8 ФАКТОРА КОЈИ УТИЧУ НА АКТИВНОСТ ЕНЗИМА - БИОЛОГИЈА - 2025

У фактори који утичу на активност ензима су они агенси или стања који може да промени функционисање ензима. Ензими су класа протеина чији је посао убрзавање биохемијских реакција. Ове биомолекуле су неопходне за све облике живота, биљке, гљивице, бактерије, протеисте и животиње.

Ензими су неопходни у неколико важних реакција за организме, као што су уклањање токсичних једињења, разбијање хране и стварање енергије.

Репрезентација ензима Полинеуридин-Алдехид Естераза.

Дакле, ензими су попут молекуларних машина које олакшавају задатке ћелија и, у многим приликама, на њихово функционисање утичу или фаворизују под одређеним условима.

Листа фактора који утичу на активност ензима

Концентрација ензима

Како концентрација ензима расте, брзина реакције расте пропорционално. Међутим, то је случај само до одређене концентрације, јер у одређеном тренутку брзина постаје константна.

Ово својство се користи за одређивање активности ензима у серуму (из серума у ​​крви) за дијагнозу болести.

Концентрација супстрата

Повећавањем концентрације супстрата повећава се брзина реакције. То је зато што ће се више молекула супстрата сударити са молекулима ензима, па ће производ брже настати.

Међутим, прекорачење одређене концентрације супстрата неће имати утицаја на брзину реакције, јер би ензими били засићени и радили максималном брзином.

пХ

Промене концентрације јона водоника (пХ) у великој мери утичу на активност ензима. Будући да су ови јони набијени, стварају привлачне и одбојне силе између водоничне и јонске везе у ензимима. Ово ометање производи промене у облику ензима, утичући на тај начин на њихову активност.

Сваки ензим има оптималан пХ при коме је брзина реакције максимална. Према томе, оптимални пХ ензима зависи од места где он нормално делује.

На пример, цревни ензими имају оптималан пХ од око 7,5 (мало базични). Супротно томе, ензими у стомаку имају оптималан пХ од око 2 (веома кисели).

Сланост

Концентрација соли такође утиче на јонски потенцијал, па према томе могу да се мешају у одређене везе ензима, које могу бити део активног места истог. У овим случајевима, као и на пХ, утицаће активност ензима.

Температура

Како температура расте, активност ензима расте и, према томе, брзина реакције. Међутим, ензими за денатуралу при високим температурама, то значи да вишак енергије прекида везе које одржавају њихову структуру, узрокујући да не функционишу оптимално.

Тако се брзина реакције брзо смањује јер топлотна енергија денатурише ензиме. Овај ефекат се може графички посматрати у кривини у облику звона, где је брзина реакције повезана са температуром.

Температура на којој се појављује максимална брзина реакције назива се оптималном температуром ензима која се посматра у највишој тачки кривуље.

Ова вредност је различита за различите ензиме. Међутим, већина ензима у људском телу има оптималну температуру од око 37,0 ° Ц.

Укратко, како температура расте, у почетку ће се брзина реакције повећавати због повећања кинетичке енергије. Међутим, ефекат распада уније ће бити већи и већи, а стопа реакције ће почети да се смањује.

Концентрација производа

Акумулација продуката реакције генерално успорава ензим. У неким ензимима, производи се комбинују са њиховим активним местом и формирају лабави комплекс и тако инхибирају активност ензима.

У живим системима се ова врста инхибиције углавном спречава брзим уклањањем насталих производа.

Ензимски активатори

Неким ензимима је потребно присуство других елемената да би функционисали боље, то могу бити неоргански метални катиони попут Мг ²⁺ , Мн ²⁺ , Зн ²⁺ , Ца ²⁺ , Цо ²⁺ , Цу ²⁺ , На ⁺ , К ⁺ итд.

У ретким случајевима, аниони су такође потребни за ензиматску активност, на пример, хлорид анион (ЦИ-) за амилазу. Ови мали јони се називају кофакторима ензима.

Такође постоји још једна група елемената који промовишу активност ензима, а назива се коенцими. Коензими су органски молекули који садрже угљен, попут витамина који се налазе у храни.

Пример би могао да буде витамин Б12, који је коензим метионин синтаза, ензим неопходан за метаболизам протеина у телу.

Ензимски инхибитори

Инхибитори ензима су супстанце које негативно утичу на функцију ензима и последично успоравају или у неким случајевима заустављају катализу.

Постоје три уобичајена типа инхибиције ензима: конкурентна, некомпетитивна и супстратна инхибиција:

Конкурентски инхибитори

Конкурентски инхибитор је хемијско једињење слично супстрату које може реаговати са активним местом ензима. Када се активно место ензима веже на конкурентни инхибитор, супстрат се не може везати за ензим.

Неконкурентни инхибитори

Некомпетитивни инхибитор је такође хемијско једињење које се везује за друго место на активном месту ензима, које се назива алостерно место. Сходно томе, ензим мијења облик и више се не може лако везати за свој супстрат, тако да ензим не може правилно функционисати.

Референце

1. Алтерс, С. (2000). Биологија: Разумевање живота (3. изд.). Јонес и Бартлетт Леарнинг.
2. Берг, Ј., Тимоцзко, Ј., Гатто, Г. и Страиер, Л. (2015). Биохемија (8. изд.). ВХ Фрееман анд Цомпани.
3. Русселл, П .; Волфе, С .; Хертз, П .; Старр, Ц. и МцМиллан, Б. (2007). Биологија: Динамичка наука (1. изд.). Тхомсон Броокс / Цоле.
4. Сеагер, С .; Слабаугх, М & Хансен, М. (2016). Хемија за данас: општа, органска и биохемија (9. изд.). Ценгаге Леарнинг.
5. Стокер, Х. (2013). Органска и биолошка хемија (6. изд.). Броокс / Цоле Ценгаге Леарнинг.
6. Воет, Д., Воет, Ј. и Пратт, Ц. (2016). Основе биохемије: живот на молекуларном нивоу (5. изд.). Вилеи.