Сахараза , такође познат као Сукраза-изомалтаза комплекс је комплекс мембрана са ензимска активност α-глицосиласе припада групи интегралов хидролаза (гликозидаза и пептидазе састоји).
Присутан је у цревним микровилима многих копнених животиња попут сисара, птица и гмизаваца. Према различитим библиографским изворима, други прихваћени називи за овај ензим су олиго-1,6-глукозидаза, α-метил глукозидаза, изомалтаза и олигосахарид α-1,6-глукозидаза.
Графички приказ механизма деловања сукаре (Извор: НуФС, Државни универзитет Сан Хозе преко Викимедиа Цоммонс)
То је ензим чија активност слична инвертази која се налази у биљкама и микроорганизмима. Његова примарна функција је хидролизација гликозидне везе између моносахарида (глукозе и фруктозе) који чине сахарозу заражену храном.
Има веома важне пробавне функције, јер сахароза се не може транспортовати као дисахарид у цревне ћелије, и зато њена хидролиза омогућава цревну апсорпцију његових саставних моносахарида.
Синтеза и активност сурара-изомалтазе у цревним ћелијама животиња регулисана је на многим нивоима: током транскрипције и транслације, током гликозилације, а такође и током њихове пост-транслационе обраде.
Када било који од ових догађаја пропадне или се појави нека врста мутације у гену који га кодира, код људи се јавља патолошко стање познато као синдром недостатка сахарозе, које је повезано са немогућношћу метаболизације дисахарида.
карактеристике
Дисахариди који служе као супстрати сукрази код сисара обично су производ хидролатне активности ензима пљувачке и панкреаса α-амилазе. То је зато што сукраза не само хидролизира гликозидне везе сахарозе, већ и α-1,4 везе малтозе и малтотриозе и других олигосахарида.
Његов полуживот варира између 4 и 16 сати, тако да ћелије црева улажу много енергије у синтезу и разградњу сукразе како би одржали своју активност на релативно константним нивоима.
Синтеза
Као и већина интегралних хидролазних хидролазних ензима, сукраза (сухараза-изомалтаза или СИ) је гликопротеин синтетизован у ћелијским ћелијама четкице као прекурсор полипептид означен као про-СИ.
Овај молекул прекурсора се транспортује на апикалну површину ћелија и тамо га ензимски обрађује протеаза панкреаса која га дели на две различите подјединице: изомалтазну подјединицу и субазу.
Подјединица изомалтазе одговара амино-терминалном крају про-СИ и на свом Н-терминалу има хидрофобни сегмент (хидрофобно сидро). То му омогућава да се повеже са плазма мембраном ћелија цревног четка.
Ген који кодира овај комплекс код људи налази се на дугом краку хромозома 3, а имајући у виду велику хомологност секвенци између обе подјединице (више од 40%), сугерише се да је овај ензим настао из догађаја умножавања генета.
Показало се да су обе подјединице, изомалтаза и сукраза способне да хидролизују малтозу и друге α-глукопиранозиде, што овај димер чини важни протеин у варењу угљених хидрата.
Структура
Почетни облик ензима суразе, про-СИ полипептид, је приближно 260 кДа и 1827 аминокиселина. Међутим, протеолитичка активност панкреасних протеаза производи две подјединице од 140 кДа и 120 кДа, што представља изомалтазу и сукразу, респективно.
Овај ензим је гликопротеин са Н- и О-гликозилираним сахаридним деловима и његова истраживања секвенци откривају присуство више од 19 места гликозилације. Угљикохидратни делови представљају више од 15% масе протеина и у основи су састављени од сијалне киселине, галактозамина, манозе и Н-ацетилглукозамина.
Пошто две подјединице комплекса сукраза-изомалтаза нису потпуно исте, многи аутори сматрају да је овај ензим заправо хетеродимер при чему се свака подјединица састоји од линеарног гликозилираног полипептидног ланца који се повезује преко нековалентних веза.
Подјединица изомалтазе има хидрофобни сегмент од 20 аминокиселинских остатака који су укључени у повезаност са мембраном ентероцита (цревна ћелија) и који представљају трајно сидро и пептидни сигнал да циљају ендоплазматски ретикулум.
