ПРОЛИНЕ: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ, ХРАНА - БИОЛОГИЈА - 2025

Пролине (Про, П) припада 22 аминокиселине класификовани као основно. То је небитна аминокиселина, јер је могу да синтетишу човек и друге сисарке.

1900. године, немачки научник Ричард Вилстаттер први је извадио и опазио пролин. Међутим, Емили Фисцхер је 1901. Сковао израз "пролин" заснован на пиролидинском прстену аминокиселине; Овај истраживач је такође успео да детаљно објасни синтезу пролина из млечног казеина.

Хемијска структура аминокиселине Пролин (Извор: Цлавецин виа Викимедиа Цоммонс)

У протеинима као што је казеин, пролин игра суштинску улогу у структуралном "завијању" и набора. У овом протеину, пролин је хомогено расподељен по структури и веже се за β казеин и αс протеин; Надаље, спрјечава стварање неисправних структуралних завоја или петљи.

У биохемијским анализама које се обично користе за одређивање тачног низа аминокиселина које чине протеине, пролин је једна од најтежих за откривање аминокиселина, јер секундарна амино група пролина има другачије понашање и не може се лако открити. .

Шкрумс је можда најпознатија болест повезана са пролином. То има везе са недостатком уноса витамина Ц, који директно утиче на хидроксилацију пролина у колагеним влакнима, изазивајући системско слабљење због нестабилности колагених влакана која постоје у целом телу.

карактеристике

Секундарна амино група повезана са α-угљеником отежава задатак класификације пролина. Међутим, у неким текстовима класификује се заједно са разгранатим аминокиселинама или са алифатским бочним ланцима, с обзиром да је бочни ланац или Р група пролина хидрофобна или алифатична.

Једна од најважнијих карактеристика пролина је да ни у којем случају не може да формира водоничне везе, што га чини идеалним за структурирање сложених и замршених завоја у терцијарним структурама протеина.

Баш као што све аминокиселине имају две изоформе које зависе од централног атома угљеника, пролин се у природи може наћи као Л-пролин или као Д-пролин. Међутим, облик Л-пролина најзаступљенији је у природи и онај који је део протеинских структура.

У протеинима где се он налази, пролин често заузима места близу површине или места набора или „увртања“ полипептидног ланца, пошто крута и затворена структура пролина отежава снажну интеракцију са другим аминокиселинама. .

Структура

Пролин има одређену структуру међу основним аминокиселинама, јер има секундарну амино групу (НХ2), а не примарну амино групу која је карактеристична за све аминокиселине.

Р група или бочни ланац пролина је пиролидински или тетрахидропиролни прстен. Ова група је формирана хетероцикличким амином (без двоструких веза) од пет атома угљеника, где је сваки од њих засићен атомима водоника.

Пролин има особину да је „централни“ атом угљеника укључен у хетероциклички пиролидински прстен, тако да су једини „слободни“ или „избочени“ атоми карбоксилна група (ЦООХ) и атом водоника (Х ) хетероцикличког прстена аминокиселине.

Молекуларна формула Пролина је Ц5Х9НО2, а назив ИУПАЦ је пиролидин-2-карбоксилна киселина. Има приближну молекулску масу од 115,13 г / мол, а учесталост његовог појављивања у протеинима је око 7%.

Карактеристике

Колагена и тропоколагенска влакна су најзаступљенији протеини код већине краљежњака. Они чине кожу, тетиве, матрикс костију и многа друга ткива.

Колагена влакна се састоје од многих понављајућих полипептидних троструких хеликоптера који заузврат чине вишеструке остатке пролина и глицина у секвенцији глицин-пролин-пролин / хидроксипролин (последњи је модификовани дериват пролина).

У свом нативном облику, пролин је део проколагена, претежи колагенских полипептида и неких других протеина везивног ткива. Ензим проколаген пролин хидроксилаза је одговоран за хидроксилацију остатака пролина да би настао хидроксипролин и на тај начин постигао сазревање проколагела у колаген.

Која је главна функција пролина у колагеним влакнима?

Хидроксипролин му даје карактеристике отпорности на колаген, будући да овај дериват аминокиселина има способност да формира велики број водоничних веза између ланаца троструке спирале који чине протеин.

