- Карактеристике и
- Класификација
- Стереохемија
- Карактеристике
- Биосинтеза
- Биосинтеза фенилаланина у биљкама
- Деградација
- Храна богата фенилаланином
- Предности његовог уноса
- Поремећаји недостатка
- Референце
Фенилаланин (Пхе, Ф) је један од девет есенцијалних аминокиселина, односно не синтетизован ендогено од стране људског тела. У свом бочном ланцу, ова аминокиселина има неполарно ароматично једињење које је карактерише.
Фенилаланин, или β-фенил-α-амино пропионска киселина, први пут су идентификовани научници ЈХ Сцхулзе и М. Барбиери из биљке породице Фабацеае познате под називом Лупинус лутеус или "жути лупин."
Хемијска структура аминокиселине Фенилаланин (Извор: Цлавецин виа Викимедиа Цоммонс)
Л-фенилаланин-Л-аспартил дипептид познат је као аспартам или "НутраСвеет" који је синтетски произведен заслађивач који се широко користи у ресторанима и кафићима, типично за заслађивање пића попут кафе, чаја, лимунаде и других. пића.
У воћу с климактеријским карактеристикама, претворба Л-фенилаланина у фенолне естере попут егенгела и његових метил деривата потиче слатки цвјетни или медни мирис типичан за плодове банане и јабуке када сазрију.
У зависности од облика, фенилаланин може имати различите укусе. На пример, облик Л-фенилаланина има слатку арому и укус, док је Д-фенилаланин благо горак и обично нема мириса.
Пошто има снажан хидрофобни карактер, фенилаланин је један од главних састојака многих смола у природи, попут полистирена. Ове смоле, када су у контакту са молекулама воде, формирају заштитну или прекривајућу структуру познату као "клатрат".
Гене који кодирају пут биосинтезе фенилаланина ботаничари користе као еволутивне сатове, пошто је откривено да су повезани са морфолошком диверзификацијом копнених биљака.
Карактеристике и
Фенилаланин дели са свим аминокиселинама карбоксилну групу (-ЦООХ), амино групу (-НХ2) и атом водоника (-Х) који су везани за централни атом угљеника познат као α-угљеник. Уз то, наравно, поседује карактеристичну Р групу или бочни ланац.
Фенилаланин је једна од три аминокиселине које имају ароматске или бензене прстенове као супституенте на бочним ланцима. Ова једињења су неполарна и самим тим су високо хидрофобна.
Дотична аминокиселина је посебно хидрофобна, јер за разлику од тирозина и триптофана (остале две аминокиселине са ароматичним прстеновима) нема амино или хидроксилне групе везане за свој бензенски прстен.
Ароматска, бензојева или арена група фенилаланина има типичну структуру бензена: циклички прстен је структуриран са 6 атома угљеника који имају резонанцу један са другим због присуства три двоструке везе и три појединачне везе унутра.
За разлику од тирозина и триптофана, који при основним пХ вредностима могу добити позитиван и негативан набој, респективно, фенилаланин задржава свој неутрални набој, будући да бензенски прстен не јонизује, а набоји карбоксилне и амино групе се неутралишу.
Класификација
Аминокиселине су класификоване у различите групе према карактеристикама које имају њихови бочни ланци или Р групе, јер могу варирати у величини, структури, функционалним групама, па чак и у електричном набоју.
Као што је поменуто, фенилаланин је класификован у групу ароматичних аминокиселина, заједно са тирозином и триптофаном. Сва ова једињења имају ароматичне прстенове у својој структури, међутим, тирозин и триптофан имају јонизујуће групе у супституентима њихових Р група.
Карактеристике апсорпције светлости протеина таласне дужине од 280 нм настају услед присуства аминокиселина класификованих у фенилаланинску групу, јер оне лако апсорбирају ултраљубичасто светло кроз своје ароматичне прстенове.
Међутим, показано је да фенилаланин апсорбује много мање од тирозина и триптофана, тако да је у анализи неких протеина његова апсорбанција предвидљива.
Стереохемија
Све аминокиселине имају хирални централни угљеник који има четири различита атома или групе и као што је већ поменуто, овај атом је идентификован као α-угљеник. На основу овог угљеника могу се наћи најмање два стереоизомера сваке аминокиселине.
Стереоизомери су молекули зрцалне слике, који имају исту молекуларну формулу, али се међусобно не могу користити, као што су руке и ноге. Једињења која експериментално ротирају равнину поларизоване светлости са десне стране означена су словом Д, а она која се окрећу улево словом Л.
Важно је напоменути да је разлика између облика Д-фенилаланина и Л-фенилаланина кључна за разумевање метаболизма ове аминокиселине у телу кичмењака.
