СЕКУНДАРНА СТРУКТУРА ПРОТЕИНА: КАРАКТЕРИСТИКЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

Секундарној структури протеина је име којим се дефинише локално искључен конформације појединих делова полипептидног ланца. Ова структура се састоји од више образаца који се редовно понављају.

Постоји много начина на који се савијају протеински ланци. Међутим, само је неколико ових облика врло стабилно. У природи, најчешћи облици које протеини узимају су α хелик као и β лист. Ове се структуре могу описати угловима везе ψ (пси) и φ (пхи) аминокиселинских остатака.

Дијаграм и модел куглица и штапова алфа хеликса протеина (секундарна структура). Преузето и уредио: Алејандро Порто.

Интеракције које се успостављају између бочних ланаца аминокиселинских остатака могу помоћи у стабилизацији или, обрнуто, дестабилизирању секундарне структуре протеина. Секундарна структура може се применити у саставу многих влакнастих протеина.

Историја

Тридесетих година прошлог века, Вилијам Атсбури, радећи с рендген зракама, открио је да протеин косе, као и масти перјаница, имају сегменте у својој структури који се редовно понављају.

На основу ових резултата и са знањем важности коју водоничне везе представљају у оријентацији поларних група пептидних веза, Виллиам Паулинг и сарадници су, сходно томе, хипотетски одредили могуће регуларне конформације које протеини могу да поседују.

Паулинг и његови сарадници, у деценији 50-их, установили су неколико постулата који су морали бити испуњени везама полипептидних ланаца, а на првом месту је то да се два атома не могу међусобно приближавати на удаљености мањој од њихове одговарајући радио Ван дер Ваалс.

Такође су навели да су невалентне везе потребне за стабилизацију прегиба ланаца.

На основу ових постулата и претходних сазнања, и користећи молекулске моделе, били су у стању да опишу неке регуларне конформације протеина, укључујући оне за које се касније показало да су најчешћи у природи, као што су α-хелик и β-лист. .

Α хелик

То је најједноставнија секундарна структура, где је полипептидни ланац смештен у ваљаном и збијеном облику око имагинарне осе. Поред тога, бочни ланци сваке аминокиселине стрше из ове спиралне кичме.

Аминокиселине су, у овом случају, распоређене тако да имају углове везе ψ од -45 ° до -50 °, и φ од -60 °. Ови углови се односе на везу између α-угљеника и кисеоника карбонила и везу између азота и α-угљеника сваке аминокиселине.

Поред тога, научници су утврдили да је за сваки окрет α-хеликса присутан 3.6 аминокиселинских остатака и да је тај окрет увек протерократа у протеинима. Поред тога што је најједноставнија структура, α-хеликс је доминантни облик у α-кератинима, а око 25% аминокиселина у глобуларним протеинима усваја ову структуру.

А спирала је стабилизована захваљујући бројним водониковим везама. Тако се у сваком завоју спирале успостављају три или четири везе ове врсте.

У водоничним везама, азот пептидне везе и атом кисеоника карбонилне групе следеће четврте аминокиселине делују у правцу амино-терминалне стране тог ланца.

Научници су показали да се α-хелик може формирати помоћу полипептидних ланаца сачињених од Л- или Д-аминокиселина, под условом да све аминокиселине имају исту стереоизомерну конфигурацију. Поред тога, природне Л-аминокиселине могу да формирају α-хеликоптере и са десног и са левог окрета.

Међутим, не могу сви полипептиди да формирају стабилне α-хелике, јер њихова примарна структура утиче на његову стабилност. Р ланци неких аминокиселина могу дестабилизирати структуру, спречавајући конформацију α хелика.

Β лист

У п-листу или у пресавијеном листу, сваки од аминокиселинских остатака има ротацију за 180 ° у односу на претходни аминокиселински остатак. На овај начин резултат је да костур полипептидног ланца остаје продужен и у облику цик-цака или хармонике.

Лакопојасни полипептидни ланци могу бити постављени један поред другог и стварају линеарне водоничне везе између оба ланца.

Два суседна полипептидна ланца могу бити смештена паралелно, то јест, оба могу бити оријентисана у амино-карбоксилном правцу, формирајући паралелни β-лист; или се могу налазити у супротним смеровима, при чему се формира антипарални β лист.

Бочни ланци суседних аминокиселинских остатака стрше из ланчане краљежнице у супротним смјеровима, што резултира наизмјеничним узорком. Неке протеинске структуре ограничавају аминокиселинске β структуре.

На пример, у густо упакованим протеинима, кратке аминокиселине Р ланца, попут глицина и аланина, чешће су на њиховим контактним површинама.

Β лист секундарних структура протеина. Преузето и уредјено из Престон Манор Сцхоол + ЈФЛ.

Остале усклађености секундарне структуре

Пропелер 3

Ову структуру карактерише представљање 3 аминокиселинских остатака по окретају, уместо 3.6 представљених од α-хеликса и петље за везивање водоника састављене од 10 елемената. Ова структура је примећена код неких протеина, али она није веома честа у природи.

Π хелик

Ова структура, с друге стране, има 4,4 аминокиселинских остатака по спиралном завоју и 16-члану петљу водоничних веза. Иако је ова конфигурација стеријски могућа, она је у природи никада није примећена.

Могући узрок томе може бити његов шупљи центар, који је превелик да би се омогућиле силе Ван дер Ваалса, што би помогло стабилизацији структуре, и које је, међутим, премало да би омогућило пролазак молекула воде.

Супер секундарна структура

Суперсекундарне структуре су комбинација секундарних структура α-хеликостера и β пресавијених листова. Ове се структуре могу јавити у многим глобуларним протеинима. Постоје различите могуће комбинације од којих свака има своје карактеристике.

Неки примери суперсекундарних структура су: βαβ јединица, у којој су два паралелна β листа спојена α-хелик сегментом; αα јединица, коју карактеришу две узастопне α-хеликоптере, али раздвојене не-спиралним сегментом, повезане компатибилношћу њихових бочних ланаца.

Неколико β-листова се може савити на себи што даје β-бачвицу конфигурацију, док антипарални β-лист пресавијен на себи представља суперсекундарну структуру која се назива грчки кључ.

Референце

1. ЦК Матхевс, КЕ ван Холде и КГ Ахерн (2002). Биохеместри. 3. издање Бењамин / Цуммингс Публисхинг Цомпани, Инц.
2. Р. Мурраи, П. Маиес, ДЦ Граннер и ВВ Родвелл (1996). Харпер'с Биоцхеместри. Апплетон и Ланге.
3. ЈМ Берг, ЈЛ Тимоцзко и Л. Стриер (2002). Биохеместри. 5. издање ВХ Фрееман анд Цомпани.
4. Ј.Коолман & К.-Х. Роехм (2005). Колор атлас биохемије. Друго издање Тхиеме.
5. А. Лехнингер (1978). Биохемија. Едиционес Омега, СА
6. Т. МцКее и ЈР МцКее (2003). Биохемија: Молекуларна основа живота. 3 ^ИИИ издање. МцГрав-ХиИИ Цомпаниес, Инц.