ОКСИХЕМОГЛОБИН: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СТРУКТУРА И КРИВУЉА ВЕЗИВАЊА - БИОЛОГИЈА - 2025

Или је ксихемоглобин назив који се даје хемоглобину када се веже на кисеоник. Хемоглобин је протеин који се налази унутар црвених крвних зрнаца чија је главна функција транспорт кисеоника из плућа до ткива.

Прва жива бића била су једноћелијска и живела су у течном окружењу из кога су се хранила и из кога су уклањала свој отпад, баш као и неки од организама који и данас постоје. Под овим условима, ови процеси се постижу једноставним дифузијским механизмима, пошто је ћелијски зид у присном контакту са медијумом који га снабдева.

Кривма дисоцијације оксихемоглобина (Извор: Ратзниум на енглеској ВикипедиаЛатер верзији поставио је Ааронсхарпе на ен.википедиа. Виа Викимедиа Цоммонс)

Развој све сложенијих вишећелијских организама подразумевао је да се унутрашње ћелије знатно одмакну од окружења, тако да су дифузијски механизми као једини извор снабдевања постали недовољни.

Тако су развијени специјализовани системи за добијање хранљивих материја и гасова као што су дигестивни и респираторни систем, као и транспортни механизми за приближавање тих хранљивих материја и гасова ћелији: кардиоваскуларни систем.

Да би произвеле енергију у облику АТП молекула, ћелијама је потребан кисеоник. Пошто се АТП не може чувати, мора се стално синтетизовати, што значи сталну потребу за ћелијама за кисеоником.

Хемоглобин се појавио, еволуцијски говорећи, као преносник гаса који је „решио“ проблем преноса кисеоника из окружења у ћелију.

Карактеристике и структура

Да би се разговарало о карактеристикама и структури оксихемоглобина потребно је помињати хемоглобин, јер оксихемоглобин није ништа друго до хемоглобин везан за кисеоник. Због тога ће се у даљем тексту описати заједничке карактеристике молекула у присуству или не гаса о којем је реч.

Чему служи хемоглобин?

Хемоглобин је потребан за транспорт кисеоника до ткива у количини и брзини за коју то захтева, имајући у виду да кисеоник има толико мало растворљивости у крви да његов транспорт дифузијом не би био довољан за снабдевање ткивних потреба.

Како изгледа молекул хемоглобина?

Хемоглобин је тетрамерни протеин (који има четири подјединице), има сферични облик и молекуларну масу од 64 кДа.

Његове четири подјединице чине једну функционалну целину, где свака реципрочно утиче на другу. Свака подјединица је сачињена од полипептидног ланца, глобина и протетске групе, хеме или „хеме“ групе, која делује као кофактор и није састављена од аминокиселина; то јест, није протеин у природи.

Глобин се налази у два облика: алфа глобин и бета глобин. Тетрамер хемоглобина састоји се од пара алфа глобинских ланаца (141 аминокиселина) и пара бета глобинских ланаца (146 аминокиселина).

Сваки од четири полипептидна ланца везан је за хеме групу која у центру има атом гвожђа у железном стању (Фе2 +).

Каква је хеме група?

Хем група је порфирински прстен који је сачињен од четири пиролна прстена (хетероциклична ароматична једињења са формулом Ц4Х5Н) повезаних метилним мостовима. Гвожђе у жељезном стању у центру веже се за структуру преко координисаних азотних веза.

Свака хем група може се везати за један молекул кисеоника, тако да сваки молекул хемоглобина може да везује само 4 молекула гаса.

Људско тело садржи отприлике 2,5 к 1013 еритроцита, који су крвна ћелија која стварају и преносе хемоглобин. Сваки еритроцит има око 280 милиона молекула хемоглобина и на тај начин може да носи више од милијарду молекула кисеоника.

Како се формира оксихемоглобин?

Оксихемоглобин настаје након удруживања атома кисеоника са сваким атомом гвожђа у жељезном стању који се налази у свакој групи хема молекула хемоглобина.

