "случајним оксидом". Касније су га Ерленмеиер и Кунлин припремили из а-бензоиламидо-п-изопропиларикилне киселине, чија је молекуларна формула Ц6Х13НО2.

Хемијска структура аминокиселине Леуцин (Извор: Цлавецин виа Викимедиа Цоммонс)

Леуцин је био кључан током откривања смеру превођења протеина, пошто је његова хидрофобна структура омогућила биохемичару Ховарду Динтзису да радиоактивно обележи водоник од угљеника 3 и посматрао смер у којем су аминокиселине уграђене у синтезу пептида хемоглобин.

Протеини познати као "лептир затварачи" или "затварачи", заједно са "цинковим прстима", су најважнији фактори транскрипције у еукариотским организмима. Леуцине затварачи карактеришу своје хидрофобне интеракције са ДНК.

Генерално, протеини богати леуцином или сачињени од аминокиселина разгранатог ланца се не метаболишу у јетри, већ уместо тога иду директно у мишиће где се брзо користе за синтезу протеина и производњу енергије.

Леуцин је аминокиселина разгранатог ланца неопходна за биосинтезу протеина и аминокиселина у млеку који се синтетишу у млечним жлездама. Велике количине ове аминокиселине могу се наћи у слободном облику у мајчином млеку.

Међу свим аминокиселинама које чине протеине, леуцин и аргинин су најзаступљенији и обе су откривени у протеинима свих краљевстава која чине дрво живота.

карактеристике

Леуцин је познат као есенцијална аминокиселина разгранатог ланца, а типичну структуру дели са осталим аминокиселинама. Међутим, разликује га чињеница да његов бочни ланац или Р група има два линеарно везана угљеника, а последњи је везан на атом водоника и две метил групе.

Спада у групу неиспуњених поларних аминокиселина, супституенти или Р групе ових аминокиселина су хидрофобне и неполарне. Ове аминокиселине су углавном одговорне за хидрофобне интеракције унутар и протеина и имају тенденцију да стабилизују структуру протеина.

Све аминокиселине са централним угљеником који је хирални (α угљеник), односно са четири различита супституента, могу се наћи у два различита облика у природи; тако, постоје Д- и Л-леуцин, последњи типичан за протеинске структуре.

Оба облика сваке аминокиселине имају различита својства, учествују у различитим метаболичким путевима и чак могу да модификују карактеристике структура чији су део.

На пример, леуцин у облику Л-леуцина има благо горак укус, док је у облику Д-леуцина врло сладак.

Л-облик било које аминокиселине лакше се метаболизује у организму сисара. Л-леуцин се лако разграђује и користи за изградњу и заштиту протеина.

Структура

Леуцин се састоји од 6 атома угљеника. Централни угљеник, уобичајен у свим аминокиселинама, везан је за карбоксилну групу (ЦООХ), амино групу (НХ2), атом водоника (Х) и бочни ланац или Р групу састављену од 4 атома угљеника.

Атоми угљеника унутар аминокиселина могу се препознати грчким словима. Нумерисање почиње од угљеника карбоксилне киселине (ЦООХ), док напомена грчким писмом почиње од централног угљеника.

Леуцин има супституциону групу у свом Р ланцу изобутилну или 2-метилпропил групу која настаје губитком атома водоника, са формирањем алкил радикала; Ове групе се појављују као гране у структури аминокиселина.

Карактеристике

Леуцин је аминокиселина која може послужити као кетогени прекурсор за друга једињења која су укључена у циклус лимунске киселине. Ова аминокиселина представља важан извор за синтезу ацетил-ЦоА или ацетоацетил-ЦоА, који су део формирања кетонских тела у ћелијама јетре.

Познато је да је леуцин кључан у сигналним путовима инзулина, да учествује у покретању синтезе протеина и да спречава губитак протеина деградацијом.

Обично су унутрашње структуре протеина састављене од хидрофобних аминокиселина као што су леуцин, валин, изолеуцин и метионин. Такве структуре се обично чувају за ензиме уобичајене међу живим организмима, као што је случај са цитокромом Ц.

Леуцин може активирати метаболичке путеве у ћелијама млечних жлезда како би стимулисао синтезу лактозе, липида и протеина који служе као сигнални молекули у регулацији енергетске хомеостазе младих код сисара.