Ензими који катализују хидроксилацију остатака пролина захтевају присуство витамина Ц (аскорбинске киселине), а као што је горе поменуто, скорбут настаје услед слабљења колагених влакана услед неуспеха у хидроксилацији остатака пролина. , што изазива смањење водоничних веза које задржавају колагена влакна.

Остале функције

Пролин је неопходан за стварање протеинских набора и увијања.

Његова затворена структура отежава ову аминокиселину да се „прими“ унутар протеина, пошто не може да формира водоничне везе да „ступају у интеракцију“ са осталим оближњим остацима, индукује стварање „окрета“ или „завоја“. у целој структури протеина где се налази.

Сви краткотрајни протеини поседују бар једну регију са обилним понављањима пролина, глутамата, серина и треонина. Ови региони се крећу од 12 до 60 остатака и зову се ПЕСТ секвенце.

Протеини који садрже ПЕСТ секвенцу обележени су убиквитацијом за накнадну разградњу протеасома.

Биосинтеза

Многе аминокиселине могу да се синтетишу из интермедијара гликолизе, пентоз фосфатног пута или циклуса лимунске киселине (Кребсов циклус). Пролин и аргинин формирају се у кратким путовима глутамата.

Готово уобичајени биосинтетски пут за све живе организме започиње конверзијом Л-глутамата у γ-Л-глутамил-5-фосфат захваљујући деловању ензима глутамат-5-киназа (у бактеријама) или γ-глутамилом -киназа (код људи).

Ова реакција укључује фосфорилацију зависну од АТП-а при чему се поред главног производа ствара и АДП молекул.

Реакција катализирана глутаматном 5-полуалдехидом дехидрогеназом (у бактеријама) или γ-глутамил фосфат редуктазом (код људи) претвара γ-Л-глутамил-5-фосфат у Л-глутамат-5-полуалдехид и та реакција је заслужна присуство кофактора НАДПХ.

Л-глутамат-5-полуалдехид је реверзибилно и спонтано дехидриран у (С) -1-1-пиролин-5-карбоксилат, који се потом претвара у Л-пролин ензимом пиролин-5-карбоксилат редуктаза (код бактерија и људи ), у чијој реакцији је неопходан и молекул НАДПХ или НАДХ.

Деградација

Пролин, аргинин, глутамин и хистидин се непрестано разграђују на α-кетоглутарат да би ушли у циклус лимунске киселине или Кребсов циклус. У посебном случају пролина, он се прво оксидује ензимом пролин оксидаза у пиролин-5-карбоксилат.

У првом кораку, где долази до оксидације пролина до пиролин-5-карбоксилата, одвојиви протони прихватају Е-ФАД, смањујући на Е-ФАДХ2; овај корак је искључив за пролин аминокиселина.

Спонтаном реакцијом пиролин-5-карбоксилат трансформише се у глутамат γ-полу-алдехид, који затим служи као супстрат ензиму глутамат γ-полу-алдехид дехидрогеназа. У овом кораку се ослобађају два протона, један од њих прихвата НАД, који се своди на НАДХ, а други је слободан у облику Х +.

Аргинин се, попут пролина, трансформише у γ-полуалдехид глутамат, али алтернативним метаболичким путем који укључује два различита ензима.

Ензим глутамат γ-полуалдехид дехидрогеназа претвара глутамат γ-полуалдехид у Л-глутамат. Затим се овај Л-глутамат оксидује поново ензимом глутамата дехидрогеназа, са којим се коначно формира α-кетоглутарат, који ће бити уграђен у циклус лимунске киселине.

У кораку оксидације глутамата, ослобађају се протон (Х +) и амино група (НХ3 +). Протон смањује НАДП + групу и формира се НАДПХ молекул.

Упркос бројним сличностима које постоје између путева разградње и биосинтезе пролина и аргинина, ове аминокиселине се синтетишу и разграђују потпуно супротним путевима користећи различите ензиме, различите кофакторе и различите интрацелуларне коморе.

Храна богата валином

Генерално, сва високопротеинска храна садржи велике количине пролина. Они укључују месо, млеко, јаја и друго. Међутим, када се наше тело налази у оптималном здравственом стању и исхрани, оно је способно ендогено синтетизовати пролин.

