КЕРАТИН: ВРСТЕ, СТРУКТУРА, ЛОКАЦИЈА И ФУНКЦИЈЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

Кератин је нерастворан влакнасти протеин који формира у структурну део ћелија и интегументс многих организама, нарочито кичмењаци. Има веома разнолике облике и није баш реактиван, хемијски гледано.

Његову структуру први су описали научници Линус Паулинг и Роберт Цореи 1951. године, анализирајући структуру животињске длаке. Ови истраживачи су такође дали увид у структуру миозина у мишићном ткиву.

Алфа-кератинска шема организације (Извор: Млпаттон виа Викимедиа Цоммонс)

После колагена, то је један од најважнијих протеина у животиња и представља већину суве тежине длаке, вуне, ноктију, канџи и копита, перја, рогова и значајан део спољни слој коже.

Елементи или „кератинизирани“ делови животиња могу имати веома различите морфологије које у великој мери зависе од функције коју обављају у сваком поједином организму.

Кератин је протеин који има карактеристике које му дају велику механичку ефикасност у погледу напетости и компресије. Производи се од посебне врсте ћелија која се зове "кератиноцити", а обично умиру након што се производе.

Неки аутори потврђују да су кератини експримирани на ткиван и стадијски специфичан начин. У људима постоји више од 30 гена који кодирају ове протеине и они припадају породици која је еволуирала кроз неколико кругова генетског умножавања.

Врсте кератина и њихова структура

У суштини постоје две врсте кератина: α и β. Они се разликују по основној структури која је састављена превасходно од полипептидних ланаца који могу бити намотани у алфа-хеликуле (α-кератини) или спојени паралелно као β-пресавијени листови (β-кератини).

α-кератини

Ова врста кератина је највише проучавана и познато је да сисари имају најмање 30 различитих варијанти ове врсте кератина. Код ових животиња α-кератини су део ноктију, длаке, рогова, копита, перја и епидерме.

Као и колаген, и ови протеини у својој структури садрже обиман део малих аминокиселина као што су глицин и аланин, а то је оно што омогућава успостављање алфа хелика. Молекуларна структура α-кератина састоји се од три различита региона: (1) кристалних влакана или хелика, (2) терминалних домена филамената и (3) матрикса.

Хеликоле су два и творе димер који подсећа на завојиту спиралу која се држи заједно захваљујући присуству веза или дисулфидних мостова (СС). Свака хелика има отприлике 3,6 аминокиселинских остатака у сваком кораку, а састоји се од око 310 аминокиселина.

Ови намотани намоти могу се затим повезати да би формирали структуру познату као протофиламент или протофибрил, која има могућност састављања са другима исте врсте.

Протофиламенти поседују не-спиралне Н- и Ц-термине који су богати остацима цистеина и причвршћени су за језгро или подручје матрице. Ови молекули полимеризирају се у облику интермедијарних филамената који имају пречник близу 7 нм.

Разликују се две врсте интермедијарних филамената састављених од кератина: кисели интермедијарни филаменти (тип И) и базични (тип ИИ). Оне су уграђене у матрицу протеина и начин на који су ти филаменти директно постављени утиче на механичка својства структуре коју чине.

У типовима И типа, хеликоле су повезане међусобно помоћу три "спирална конектора" позната као Л1, Л12 и Л2 и за које се мисли да пружају флексибилност спиралном домену. У филаментима типа ИИ такође постоје два поддомена која леже између спиралних домена.

Пример структуре са α-кератинима: коса

Ако се анализира структура типичне длаке, има пречник од приближно 20 микрона и састоји се од мртвих ћелија које садрже упаковане макрофибриле који су паралелно оријентисани (раме уз раме).

Длака сисара, попут ове краве, начињена је од кератина (Извор: Франк Винклер путем пикабаи.цом)

Макрофибрили се састоје од микрофибрила, који су мањег пречника и међусобно су повезани аморфном протеинском супстанцом са високим садржајем сумпора.

Ове микрофибриле су групе мањих протофибрила са организацијом 9 + 2, што значи да девет протофибрила окружује две централне протофибриле; све ове структуре су у основи састављене од α-кератина.

Меки кератини и тврди кератини

У зависности од садржаја сумпора, α-кератини се могу класификовати као меки кератини или тврди кератини. Ово има везе са силом механичке отпорности коју намећу дисулфидне везе у структури протеина.

Група тврдих кератина обухвата оне који су део косе, рогова и ноктију, док су меки кератини представљени нитима које се налазе у кожи и наочњацима.

Дисулфидне везе могу се уклонити наношењем редуктора, тако да животиње које се састоје од кератина не могу лако пробавити, осим ако немају црева богата меркаптанима, као што је случај са неким инсектима.

