ПРИМАРНА СТРУКТУРА ПРОТЕИНА: КАРАКТЕРИСТИКЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

Примарна структура протеина је редослед у коме су распоређени аминокиселина полипептида или полипептиде која их чине. Протеин је биополимер састављен од мономера α-аминокиселина повезаних пептидним везама. Сваки протеин има дефинисан низ ових аминокиселина.

Протеини обављају широк спектар биолошких функција, укључујући обликовање и одржавање интегритета ћелија кроз цитоскелет, бранећи тело од страних агенаса путем антитела и катализујући хемијске реакције у телу путем ензима.

Примарне, секундарне, терцијарне и квартарне структуре протеина, тродимензионална конформација. Преузето и уредио: Алејандро Порто.

Данас је одређивање састава протеина и редоследа распореда аминокиселина (секвенцирање) брже него пре година. Те информације се депонују у међународним електронским базама података којима се може приступити путем интернета (између осталог ГенБанк, ПИР).

Амино киселине

Аминокиселине су молекули који садрже амино групу и групу карбоксилне киселине. У случају α-аминокиселина, они имају централни атом угљеника (α угљеник) на који су везана и амино група и карбоксилна група, поред атома водоника и карактеристичне Р групе, која се назива бочни ланац.

Због ове конфигурације α-угљеника, аминокиселине које су формиране, познате као α-аминокиселине, су хиралне. Производе се два облика који су зрцалне слике један другог и називају се Л и Д енантиомери.

Сви протеини у живим бићима се састоје од 20 α-аминокиселина Л конфигурације. Бочни ланци ових 20 аминокиселина су различити и имају велику разноликост хемијских група.

У основи, α-аминокиселине могу да се групишу (произвољно) у зависности од типа бочног ланца на следећи начин.

Алифатске аминокиселине

У ову групу су, према неким ауторима, садржани глицин (Гли), аланин (Ала), валин (Вал), леуцин (Леу) и изолеуцин (Иле). Остали аутори укључују Метионин (Мет) и Пролин (Про).

Аминокиселине са бочним ланцима који садрже хидроксил или сумпор

Садржи серин (Сер), цистеин (Цис), треонин (Тхр) и такође метионин. Према неким ауторима, у групу би требало да буду само Сер и Тхр.

Цикличне аминокиселине

Сачињен је искључиво од пролина, који су, као што је већ напоменуто, други аутори уврштени међу алифатичне аминокиселине.

Ароматске аминокиселине

Фенилаланин (Пхе), тирозин (Тир) и триптофан (Трп).

Основне аминокиселине

Хистидин (Хис), Лизин (Лис) и Аргинин (Арг)

Киселе аминокиселине и њихови амиди

Садржи аспартанску (Асп) и Глутаминску (Глу) киселину, као и амиде Аспаргин (Асн) и Глутамин (Глн). Неки аутори раздвајају ову последњу групу на два дела; с једне стране киселе аминокиселине (прве две), а са друге оне које садрже карбоксиламид (преостале две).

Пептидне везе

Аминокиселине могу бити повезане једна са другом пептидним везама. Ове везе, које се такође називају амидне везе, успостављају се између α-амино групе једне аминокиселине и α-карбоксилне групе друге. Тај савез настаје губитком молекула воде.

Спајање две аминокиселине резултира стварањем дипептида, а ако се додају нове аминокиселине, узастопно се могу формирати трипептиди, тетрапептиди и тако даље.

Полипептиди сачињени од малог броја аминокиселина обично се називају олигопептиди, а ако је број аминокиселина велики, онда се називају полипептиди.

Свака аминокиселина која се дода у полипептидни ланац ослобађа један молекул воде. Део аминокиселине који је током везивања изгубио Х + или ОХ- назива се аминокиселински остатак.

Већина ових ланаца олигопептида и полипептида ће на једном крају имати амино-терминалну групу (Н-терминал), а на другом терминални карбоксил (Ц-терминал). Надаље, они могу садржавати много група које ионизирају између бочних ланаца аминокиселинских остатака који их чине. Због тога се сматрају полиамполитима.

Формирање пептидне везе између две аминокиселине. Преузето и уредио: Алејандро Порто.

Низ аминокиселина

Сваки протеин има одређен низ његових аминокиселинских остатака. Овај редослед је оно што је познато као примарна структура протеина.

Сваки појединачни протеин у сваком организму је специфичан за врсту. Односно, миоглобин људског бића је идентичан ономе другог човека, али има мале разлике са миоглобинима других сисара.

Количина и врсте аминокиселина које протеин садржи једнако су битни као и локација ових аминокиселина унутар полипептидног ланца. Да би разумели протеине, биохемичари морају прво да изолују и прочисте сваки поједини протеин, а затим да ураде анализу садржаја аминокиселина и на крају одреде њен редослед.

Постоје различите методе за изоловање и пречишћавање протеина, међу којима су: центрифугирање, хроматографија, филтрирање гела, дијализа и ултрафилтрација, као и употреба својстава растворљивости протеина који се проучава.

Одређивање аминокиселина присутних у протеинима врши се следећа три корака. Прво је разбијање пептидних веза хидролизом. Након тога се одвајају различите врсте аминокиселина у смеши; и на крају се свака од добијених врста аминокиселина квантификује.

За одређивање примарне структуре протеина могу се користити различите методе; али тренутно се највише користи Едманова метода која се у основи састоји од обележавања и одвајања Н-терминалне аминокиселине из остатка ланца више пута и идентификације сваке аминокиселине која се ослобађа појединачно.

Кодирање протеина

Примарна структура протеина кодирана је у генима организама. Генетске информације су садржане у ДНК, али за њихов превођење у протеине прво се морају превести у молекуле мРНА. Сваки нуклеотидни троплет (кодон) кодира аминокиселину.

Пошто постоји 64 могућа кодона и само 20 аминокиселина се користи у стварању протеина, свака аминокиселина може бити кодирана од више кодона. Готово сва жива бића користе исте кодоне да би кодирали исте аминокиселине. Стога се генетски код сматра готово универзалним језиком.

У овом коду постоје кодони који се користе за покретање и заустављање превођења полипептида. Стоп кодони не кодирају никакве аминокиселине, већ заустављају транслацију на Ц-крају ланца, а представљају их троструки УАА, УАГ и УГА.

Са друге стране, АУГ кодон нормално функционише као стартни сигнал и такође кодира метионин.

После превођења, протеини могу да буду подвргнути одређеној преради или модификацији, попут скраћивања фрагментацијом, како би се постигла коначна конфигурација.

Референце

1. ЦК Матхевс, КЕ ван Холде и КГ Ахерн. 2002. Биохеместри. 3 ^Тх издање. Бењамин / Цуммингс Публисхинг Цомпани, Инц.
2. Мурраи, П. Маиес, ДЦ Граннер и ВВ Родвелл. 1996. Харпер'с Биоцхеместри. Апплетон и Ланге
3. ЈМ Берг, ЈЛ Тимоцзко и Л. Стриер (друго). Биохеместри. 5 ^-ог издање. ВХ Фрееман анд Цомпани.
4. Ј. Коолман и К.-Х. Роехм (2005). Колор атлас биохемије. 2 ^НД издање. Тхиеме.
5. А. Лехнингер (1978). Биохемија. Едиционес Омега, СА
6. Л. Стриер (1995). Биохеместри. ВХ Фрееман анд Цомпани, Нев Иорк.