АПОЕНЗИМ: КАРАКТЕРИСТИКЕ, ФУНКЦИЈЕ И ПРИМЕРИ - БИОЛОГИЈА - 2025

Апоензиме је протеин део ензима, због чега је такође познат као апопротеин. Апоензим је неактиван, односно не може обављати своју функцију спровођења одређене биохемијске реакције, а непотпун је док се не веже за остале молекуле познате као кофакторе.

Протеински део (апоенцим) заједно са кофактором формира комплетан ензим (холоензим). Ензими су протеини који могу повећати брзину биохемијских процеса. Неки ензими требају своје кофакторе да спроведу катализу, док други не.

Главне карактеристике

Они су протеинске структуре

Апоенцими одговарају протеинском делу ензима, који су молекули чија је функција да делују као катализатори одређених хемијских реакција у телу.

Они су део коњугираних ензима

Ензими за које нису потребни кофактори познати су као једноставни, као што су пепсин, трипсин и уреаза. Уместо тога, ензими којима је потребан одређени кофактор познати су као коњугирани ензими. Они се састоје од две главне компоненте: кофактора, који је не-протеинска структура; и апоенцим, структура протеина.

Кофактор може бити органско једињење (нпр. Витамин) или неорганско једињење (нпр. Јони метала). Органски кофактор може бити коензим или протетска група. Коензим је кофактор који се слабо веже за ензим и због тога се може лако ослободити са активног места ензима.

Признају разне кофакторе

Постоји много кофактора који се вежу са апоенцимима како би се произвели холоенцими. Уобичајени коензими су НАД +, ФАД, коензим А, витамин Б и витамин Ц. Међуоброчни иони метала који се везују за апоензиме су између осталог гвожђе, бакар, калцијум, цинк и магнезијум.

Кофактори се чврсто или лагано вежу с апоензимом да би апоензим претворили у холоензим. Једном када се кофактор уклони из холоензима, он се претвара у апоензим, који је неактиван и непотпун.

Функције апоензима

Створите холоензиме

Главна функција апоензима је стварање холоензима: апоенцими се вежу за кофактор и из ове се везе ствара холоензим.

Доводе до каталитичког деловања

Катализа се односи на процес кроз који се неке хемијске реакције могу убрзати. Захваљујући апоензимима, холоенцими су готови и способни су да активирају своје каталитичко деловање.

Примери

Угљене анхидразе

Угљен-анхидраза је пресудни ензим у животињским ћелијама, биљним ћелијама и у окружењу за стабилизацију концентрација угљен диоксида.

Без овог ензима претворба угљен-диоксида у бикарбонат - и обрнуто - била би изузетно спора, чинећи готово немогућим спровођење виталних процеса, попут фотосинтезе у биљкама и издисаја током дисања.

Хемоглобин

Хемоглобин је глобуларни протеин присутан у црвеним крвним ћелијама кичмењака и у плазми многих бескраљежњака, чија је функција да транспортују кисеоник и угљен диоксид.

Везивање кисеоника и угљендиоксида у ензим догађа се на месту званом хеме група, које је одговорно за добијање крви кичмењака његове црвене боје.

Глобуларни хемоглобин

Цитохром оксидаза

Цитохром оксидаза је ензим који је присутан у већини ћелија. Садржи гвожђе и порфирин.

Овај оксидирајући ензим је веома важан за процесе производње енергије. Налази се у митохондријалној мембрани где катализује пренос електрона из цитохрома у кисеоник, што на крају доводи до стварања воде и АТП (енергетског молекула).

Алкохол дехидрогеназа

Алкохол дехидрогеназа је ензим који се налази првенствено у јетри и желуцу. Овај апоензим катализира први корак у метаболизму алкохола; то јест оксидација етанола и других алкохола. На овај начин их претвара у ацеталдехид.

Његово име указује на механизам деловања у овом процесу: префикс „дес“ значи „не“, а „хидро“ се односи на атом водоника. Према томе, функција алкохол-дехидрогеназе је уклањање атома водоника из алкохола.

Пирувате киназа

Пируваткиназа је апоензим који катализује последњи корак у ћелијском процесу распада глукозе (гликолизе).

Његова функција је убрзавање преноса фосфатне групе из фосфоенолпирувата у аденозин дифосфат, стварајући један молекул пирувата и један АТП.

Пируваткиназа има 4 различита облика (изоенциме) у различитим ткивима животиња, од којих сваки поседује посебна кинетичка својства потребна за прилагођавање метаболичким потребама ових ткива.

Пируват карбоксилаза

Пируват карбоксилаза је ензим који катализује карбоксилацију; то јест, преношење карбоксилне групе у молекул пирувата да би се формирао оксалоацетат.

Специфично катализује у различитим ткивима, на пример: у јетри и бубрезима убрзава почетне реакције за синтезу глукозе, док у масном ткиву и мозгу подстиче синтезу липида из пирувата.

Такође је укључен у друге реакције које су део биосинтезе угљених хидрата.