Пролин се такође може наћи у многим махунаркама и орашастим плодовима, као и у целовитим житарицама попут зоби. Остала храна богата пролином су пшеничне мекиње, ораси, бадеми, грашак и пасуљ.

Неке продавнице здраве хране често обликују таблете аминокиселина Л-лизин и Л-пролин у комбинацији да помогну људима који имају проблема са зглобовима или да успоравају старење ткива.

Међутим, није са сигурношћу показано да узимање додатака прехрани ових аминокиселина има значајан утицај на одлагање старости или друга стања типична за напредовање старости.

Предности његовог уноса

Дијета богата пролином обично се прописује особама са болестима зглобова попут артритиса, уганућа, растрганих лигамената, дислокација, тендинитиса и других, а то је повезано са његовом синтезом од колагених влакана присутних у везна ткива тела.

Многи фармаколошки лосиони и таблете који се користе у естетској индустрији обогаћени су Л-пролином, јер су нека истраживања показала да ова аминокиселина може на неки начин повећати синтезу колагена и, самим тим, побољшати текстуру коже, убрзати зацељивање рана, рана, чирева и опекотина.

У прехрамбеној индустрији постоје протеини који имају „биоактивне пептиде“ који обављају функције изван својих хранљивих својстава. Ови пептиди углавном имају две до девет аминокиселинских остатака, укључујући пролин, аргинин и лизин.

Наведени биоактивни пептиди могу имати антихипертензивно деловање са одређеним опиоидним ефектом; могу деловати као имуномодулатори стимулишући имуни одговор на неке патогене и чак могу изазвати пораст вазоактивности, што побољшава циркулацију оних који их конзумирају.

Поремећаји недостатка

Глутен је протеин присутан у зрну пшенице који изазива упалу црева. Људи који пате од "интолеранције на глутен" познати су као пацијенти са "целијакијом", а познато је да је овај протеин богат пролином и глутамином, чија је протеолитичка разградња тешка за људе са овим стањем.

Неке болести имају везе са погрешним савијањем важних протеина и врло је често да ове грешке имају везе са цис-транс изомеризацијом амидних веза у пролински остацима, јер за разлику од осталих пептидних веза у којима транс изомер је веома повољан, у пролини је неповољан.

У остацима пролина примећено је да постоји значајна тенденција ка стварању цис изомера прво него транс изомер у амидима поред пролинских остатака, што може да створи „погрешну“ конформацију протеина.

Метаболички поремећаји

Као и код осталих есенцијалних и неесенцијалних аминокиселина, главни патолошки поремећаји повезани са пролином обично су повезани са оштећењима на путевима асимилације ове аминокиселине.

На пример, хиперпролинемија је типичан случај недостатка једног од ензима који учествују у путу разградње пролина, тачније 1-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназе, што доводи до накупљања његовог супстрата, који коначно инактивира руту.

Ова се патологија обично дијагностикује високим садржајем пролина у крвној плазми и присуством метаболита 1-пиролин-5-карбоксилата у урину погођених пацијената.

Главни симптоми ове болести састоје се од неуролошких поремећаја, болести бубрега и оштећења слуха или глухоће. Остали тежи случајеви укључују јаку менталну ретардацију и изражене психомоторне потешкоће.

Референце

1. Абу-Бакер, С. (2015). Преглед биохемије: појмови и везе
2. Делаунеи, АЈ и Верма, ДПС (1993). Пролинска биосинтеза и осморегулација у биљкама. Биљни часопис, 4 (2), 215-223.
3. Лист, Б., Лернер, РА и Барбас, ЦФ (2000). Директне асиметричне реакције алдола, катализоване пролином. Часопис Америчког хемијског друштва, 122 (10), 2395-2396
4. Нелсон, ДЛ, Лехнингер, АЛ и Цок, ММ (2008). Лехнингерови принципи биохемије. Мацмиллан.
5. Плиммер, РХА (1912). Хемијска конституција протеина (Вол. 1). Лонгманс, Греен.
6. Сзабадос, Л., и Савоуре, А. (2010). Пролин: мултифункционална аминокиселина. Трендови у науци о биљци, 15 (2), 89-97.