Облик Л-фенилаланина се метаболизује и користи за изградњу ћелијских протеина, док је Д-фенилаланин у крвотоку пронађен као заштитно средство против реактивних врста кисеоника (РОС).
Карактеристике
Деведесетих година се сматрало да фенилаланин постоји само у неким врстама биљака. Међутим, данас је познато да је присутан у скоро свим хидрофобним доменима протеина, у ствари је фенилаланин главна компонента ароматичних хемијских врста протеина.
У биљкама је фенилаланин есенцијална компонента свих протеина; Поред тога, један је од прекурсора секундарних метаболита, попут фенилпропаноида (који су део пигмената) одбрамбених молекула, флавоноида, биополимера попут лигнина и суберина.
Фенилаланин је основна структура која ствара многе молекуле који одржавају хомеостазу неурона, а међу њима су пептиди попут вазопресина, меланотропина и енкефалина. Даље, ова аминокиселина је директно укључена у синтезу адренокортикотропног хормона (АЦТХ).
Као и велики део аминокиселина протеина, фенилаланин је део групе кетогених и глукогених аминокиселина, јер обезбеђује карбонски скелет интермедијара Кребсовог циклуса, неопходног за ћелијски и телесни енергетски метаболизам.
Када има вишак, фенилаланин се трансформише у тирозин, а касније у фумарат, интермедијер Кребсовог циклуса.
Биосинтеза
Фенилаланин је једна од ретких аминокиселина коју већина организма кичмењака не може да синтетише. Тренутно су биосинтетски путеви ове аминокиселине познати само у прокариотским организмима, квасцима, биљкама и неким врстама гљивица.
Гени одговорни за пут синтезе су високо очувани између биљака и микроорганизама, па биосинтеза има сличне кораке у готово свим врстама. Чак су и неки ензими стазе присутни код неких животиња, али они нису у стању да га синтетишу.
Биосинтеза фенилаланина у биљкама
У биљним врстама фенилаланин се синтетише унутрашњим метаболичким путем у хлоропластима познатим као "префенатни пут". Овај пут је метаболички повезан са "шикимским путем", кроз Л-арогенат, један од метаболита произведених током последњег.
Ензим арогенат дехидрататаза катализује реакцију у три корака, у којој трансформише ароматични прстен арогената у карактеристични бензенски прстен фенилаланина.
Овај ензим катализира трансаминацију, дехидрацију и декарбоксилацију како би се прочистио ароматски прстен од арогената и добио прстен без супституената.
Префенат, заједно са фенилпируватом који је акумулиран у унутрашњости (светлости) хлоропласта, може се претворити у фенилаланин реакцијом коју катализује ензим пророчит аминотрансфераза, која амино групу преноси у фенилпируват тако да је препозната арогенатном дехидрататазом и инкорпорује до синтезе фенилаланина.
У неким врстама Псеудомонас описани су алтернативни правци пророчанских, који користе различите ензиме, али чији су супстрати за синтезу фенилаланина такође префенат и арогенат.
Деградација
Фенилаланин се може метаболизирати на више начина из хране. Међутим, већина студија фокусира се на њихову судбину у ћелијама централног нервног ткива и бубрежних ткива.
Јетра је главни орган за распад или катаболизам фенилаланина. У хепатоцитима постоји ензим познат као фенилаланин хидроксилаза, који је способан да трансформише фенилаланин у тирозин или једињење Л-3,4-дихидроксифенилаланина (Л-ДОПА).
Једињење Л-ДОПА је прекурсор норепинефрина, епинефрина и других хормона и пептида са активношћу у нервном систему.
Фенилаланин може да се оксидује у ћелијама мозга ензимом тирозин хидроксилаза, који је одговоран за катализацију конверзије фенилаланина у допахром у присуству Л-аскорбинске киселине.
Раније се мислило да ензим тирозин хидроксилаза хидроксилира само тирозин, међутим откривено је да овај хидроксилати фенилаланин и тирозин у истом односу и да хидроксилација фенилаланина инхибира хидроксилацију тирозина.
Сада је познато да високи нивои тирозина инхибирају ензиматску активност тирозин хидроксилазе, али исто не важи за фенилаланин.
Храна богата фенилаланином
Сва храна богата протеинима садржи садржај фенилаланина између 400 и 700 мг по оброку поједене хране. Храна попут уља бакалара, свеже туне, јастога, остриге и других шкољки садржи више од 1.000 мг по оброку поједене хране.
Говедина и свињетина такође имају висок ниво фенилаланина. Међутим, оне нису толико високе као концентрације присутне у морским животињама. На пример, сланина, говедина, јетра, пилетина и млекаре садрже 700-900 мг фенилаланина по порцији хране.