Домене богате леуцином су суштински део специфичних протеина који везују ДНК, а који су углавном структурни димери у супер намотаном облику и познати су као "леуцински протеини у затварачу".

Ови протеини као карактеристичну карактеристику имају правилан образац понављаних леуцина заједно са другим хидрофобним аминокиселинама које су одговорне за регулисање везивања фактора транскрипције на ДНК и између различитих фактора транскрипције.

Леуцин протеини на патент затварачу могу формирати хомо- или хетеродимере који им омогућавају да се вежу за одређене области фактора транскрипције ради регулисања упаривања и њихове интеракције са ДНК молекулама које они регулишу.

Биосинтеза

Све аминокиселине разгранатог ланца, укључујући леуцин, углавном се синтетишу у биљкама и бактеријама. У цветовима биљака долази до значајног повећања производње леуцина, јер је он важан претеч свих једињења одговорних за арому цвећа и плодова.

Један од фактора коме се приписује велико обиље леуцина у различитим бактеријским пептидима је и то што је 6 различитих кодова кодова генетског кода за леуцин (УУА-УУГ-ЦУУ-ЦУЦ-ЦУА-ЦУГ), исто је такође тачно за аргинин

Леуцин се синтетише у бактеријама путем у пет корака који користи кето киселину везану за валин као почетну тачку.

Овај процес је алостерично регулисан, тако да када постоји вишак леуцина унутар ћелије, он инхибира ензиме који учествују у путу и ​​зауставља синтезу.

Биосинтетски пут

Биосинтеза леуцина у бактеријама започиње конверзијом деривата кето киселине валина, 3-метил-2-оксобутаноата у (2С) -2-изопропилмалат, захваљујући деловању ензима 2-изопропилмалто синтазе, који у ту сврху користи ацетил-Цоа и воду.

(2С) -2-изопропил малат губи молекулу воде и претвара се у 2-изопропилмалеат помоћу 3-изопропил малат дехидрататазе. Након тога, исти ензим додаје још један молекул воде и трансформише 2-изопропилмалеат у (2Р-3С) -3-изопропилмалат.

Ово последње једињење подвргава се реакцији оксидоредукције која заслужује учешће молекула НАД +, при чему се производи (2С) -2-изопропил-3-оксосукцинат, што је могуће уз учешће ензима 3- изопропил малат дехидрогеназа.

(2С) -2-изопропил-3-оксосукцинат губи атом угљеника у облику ЦО2 спонтано, стварајући 4-метил-2-оксопентаноат који дејством аминокиселине разгранатог ланца трансаминазе (посебно леуцин трансаминаза) и са истодобним ослобађањем Л-глутамата и 2-оксоглутарата, он ствара Л-леуцин.

Деградација

Главна улога леуцина је да делује као сигнал који ћелији говори да има довољно аминокиселина и енергије за започињање синтезе мишићних протеина.

Распад аминокиселина разгранатог ланца, попут леуцина, започиње трансаминацијом. Овај и два наредна ензимска корака катализују иста три ензима у случају леуцина, изолеуцина и валина.

Трансаминацијом три аминокиселине настају њихови деривати α-кето киселине, који су подвргнути оксидативној декарбоксилацији да би се добили ацил-ЦоА тиоестери који су α, β-дехидрогенирани да би се добили α, β-незасићени ацил-ЦоА тиоестери.

Током катаболизма леуцина, одговарајући α, β-незасићени ацил-ЦоА тиоестер се користи за добијање ацетоацетата (ацетоцетне киселине) и ацетил-ЦоА путем пута који укључује метаболит 3-хидрокси-3-метилглутарил-ЦоА. (ХМГ-ЦоА), који је интермедијар у биосинтези холестерола и других изопреноида.

Катаболички пут леуцина

Од стварања α, β-незасићеног ацил-ЦоА тиоестера добивеног из леуцина, катаболички путеви ове аминокиселине и валина и изолеуцина се знатно разликују.

А, β-незасићени ацил-ЦоА тиоестер леуцина се обрађује низводно од стране три различита ензима позната као (1) 3-метилкротонил-ЦоА карбоксилаза, (2) 3-метилглутаконил-ЦоА хидратаза и (3) 3-хидрокси -3-метилглутарил-ЦоА лиза.

