МАЛТАСА: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СИНТЕЗА И ФУНКЦИЈЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

Малтаза , такође познат као а-глукозидазе, малтаза киселина, глукоза инвертазе, глуцосидосуцраса, α-глукозидазе лисосомал или малтаза-глукоамилазе је ензим одговоран за хидролизу малтозе у ћелијама интестинални епител током последњих корака дигестије скроба.

Припада класи хидролазе, тачније поткласи гликозидаза, који могу разбити α-глукозидне везе између остатака глукозе (ЕЦ. 3.2.1.20). Ова категорија групише неколико ензима чија је специфичност усмерена на егзохидролизу терминалних гликозида повезаних α-1,4 везама.

Реакција катализирана малтазом. Са леве молекуле малтозе, а са десне стране два молекула глукозе која је последица хидролизе (Извор: Дапантазис .јпг виа Викимедиа Цоммонс)

Неке малтазе су способне да хидролизирају полисахариде, али много спорије. Опћенито, након дјеловања малтазе, остаци α-Д-глукозе се ослобађају, међутим, ензими исте класе могу хидролизирати β-глукане и тако ослобађати остатке β-Д-глукозе.

Постојање ензима малтазе иницијално је доказано 1880. године и сада је познато да није присутан само код сисара, већ и у микроорганизмима као што су квасац и бактерије, као и у многим вишим биљкама и житарицама.

Пример важности активности ових ензима повезан је са Саццхаромицес церевисиае, микроорганизмом одговорним за производњу пива и хлеба, који је способан да разгради малтозу и малтотриозу захваљујући чињеници да има ензиме малтозе, чији се производи метаболизују у производе. карактеристични ферментативи овог организма.

карактеристике

Код сисара

Малтаза је амфипатски протеин повезан са мембраном ћелија цревног црева. Такође је познат и изоцим познат као кисела малтаза, који се налази у лизосомима и способан је да хидролизује различите врсте гликозидних веза на различитим супстратима, а не само малтозу и α-1,4 везе. Оба ензима деле много структурних карактеристика.

Лизосомални ензим дугачак је око 952 аминокиселина и посттралацијско се обрађује гликозилацијом и уклањањем пептида на Н- и Ц-терминима.

Испитивања извршена ензимом из црева штакора и свиња утврђују да се код ових животиња ензим састоји од две подјединице које се међусобно разликују по неким физичким својствима. Ове две подјединице настају из истог прекурсора полипептида који се протеолитички одцепи.

За разлику од свиња и пацова, ензим код људи нема две подјединице, већ је једнострука, велика молекулска маса и високо гликозилирана (Н- и О-гликозилацијом).

У квасцима

Малтаза квасца, кодирана геном МАЛ62, тежи 68 кДа и цитоплазматски је протеин који постоји као мономер и хидролизује широки спектар α-глукозида.

У квасцу постоји пет изоензима који су кодирани у теломерним зонама пет различитих хромозома. Сваки кодирајући локус МАЛ гена такође садржи генски комплекс свих гена који су укључени у метаболизам малтозе, укључујући пермеазу и регулаторне протеине, као да је оперон.

У биљкама

Показало се да је ензим присутан у биљкама осетљив на температуре изнад 50 ° Ц и да се малтаза појављује у великим количинама у проклијалим и не-проклијалим житарицама.

Даље, током разградње шкроба, овај ензим је специфичан за малтозу, јер не делује на остале олигосахариде, али се увек завршава стварањем глукозе.

Синтеза

Код сисара

Људска цревна малтаза синтетизована је као један полипептидни ланац. Угљикохидрати богати остацима манозе ко-транслационо се додају гликозилацијом која, чини се, штити секвенцу од протеолитичке разградње.

Студије о биогенези овог ензима утврђују да је он састављен као молекул велике молекулске масе у стању везаном за мембрану ендоплазматског ретикулума и да се након тога прерадјује ензимима панкреаса и “ре-гликозилиран” у Голги комплекс.