Ацетил коенцим А карбоксилаза

Ацетил-ЦоА карбоксилаза је важан ензим у метаболизму масних киселина. То је протеин који се налази и у животињама и у биљкама и представља неколико подјединица које катализују различите реакције.

Његова функција је у основи преношење карбоксилне групе у ацетил-ЦоА и претварање у малонил коензим А (малонил-ЦоА).

Има 2 изоформе, назване АЦЦ1 и АЦЦ2, које се разликују по функцији и дистрибуцији у ткивима сисара.

Моноамин оксидаза

Моноамин оксидаза је ензим који је присутан у нервним ткивима где обавља важне функције за инактивацију одређених неуротрансмитера, као што су серотонин, мелатонин и епинефрин.

Учествује у реакцијама биохемијске разградње различитих моноамина у мозгу. У овим оксидативним реакцијама, ензим користи кисеоник за уклањање амино групе из молекула и производњу алдехида (или кетона) и одговарајућег амонијака.

Лактат дехидрогеназе

Лактат дехидрогеназа је ензим који се налази у ћелијама животиња, биљака и прокариота. Његова функција је да промовише конверзију лактата у пируичну киселину и обрнуто.

Овај ензим важан је за ћелијско дисање током кога се глукоза, из хране, разлаже да би се добила корисна енергија за ћелије.

Иако лактат дехидрогеназа обилује у ткивима, ниво овог ензима у крви је низак. Међутим, када дође до повреде или болести, многи молекули се ослобађају у крвоток. Дакле, лактат дехидрогеназа је показатељ одређених повреда и болести, попут срчаних удара, анемије, рака, ХИВ-а, између осталог.

Каталаза

Каталаза се налази у свим организмима који живе у присуству кисеоника. То је ензим који убрзава реакцију којом се водоник пероксид распада на воду и кисеоник. На тај начин спречава накупљање токсичних једињења.

На тај начин помаже заштити органа и ткива од оштећења узрокованих пероксидом, једињењем које се континуирано ствара у бројним метаболичким реакцијама. Код сисара се претежно налази у јетри.

Референце

1. Агравал, А., Гандхе, М., Гупта, Д. и Редди, М. (2016). Прелиминарна студија серумске лактатне дехидрогеназе (ЛДХ) -Прогностички биомаркер у карциному дојке. Часопис за клиничка и дијагностичка истраживања, 6–8.
2. Атхаппилли, ФК, Хендрицксон, ВА (1995). Структура биотинилног домена ацетил-коензима А карбоксилазе одређена фазом МАД. Структура, 3 (12), 1407–1419.
3. Берг, Ј., Тимоцзко, Ј., Гатто, Г. и Страиер, Л. (2015). Биохемија (8. изд.). ВХ Фрееман анд Цомпани.
4. Бутт, АА, Мицхаелс, С. и Киссингер, П. (2002). Повезаност нивоа серумске лактатне дехидрогеназе са одабраним опортунистичким инфекцијама и напредовањем ХИВ-а. Међународни часопис за заразне болести, 6 (3), 178–181.
5. Феглер, Ј. (1944). Функција угљенхидрата у крви. Природа, 137–38.
6. Гавеска, Х., Фитзпатрицк, ПФ (2011). Структуре и механизми породице моноамин оксидаза. Биомолекуларни појмови, 2 (5), 365–377.
7. Гупта, В. и Бамезаи, РНК (2010). Хумана пируват киназа М2: Вишенаменски протеин. Научна протеина, 19 (11), 2031–2044.
8. Јитрапакдее, С., Ст Маурице, М., Раимент, И., Цлеланд, ВВ, Валлаце, ЈЦ, & Аттвоод, ПВ (2008). Структура, механизам и регулација пируват карбоксилазе. Биоцхемицал Јоурнал, 413 (3), 369-387.
9. Муирхеад, Х. (1990). Изоензими пируват киназе. Трансакције биохемијског друштва, 18, 193-196.
10. Соломон, Е., Берг, Л. и Мартин, Д. (2004). Биологија (7. изд.) Ценгаге Леарнинг.
11. Супуран, ЦТ (2016). Структура и функција угљених анхидрата. Биоцхемицал Јоурнал, 473 (14), 2023–2032.
12. Типтон, КФ, Боице, С., О'Сулливан, Ј., Давеи, ГП, и Хеали, Ј. (2004). Моноаминске оксидазе: сигурности и несигурности. Актуелна лекарска хемија, 11 (15), 1965–1982.
13. Воет, Д., Воет, Ј. и Пратт, Ц. (2016). Основе биохемије: живот на молекуларном нивоу (5. изд.). Вилеи.
14. Ксу, ХН, Кадлецецк, С., Профка, Х., Глицксон, ЈД, Ризи, Р., & Ли, ЛЗ (2014). Да ли је виши лактат индикатор метастатског ризика тумора - Пилот МРС студија помоћу хиперполаризованог13Ц-пирувата. Академска радиологија, 21 (2), 223–231.