Ораси попут кикирикија и ораха разних врста су друга храна која садржи добру количину фенилаланина. Житарице попут соје, сланутка и других махунарки могу да дају 500-700 мг фенилаланина по оброку.
Као алтернативни извор, фенилаланин се може метаболизовати из аспартама у безалкохолним пићима, жвакаћим гумама, желатинама и неким слаткишима или десертима, где се овај дипептид користи као заслађивач.
Предности његовог уноса
Фенилаланин се налази у свим намирницама богатим протеинима које једемо. Минимална дневна конзумација одраслих особа са просечном масом и висином је око 1000 мг, која је потребна за синтезу протеина, хормона попут допамина, различитих неуротрансмитера итд.
Конзумирање ове аминокиселине преписано је особама које имају депресивне поремећаје, болове у зглобовима и кожне болести, јер његова конзумација повећава синтезу протеина и биомолекула преноситеља као што су епинефрин, норепинефрин и допамин.
Неке студије сугеришу да фенилаланин који се конзумира у вишку не даје значајна побољшања ниједног од ових поремећаја, али његова претварање у тирозин, који се такође користи за синтезу сигналних молекула, може објаснити позитивне ефекте на ћелијску сигнализацију у нервном систему.
Лекови формулисани против опстипације имају језгра структурирана од фенилаланина, тирозина и триптофана. Обично ови лекови садрже мешавине ове три аминокиселине у њиховим Л- и Д- облицима.
Поремећаји недостатка
Ниво фенилаланина у крви је важан за одржавање правилне функције мозга, јер су фенилаланин, тирозин и триптофан супстрати за састављање различитих неуротрансмитера.
Уместо тога, неки поремећаји су повезани са дефицитом у метаболизму ове аминокиселине, што ствара њен вишак, а не недостатак.
Фенилкетонурија, ретка наследна болест код жена, утиче на хидроксилацију фенилаланина у јетри и узрокује прекомерне нивое ове аминокиселине у плазми, изазивајући апоптозу неурона и утичући на нормалан развој мозга.
Ако жена са фенилкетонуријом затрудни, фетус може развити оно што је познато као "синдром феталне хиперфенилаланинемије мајке".
То је због чињенице да фетус има високу концентрацију фенилаланина у крви (скоро двоструко више од стандарда), чије је порекло повезано са одсуством хепатичке фенилаланин хидроксилазе у плоду, која се развија до 26. недеље гестације .
Фетални синдром услед хиперфенилаланинемије мајке ствара микроцефалију фетуса, понављајуће побачаје, срчане болести, па чак и малформације бубрега.
Референце
- Бионди, Р., Бранцорсини, С., Поли, Г., Егиди, МГ, Цаподицаса, Е., Боттиглиери, Л.,… & Мицу, Р. (2018). Откривање и уклањање хидроксилних радикала путем Д-фенилаланин хидроксилације у људским течностима. Таланта, 181, 172-181
- Цхо, МХ, Цореа, ОР, Ианг, Х., Бедгар, ДЛ, Ласкар, ДД, Антерола, АМ,… & Канг, Ц. (2007). Биосинтеза фенилаланина у Арабидопсис тхалиана идентификацији и карактеризацији арогенатних дехидрататаза. Часопис за биолошку хемију, 282 (42), 30827-30835.
- Фернстром, ЈД, и Фернстром, МХ (2007). Синтеза тирозина, фенилаланина и катехоламина у мозгу. Часопис за исхрану, 137 (6), 1539С-1547С.
- Хоу, Ј., Вазкуез-Гонзалез, М., Фадеев, М., Лиу, Кс., Лави, Р., и Виллнер, И. (2018). Катализирана и електрокатализирана оксидација л-тирозина и л-фенилаланина у допахромом од стране Наноциме. Нано слова, 18 (6), 4015-4022.
- Нелсон, ДЛ, Лехнингер, АЛ и Цок, ММ (2008). Лехнингерови принципи биохемије. Мацмиллан.
- Перкинс, Р., и Ваида, В. (2017). Фенилаланин повећава пропусност мембране. Часопис Америчког хемијског друштва, 139 (41), 14388-14391.
- Плиммер, РХА (1912). Хемијски устав протеина (Вол. 1). Лонгманс, Греен.
- Тинслеи, Г. (2018). ХеалтхЛине. Преузето 5. септембра 2018. са ввв.хеалтхлине.цом/нутритион/пхенилаланине
- Тохге, Т., Ватанабе, М., Хоефген, Р., и Ферние, АР (2013). Биосинтеза шикимата и фенилаланина у зеленој лози. Границе у биљној науци, 4, 62.