У квасцима

У квасцу постоји пет изоензима који су кодирани у теломерним зонама пет различитих хромозома. Сваки МАЛ ген који кодира локус такође садржи генски комплекс свих гена који су укључени у метаболизам малтозе, укључујући пермеазу и регулаторне протеине.

У бактеријама

Систем метаболизма малтозе у бактеријама, као што је Е. цоли, веома је сличан лактозном систему, посебно у генетској организацији оперона који је одговоран за синтезу регулаторних, транспортних и ензим активних протеина на супстрату (малтазе ).

Карактеристике

У већини организама у којима је откривено присуство ензима као што је малтаза, овај ензим игра исту улогу: разградњу дисахарида као што је малтоза да би се добили растворљиви угљени хидрати производи који се лакше метаболишу.

У цревима сисара, малтаза има кључну улогу у последњим корацима разградње скроба. Недостатци овог ензима углавном се виде у условима као што је гликогеноза типа ИИ, која је повезана са складиштењем гликогена.

У бактеријама и квасцима, реакције које катализују ензими ове врсте представљају важан извор енергије у облику глукозе која улази у гликолитички пут, у сврху ферментације или не.

У биљкама малтаза заједно са амилазама учествује у разградњи ендосперма у семенима која „спавају“ и која се активирају гибберелинима, хормонима који регулишу раст биљака, као предуслов за клијање.

Поред тога, многе пролазне биљке које производе скроб током дана имају специфичне малтазе које доприносе деградацији интермедијара у њиховом метаболизму ноћу, а за хлоропласте је утврђено да су главна места за складиштење малтозе у тим организмима.

Референце

1. Ауриццхио, Ф., Бруни, ЦБ, & Сица, В. (1968). Даље пречишћавање и карактеризација киселине а-глукозидазе. Биоцхемицал Јоурнал, 108, 161-167.
2. Даниелсен, ЕМ, Сјостром, Х., и Норен, О. (1983). Биосинтеза цревних микровилларних протеина. Биоцхемицал Јоурнал, 210, 389–393.
3. Давис, ВА (1916). ИИИ. Дистрибуција малтазе у биљкама. Функција малтазе у разградњи скроба и њен утицај на амилокластичну активност биљних материја. Биоцхемицал Јоурнал, 10 (1), 31–48.
4. ЕкПАСи. Портал ресурса биоинформатике. (нд). Преузето са ензима.екпаси.орг
5. Лу, И., Гехан, ЈП, и Схаркеи, ТД (2005). Дневна дужина и циркадијански ефекти на разградњу скроба и метаболизам малтозе. Физиологија биљака, 138, 2280–2291.
6. Наимс, ХИ, Стерцхи, ЕЕ и Лентзе, МЈ (1988). Структура, биосинтеза и гликозилација хуманог малог црева. Часопис за биолошку хемију, 263 (36), 19709-19717.
7. Неедлеман, Р. (1991). Контрола синтезе малтазе у квасцу. Молецулар Мицробиологи, 5 (9), 2079–2084.
8. Одбор за номенклатуру Међународне уније за биохемију и молекуларну биологију (НЦ-ИУБМБ). (2019). Преузето са кмул.ац.ук.
9. Реусер, А., Кроос, М., Херманс, М., Бијвоет, А., Вербеет, М., Ван Диггелен, О.,… Плоег, В. дер. (деветнаест деведесет пет). Гликогеноза тип ИИ (недостатак киселинске малтазе). Мусцле & Нерве, 3, 61–69.
10. Симпсон, Г., и Наилор, Ј. (1962). Студије о дурманси у семену Авена фатуа. Цанадиан Јоурнал оф Ботани, 40 (13), 1659–1673.
11. Соренсен, С., Норен, О., Стостром, Х., и Даниелсен, М. (1982). Амфифилна свињска цревна микроталасна малтаза / глукоамилаза, структура и специфичност. Европски часопис за биохемију, 126, 559-568.