Активно место обе подјединице, сукраза и изомалтаза, налази се у плазма мембрани ентероцита, стршивши у цревни лумен.
Карактеристике
Главне метаболичке функције ензима као што је сукроза-изомалтаза повезане су са производњом глукозе и фруктозе из сахарозе. Моносахариди који се транспортују у цревне ћелије и који су уграђени у различите метаболичке путеве за различите сврхе.
Механизам деловања Сукарасе-Изомалтазе код сисара (Извор: Ареид3 путем Викимедиа Цоммонс)
Глукоза, за коју постоје специфични транспортери, може се усмеравати интрацелуларно према гликолизи, на пример, где њена оксидација доводи до стварања енергије у облику АТП-а и смањује снагу у облику НАДХ.
Фруктоза се, с друге стране, такође може метаболизовати низом реакција које започињу њеном фосфорилацијом у фруктозу 1-фосфатом и катализују јетреном фруктокиназом. Овим започиње укључивање овог супстрата у друге путеве производње енергије.
Даље, као и ензим инвертазе у биљкама, активност сухаразе-изомалтазе има важне импликације на ћелијске аспекте као што је осмотски притисак, који обично условљава физиолошке догађаје попут раста, развоја, транспорта молекула и других.
Сродне болести код људи
Код људи постоји урођена аутосомна болест позната као недостатак сукразе-изомалтазе или ЦСИД (конгенитални недостатак суразе-изомалтазе), која је повезана са оштећењима у варењу осмотски активних олиго- и дисахарида.
Ова болест има везе са неколико истодобних фактора, међу којима су идентификоване погрешна обрада ензима ензима про-СИ, генетске мутације, грешке током транспорта итд.
Ово је стање тешко дијагностицирати, често се меша с нетолеранцијом на лактозу. Због тога је позната и као "нетолеранција сахарозе".
Карактерише га развој трбушних грчева, пролив, повраћање, главобоље праћене хипогликемијом, недостатком раста и повећања телесне тежине, анксиозношћу и прекомерном производњом гасова.
Референце
- Бруннер, Ј., Хаусер, Х., Браун, Х., Вилсон, К., Вецкер, В., О'Неилл, Б., и Семенза, Г. (1979). Начин повезивања ензимског комплекса сукрасе-изомалтаза са границом мембране црева. Часопис за биолошку хемију, 254 (6), 1821–1828.
- Цовелл, Г., Транум-Јенсен, Ј., Сјостром, Х., & Норен, О. (1986). Топологија и квартарна структура про-сукаре / изомалтазе и сукразе / изомалтазе коначног облика. Биоцхемицал Јоурнал, 237, 455-461.
- Хаусер, Х. и Семенза, Г. (1983). Сукрасе-изомалтаза: стални унутарњи протеин мембране граничне четкице. Критички прегледи у Биоцху, 14 (4), 319–345.
- Хунзикер, В., Спиесс, М., Семенза, Г., и Лодисх, ХФ (1986). Комплекс Сукрасе-лсомалтаза: примарна структура, оријентација према мембрани и еволуција протеина граница четкице са унутрашњим четкицама. Ћелија, 46, 227-234.
- Наим, ХИ, Ротх, Ј., Стерцхи, ЕЕ, Лентзе, М., Милла, П., Сцхмитз, Ј., и Хаурил, Х. (1988). Недостатак сукрасе-изомалтазе код људи. Ј. Цлин. Инвестирајте. 82, 667-679.
- Родригуез, ИР, Таравел, ФР, Вхелан, ВЈ (1984). Карактеризација и функција цревне сукоре-изомалтазе свиња и њених засебних подјединица. Ј. Биоцхем. , 143, 575-582.
- Сцхивецк, Х., Цларке, М. и Поллацх, Г. (2012). Шећер. У Уллманновој енциклопедији индустријске хемије (вол. 34, стр. 72). Вилеи-ВЦХ Верлаг ГмбХ & Цо. КГаА.
- Треем, В. (1995). Конгенитални недостатак сакразе-изомалтазе. Часопис за педијатријску гастроентерологију и исхрану, 21, 1–14.