Израз оксихемоглобин односи се тада на хемоглобин са оксигенираним и хемијским оксидом, јер не губи електрон када се комбинује са кисеоником, а гвожђе остаје у жељезном стању.

Оксигенацијом долази до промене у кватернарној структури молекула, односно промене конформације која се може пренети из глобинских ланаца у хеме групу и обрнуто.

Која је максимална количина кисеоника коју хемоглобин може да носи?

Хемоглобин може у својој структури највише да веже четири молекула кисеоника. Ако је моларна запремина идеалних гасова 22,4 Л / мол, један мол хемоглобина (64,500г) веже се са 89,6 литара кисеоника (4 мола О2 к 22,4 Л / мол).

Дакле, сваки грам хемоглобина мора се везати са 1,39 мл О2 да би био 100% засићен (89,6Л / 64500г к (1000мл / Л)).

У пракси, крвни тестови дају мало лошије резултате, јер постоје мале количине метхемоглобина (оксидованог хемоглобина) и карбоксихемоглобина (хемоглобин + угљен моноксид (ЦО)) који не може да везује кисеоник.

Узимајући то у обзир, правило "Хуфнера" ​​каже да у крви 1 г хемоглобина има максимални капацитет за везање кисеоника од 1,34 мл.

Кривуља везивања оксихемоглобина

Број молекула кисеоника који се могу везати за молекул хемоглобина зависи од парцијалног притиска кисеоника или ПО2. У недостатку кисеоника, хемоглобин се деоксигенише, али како се ПО2 повећава, повећава се број оксигена који се вежу за хемоглобин.

Процес везивања кисеоника за хемоглобин зависи од парцијалног притиска кисеоника. Када се нацрта, резултат се назива „кривуља оксихемоглобина“ и има карактеристичан „С“ или сигмоидни облик.

У зависности од ПО2, хемоглобин ће бити мање или више способан да „ослободи“ или „испоручи“ кисеоник који носи, као и да се са њим оптерећује.

На пример, у простору између 10 и 60 ммХг притиска, добија се најстрмији део криве. У овом стању, хемоглобин се лако може одрећи великих количина О2. Ово је стање које се постиже у ткивима.

Када је ПО2 између 90 и 100 ммХг (12 до 13 кПа), хемоглобин је готово 100% засићен О2; а када је артеријски ПО2 60 ммХг (8 кПа), засићеност О2 је и даље висока чак 90%.

У плућима су то превладавајући услови (притисак између 60 и 100 ммХг), а управо то омогућава да се молекули хемоглобина присутни у еритроцитима напуне кисеоником.

Овај сигмоидни облик који црта кривуљу оксихемоглобина осигурава да се овај протеин понаша као одличан утоваривач плућа, врло ефикасан преносник у артеријској крви и одличан давалац О2 у ткивима, сразмерно локалној брзини метаболизма. односно на захтев.

Референце

1. Фок, СИ (2006). Хуман Пхисиологи, 9. издање (стр. 501-502). МцГрав-Хилл пресс, Њујорк, САД.
2. Мурраи, РК, Граннер, ДК, Маиес, ПА и Родвелл, ВВ (2014). Харпер-ова илустрована биохемија. МцГрав-Хилл.
3. Равн, ЈД (1998). Биоцхемистри (1989). Бурлингтон, Северна Каролина: Неил Паттерсон Публисхерс (ц) Н. Лалиоти, ЦП Раптопоулоу, А. Терзис, А. Панагиотопоулос, СП Перлепес, Е. Манесси-Зоупа, Ј. Цхем, Соц., Далтон Транс, 1327.
4. Роберт М. Берне, Маттхев Н. Леви. (2001) Физиологија. (3. изд.) Едиционес Харцоурт, СА
5. Вест, ЈБ (1991). Физиолошка основа медицинске праксе. Виллиамс и Вилкинс