β-кератини

Β-кератини су много јачи од α-кератина и налазе се код гмизаваца и птица као део канџи, љуске, перја и кљунова. У геконама се микровиллије на ногама (гљиве) такође састоје од овог протеина.

Његова молекуларна структура је састављена од β пресавијених листова формираних антипаралним полипептидним ланцима који су спојени кроз везе или водоничне везе. Ови ланци, један поред другог, формирају мале круте и равне површине, благо савијене.

Где се налази и које су његове функције?

Функције кератина су, пре свега, повезане са врстом грађевине коју гради и где се налази у телу животиње.

Као и други влакнасти протеини, он ћелијама даје стабилност и структуралну крутост, јер припада великој породици протеина познатих као породица интермедијарних филамената, а то су протеини цитоскелета.

У заштити и покривању

Горњи слој коже виших животиња има велику мрежу интермедијарних филамената формираних кератином. Овај слој се зове епидерма и дебљине је између 30 микрона и 1 нм.

Епидерма функционише као заштитна баријера против различитих врста механичког и хемијског стреса, а синтетише је посебном врстом ћелија званих "кератиноцити".

Поред епидерме, постоји још већи спољни слој који се непрестано одлива и познат је као стратум цорнеум, који обавља сличне функције.

Разне животиње такође користе трње и перје за сопствену заштиту од предатора и других агресора.

"Оклоп" Панголина, ситних инсектиноразних сисара који насељавају Азију и Африку, такође је састављен од кератинских "вага" које их штите.

У одбрани и другим функцијама

Рогови се примећују код животиња породице Бовидае, односно код крава, оваца и коза. Веома су јаке и отпорне структуре и животиње које их користе користе их као органе одбране и удварање.

Рогове формира коштани центар састављен од „сунђерасте“ кости која је прекривена кожом која стрши из предњег дела лобање.

Нокти су још један пример делова тела који чине кератин (Извор: Адобе Стоцк путем пикабаи.цом)

Панџе и нокти, поред својих функција храњења и обуздавања, служе и животињама као „оружје“ одбране од нападача и грабежљиваца.

Кљунови птица служе у више сврхе, међу којима су, између осталих, храна, одбрана, удварање, размена топлоте и нега. У природи код птица се налазе више сорти кљунова, посебно у погледу облика, боје, величине и снаге повезаних чељусти.

Кљунови су састављени, попут рогова, од коштаног центра који стрши из лобање и прекривених јаким листовима β-кератина.

Зуби не-мандибулираних животиња (кичмењаци предака) сачињени су од кератина и, попут зуба "виших" кичмењака, имају више функција у храњењу и одбрани.

У покрету

Копни многих преживара и копитара (коњи, магарци, локови итд.) Направљени су од кератина, веома су отпорни и дизајнирани су да заштите ноге и помажу у кретању.

Перје које птице такође користе за кретање је од β-кератина. Ове структуре такође имају функције у камуфлажи, удварању, топлотној изолацији и непропусности.

Перје и кљун птица такође су сачињени од кератина (Извор: Цоулеур, путем пикабаи.цом)

У индустрији

Текстилна индустрија је једно од главних експлоататора кератинизираних структура, антропоцентрично речено. Вуна и длака многих животиња важна је на индустријском нивоу, јер се са њима производе различити одевни предмети који су корисни мушкарцима са различитих гледишта.

Референце

1. Коолман, Ј., и Роехм, К. (2005). Колор атлас биохемије (друго издање). Њујорк, САД: Тхиеме.
2. Матхевс, Ц., ван Холде, К., и Ахерн, К. (2000). Биохемија (3. изд.). Сан Франциско, Калифорнија: Пеарсон.
3. Нелсон, ДЛ и Цок, ММ (2009). Лехнингерови принципи биохемије. Омега издања (5. изд.).
4. Паулинг, Л. и Цореи, Р. (1951). Структура протеина косе, мишића и сродних протеина. Хемија, 37, 261-271.
5. Пхиллипс, Д., Корге, Б., Јамес, В. (1994). Кератин и кератинизација. Часопис Америчке академије за дерматологију, 30 (1), 85–102.
6. Роусе, ЈГ, & Дике, МЕ Ван. (2010). Преглед биоматеријала заснованих на кератину за биомедицинску примену. Материјали, 3, 999-1014.
7. Смитх, ФЈД (2003). Молекуларна генетика кератинских поремећаја. Ам Ј Цлин Дерматол, 4 (5), 347–364.
8. Воет, Д. и Воет, Ј. (2006). Биохемија (3. изд.). Уредништво Медица Панамерицана.
9. Ванг, Б., Ианг, В., МцКиттрицк, Ј. и Меиерс, МА (2016). Кератин: Структура, механичка својства, појава у биолошким организмима и напори на биоинспирацији. Напредак у науци о материјалима.