У бактеријама, ови ензими су одговорни за конверзију 3-метилкротонил-ЦоА (изведен из леуцина) у 3-метилглутаконил-ЦоА, 3-хидрокси-3-метилглутарил-ЦоА, те ацетоацетат и ацетил-ЦоА, респективно.

Леуцин који је доступан у крви користи се за синтезу мишићних / миофибриларних протеина (МПС). То делује као активирајући фактор у овом процесу. Такође, директно утиче на инзулин, утичући на снабдевање инсулином.

Храна богата леуцином

Конзумирање протеина богатих аминокиселинама је од суштинске важности за ћелијску физиологију живих организама, а леуцин није изузетак међу есенцијалним аминокиселинама.

Протеини добијени из сурутке сматрају се најбогатијим остацима Л-леуцина. Ипак, сва високо протеинска храна као што су риба, пилетина, јаја и црвено месо, организму дају велике количине леуцина.

Језгра кукуруза имају недостатак аминокиселина лизин и триптофан, имају врло круте терцијарне структуре за варење и имају малу вредност са нутриционистичког становишта, међутим, имају висок ниво леуцина и изолеуцина.

Плодови махунарки су богати готово свим есенцијалним аминокиселинама: лизином, треонином, изолеуцином, леуцином, фенилаланином и валином, али мало их садрже метионин и цистеин.

Леуцин се екстракује, пречишћава и концентрише у таблетама као додатак исхрани за спортисте високог нивоа и продаје се као лек. Главни извор за изолацију ове аминокиселине одговара одмрзнуто сојино брашно.

Постоји додатак прехрани који спортисти користе за регенерацију мишића и познат је као БЦАА (амино-киселине са разгранатим ланцима). Ово омогућава високе концентрације аминокиселина разгранатог ланца: леуцина, валина и изолеуцина.

Предности његовог уноса

Храна богата леуцином помаже у контроли претилости и других метаболичких болести. Многи нутриционисти истичу да храна богата леуцином и додаци исхрани на бази ове аминокиселине доприносе регулисању апетита и анксиозности код одраслих.

Сви протеини богати леуцином стимулишу синтезу протеина мишића; Показано је да пораст удјела леуцина који је прогута у односу на остале есенцијалне аминокиселине може преокренути слабљење синтезе протеина у мускулатури старијих пацијената.

Чак и људи са тешким макуларним поремећајима који су парализовани могу зауставити губитак мишићне масе и снаге правилним оралним додавањем леуцина, поред примјене системских вежби мишићног отпора.

Леуцин, валин и изолеуцин основни су састојци масе која чини скелетни мишић краљешњака, па је њихово присуство од виталног значаја за синтезу нових протеина или за поправљање постојећих.

Поремећаји недостатка

Мањак или малформације ензимског комплекса α-кето киселине дехидрогеназе, који је одговоран за метаболизацију леуцина, валина и изолевцина код људи, могу узроковати озбиљне менталне поремећаје.

Даље, постоји патолошко стање повезано са метаболизмом аминокиселина разгранатог ланца, које се назива „Мапле Сируп мокраћна болест“.

До данас није доказано постојање штетних ефеката у прекомерној конзумацији леуцина. Међутим, препоручује се максимална доза од 550 мг / кг дневно, јер није било дугорочних студија везаних за прекомерно излагање ткива овој аминокиселини.

Референце

1. Алава, МДЦ, Цамацхо, МЕ, и Делгадилло, Ј. (2012). Здравље мишића и превенција саркопеније: ефекат протеина, леуцина и ß-хидрокси-ß-метилбутирата. Часопис за метаболизам костију и минерала, 10 (2), 98-102.
2. Феннема, ОР (1993). Хемија хране (бр. 664: 543). Ацрибиа.
3. Массеи, ЛК, Сокатцх, ЈР, & Цонрад, РС (1976). Катаболизам аминокиселина са разгранатим ланцем у бактеријама. Бактериолошки прегледи, 40 (1), 42.
4. Матхевс, ЦК, & Ахерн, КГ (2002). Биохемија. Пеарсон Едуцатион.
5. Меро, А. (1999). Допуна леуцина и интензивни тренинг. Спортска медицина, 27 (6), 347-358.
6. Мунро, ХН (ур.). (2012). Метаболизам протеина сисара (Вол. 4). Елсевиер
7. Нелсон, ДЛ, Лехнингер, АЛ и Цок, ММ (2008). Лехнингерови принципи биохемије. Мацмиллан.