- Структура протеина
- Примарна структура
- Секундарна структура
- Терцијарна структура
- Квартарна структура
- Стабилност квартарне структуре
- Хидрофобне интеракције
- Ван дер Ваалс интеракције
- Интеракције оптерећења и оптерећења
- Водоничне везе
- Диполске интеракције
- Интеракције између протомера
- Хомотипске интеракције
- Хетеротипске интеракције
- Референце
Кватернарни Структура протеина дефинише просторне односе између сваке од њихових полипептидних субјединица придружила не-ковалентним силама. У полимерним протеинима, сваки од полипептидних ланаца који их чине назива се подјединицама или протомерима.
Протеини се могу састојати од једног (мономерни), два (димерни), више (олигомерни) или више протомера (полимерни). Ови протомери могу имати сличну или врло различиту молекуларну структуру. У првом случају се каже да су хомотипски протеини, а у другом случају хетеротипични.
Пример квартарне структуре протеинског нуклеарног антигена пролиферативне ћелије. Преузето и уредјено од: Тхомас Схафее.
У научној нотацији, биохемичари користе грчка слова с натписом да би описали састав протеина. На пример, тетрамерни хомотипски протеин је означен са α 4 , док је тетрамерски протеин састављен од два различита димера означен са α 2 β 2 .
Структура протеина
Протеини су сложени молекули који имају различите тродимензионалне конфигурације. Ове конфигурације су јединствене за сваки протеин и омогућују им да обављају врло специфичне функције. Нивои структурне организације протеина су следећи.
Примарна структура
Односи се на секвенцу у којој су различите аминокиселине распоређене у полипептидном ланцу. Овај низ је дат ДНК секвенцом која кодира речени протеин.
Секундарна структура
Већина протеина није у потпуности продужени дуги ланци аминокиселина, већ имају регионе који се редовно пресавијају у хеликс или рјуху. Ово савијање је оно што се назива секундарна конструкција.
Терцијарна структура
Преклопљени простори секундарне конструкције могу се заузврат преклопити и саставити у компактније структуре. Последњи набор је оно што протеину даје тродимензионални облик.
Квартарна структура
У протеинима који се састоје од више подјединица, квартарне структуре су просторни односи који постоје између сваке подјединице и који су повезани нековалентним везама.
Примарне, секундарне, терцијарне и квартарне структуре протеина, тродимензионална конформација. Преузето и уредио: Алејандро Порто.
Стабилност квартарне структуре
Тродимензионална структура протеина стабилизована је слабим или нековалентним интеракцијама. Иако су ове везе или интеракције много слабије од нормалних ковалентних веза, оне су бројне и њихов кумулативни ефекат је моћан. Овде ћемо погледати неке од најчешћих интеракција.
Хидрофобне интеракције
Неке аминокиселине садрже хидрофобне бочне ланце. Када протеини имају ове аминокиселине, савијање молекула наређује ове бочне ланце према унутрашњости протеина и штити их од воде. Природа различитих бочних ланаца значи да они на различите начине доприносе хидрофобном ефекту.
Ван дер Ваалс интеракције
Ове интеракције настају када се молекули или атоми који нису повезани ковалентним везама превише приближе једни другима, и због тога се њихове најудаљеније електронске орбите почињу преклапати.
Тада се између тих атома успоставља одбојна сила која расте врло брзо, како им се центри прилазе. То су такозване 'ван дер Ваалсове снаге'.
Интеракције оптерећења и оптерећења
Електростатичка интеракција настаје између пара набијених честица. Код протеина долази до ове врсте интеракције, како због нето електричног набоја протеина, тако и због појединачног набоја јона који се налазе у њему. Ова врста интеракције се понекад назива и слани мост.
Водоничне везе
Водена веза је успостављена између атома водоника ковалентно везаног за групу донатора водоничне везе и пара слободних електрона који припадају акцепторској групи веза.
