- Катализа
- Ензими
- Шта је ензим?
- Карактеристике ензима
- Номенклатура и класификација ензима
- Како делују ензими?
- Ензимски инхибитори
- Примери
- Разлика између биолошких катализатора (ензима) и хемијских катализатора
- Реакције катализиране ензимом одвијају се брже
- Већина ензима делује у физиолошким условима
- Специфичност
- Регулација ензима је прецизна
- Референце
Ензима , биолошки катализатор или биокатализатор је молекул, обично порекла протеина, која има способност да убрза хемијске реакције које се дешавају унутар живих бића. Молекули каталитичких протеина су ензими, а они који имају природу РНК су рибозими.
У недостатку ензима, огроман број реакција које се одвијају у ћелији и које омогућавају живот није се могао догодити. Они су одговорни за убрзавање процеса наредбама величине близу 10 6 - а у неким случајевима и много већим.
Схематски дијаграм спајања кључа-закључавања ензимско-супстратног комплекса. Извор: Цомпетитиве_инхибитион_ес.свг: * Цомпетитиве_инхибитион.свг: Аутор Аутор Јерри Цримсон Манн, модификован од стране ТимВицкерс, векторизиран од стране Фвасцонцеллосдеривативног дела: Ретама (разговори) изведеница: Бекерр
Катализа
Катализатор је молекул који може да промени брзину хемијске реакције, а да се не потроши у наведеној реакцији.
Хемијске реакције укључују енергију: почетни молекули који су укључени у реакцију или реактанти почињу са једним степеном енергије. Додатна количина енергије се апсорбује да би се достигло „прелазно стање“. Након тога, енергија се ослобађа производима.
Разлика у енергији између реактаната и производа изражена је ∆Г. Ако су енергетски нивои производа виши од реактаната, реакција је ендергонска и није спонтана. Супротно томе, ако је енергија производа нижа, реакција је екстроницна и спонтана.
Међутим, само зато што је реакција спонтана, не значи да ће се одвијати приметном брзином. Брзина реакције зависи од ∆Г * (звездица се односи на енергију активације).
Читалац мора имати на уму ове концепте да би разумео како ензими делују.
Ензими
Шта је ензим?
Ензими су биолошки молекули невероватне сложености, који се састоје углавном од протеина. Протеини су заузврат дуги ланци аминокиселина.
Једна од најистакнутијих карактеристика ензима је њихова специфичност на циљни молекул - овај молекул се назива супстрат.
Карактеристике ензима
Ензими постоје у различитим облицима. Неки су у потпуности састављени од протеина, док други имају регионе не-протеинске природе који се називају кофактори (метали, јони, органски молекули итд.).
Стога је апоензим ензим без кофактора, а комбинација апоензима и његовог кофактора назива се холоензимом.
Они су молекули знатно велике величине. Међутим, само мало места на ензиму директно је укључено у реакцију са супстратом, а ово подручје је активно место.
Када реакција започне, ензим захвата свој супстрат попут кључа који укључује његово закључавање (овај модел је поједностављење стварног биолошког процеса, али служи за илустрацију процеса).
Све хемијске реакције које се одвијају у нашем телу катализирају ензими. У ствари, да тих молекула не би било, морали бисмо чекати стотине или хиљаде година да се реакције заврше. Стога се регулација активности ензима мора контролирати на врло специфичан начин.
Номенклатура и класификација ензима
Када видимо молекул чије се име завршава - можемо бити сигурни да је то ензим (мада постоје изузеци од овог правила, као што је трипсин). Ово је конвенција о именовању ензима.
Постоји шест основних врста ензима: оксидоредуктазе, трансферазе, хидролазе, лизазе, изомеразе и лигазе; задужени за: редокс реакције, пренос атома, хидролиза, додавање двоструких веза, изомеризација и сједињење молекула.
Како делују ензими?
У одељку за катализу поменули смо да брзина реакције зависи од вредности ∆Г *. Што је та вредност већа, то је спорија реакција. Ензим је одговоран за смањење овог параметра - на тај начин повећава брзину реакције.
Разлика између производа и реактаната остаје идентична (ензим не утиче на њих), као ни њихова дистрибуција. Ензим олакшава стварање прелазног стања.
Ензимски инхибитори
У контексту испитивања ензима, инхибитори су супстанце које успевају да смање активност катализатора. Они су класификовани у две врсте: конкурентски и неконкурентски инхибитори. Они првог типа се такмиче са супстратом, а други не.
Генерално, процес инхибиције је реверзибилан, иако неки инхибитори могу остати везани за ензим готово трајно.
Примери
Постоји огромна количина ензима у нашим ћелијама - и у ћелијама свих живих бића. Ипак, најпознатији су они који учествују у метаболичким путевима као што су гликолиза, Кребсов циклус и ланац транспорта електрона.
Сукцинатна дехидрогеназа је ензим типа оксидоредуктазе који катализује оксидацију сукцината. У овом случају, реакција укључује губитак два атома водоника.
Разлика између биолошких катализатора (ензима) и хемијских катализатора
Постоје хемијски катализатори који, попут биолошких, повећавају брзину реакција. Међутим, постоје приметне разлике између две врсте молекула.
Реакције катализиране ензимом одвијају се брже
Прво, ензими су у стању да повећају брзину реакција на редослед величине близу 10 6 до 10 12 . Хемијски катализатори такође повећавају брзину, али само за неколико реда величине.
Већина ензима делује у физиолошким условима
Како се биолошке реакције изводе унутар живих бића, њихови оптимални услови окружују физиолошке вредности температуре и пХ. Хемичарима су с друге стране потребни драстични услови температуре, притиска и киселости.
Специфичност
Ензими су врло специфични у реакцијама које катализирају. У већини случајева раде само са једном или неколико подлога. Специфичност се такође односи на врсту производа који производе. Распон супстрата за хемијске катализаторе је много шири.
Силе које одређују специфичност интеракције између ензима и његовог супстрата исте су које диктирају конформацију самог протеина (Ван дер Ваалсове интеракције, електростатичко, везивање водоника и хидрофобне).
Регулација ензима је прецизна
Најзад, ензими имају већу регулаторну способност и њихова активност варира у зависности од концентрације различитих супстанци у ћелији.
Регулаторни механизми укључују алостеричну контролу, ковалентну модификацију ензима и промену количине ензима који се синтетише.
Референце
- Берг, ЈМ, Стриер, Л. и Тимоцзко, ЈЛ (2007). Биохемија. Преокренуо сам се.
- Цампбелл, МК, и Фаррелл, СО (2011). Биохемија. Шесто издање. Тхомсон. Броокс / Цоле.
- Девлин, ТМ (2011). Уџбеник биохемије. Јохн Вилеи & Сонс.
- Коолман, Ј., и Рохм, КХ (2005). Биохемија: текст и атлас. Панамерицан Медицал Ед.
- Моугиос, В. (2006). Вежба биохемију. Хуман Кинетицс.
- Муллер-Естерл, В. (2008). Биохемија. Основе медицине и наука о животу. Преокренуо сам се.
- Поортманс, ЈР (2004). Принципи биохемије вежби. Каргер.
- Воет, Д. и Воет, ЈГ (2006). Биохемија. Панамерицан Медицал Ед.