Ова врста везе је веома важна, јер својства многих молекула, укључујући и оне воде и биолошке молекуле, највећим делом настају захваљујући водоничним везама. Дијели својства ковалентних веза (дијеле се електрони), као и нековалентне интеракције (интеракција набој-набој).
Диполске интеракције
У молекулама, укључујући протеине који немају нето набој, може доћи до неједнаког распореда њихових унутрашњих набоја, с једним крајњим делом нешто негативнијим од другог. То је оно што је познато као дипол.
Ово диполарно стање молекула може бити трајно, али може и да се индукује. Диполи се могу привући на јоне или на друге диполе. Ако су диполи стални, интеракција има већи обим него она са индукованим диполима.
Поред ових нековалентних интеракција, неки олигомерни протеини стабилизују своју кватернарну структуру кроз врсту ковалентне везе, дисулфидну везу. Успостављени су између сулфхидрилних група цистеина различитих протока.
Дисулфидне везе такође помажу у стабилизацији секундарне структуре протеина, али у овом случају, они везују остатке цистеина унутар истог полипептида (интраполипептидне дисулфидне везе).
Интеракције између протомера
Као што је горе напоменуто, у протеинима који се састоје од више подјединица или протомер, ове подјединице могу бити сличне (хомотипске) или различите (хетеротипске).
Хомотипске интеракције
Подјединице које чине протеин су асиметрични полипептидни ланци. Међутим, у хомотипским интеракцијама, ове подјединице се могу повезати на различите начине, постижући различите врсте симетрије.
Интерактивне групе сваког протомера углавном су смештене у различитим положајима, због чега се називају хетерологним интеракцијама. Хетеролошке интеракције између различитих подјединица се понекад дешавају на такав начин да се свака подјединица испреплете у односу на претходну, способну да постигне спиралну структуру.
У другим приликама, интеракције се дешавају на начин да су дефинисане групе подјединица распоређене око једне или више осе симетрије, у оној која је позната као симетрија тачака-групе. Када постоји неколико симетријских осе, свака подјединица се окреће у односу на свог суседа за 360 ° / н (где н представља број осе).
Међу врсте симетрије добијене на овај начин су, на пример, спиралне, кубичне и икосаедарске димензије.
Када две подјединице међусобно делују преко бинарне осе, свака јединица се окреће за 180 ° у односу на другу, око те осе. Ова симетрија је познато као Ц 2 симетрије . У њему су места интеракције у свакој подјединици идентична; у овом случају не говоримо о хетерологној интеракцији, већ о изологној интеракцији.
Ако је супротно, веза између две компоненте димера је хетеролошка, тада ће се добити асиметрични димер.
Хетеротипске интеракције
Подјединице које делују у протеину нису увек исте природе. Постоје протеини који се састоје од дванаест или више различитих подјединица.
Интеракције које одржавају стабилност протеина су исте као код хомотипских интеракција, али углавном се добијају потпуно асиметрични молекули.
Хемоглобин, на пример, је тетрамер који има два различита пара подјединица (α 2 β 2 ).
Кватарна структура хемоглобина. Преузето и уредјено из: Бењах-бмм27. Изменио Алејандро Порто. .
Референце
- ЦК Матхевс, КЕ ван Холде и КГ Ахерн (2002). Биохеместри. 3. издање Бењамин / Цуммингс Публисхинг Цомпани, Инц.
- РК Мурраи, П. Маиес, ДЦ Граннер и ВВ Родвелл (1996). Харпер'с Биоцхеместри. Апплетон и Ланге
- ЈМ Берг, ЈЛ Тимоцзко и Л. Стриер (2002). Биохеместри. 5. издање ВХ Фрееман анд Цомпани.
- Ј. Коолман и К.-Х. Роехм (2005). Колор атлас биохемије. Друго издање Тхиеме.
- А. Лехнингер (1978). Биохемија. Едиционес Омега, СА
- Л. Стриер (1995). Биохеместри. ВХ Фрееман анд Цомпани, Нев Иорк.