- карактеристике
- Врсте
- Л-селектин
- ГЛИЦАМ1
- ЦД34
- МАдЦАМ-1
- ПСГЛ-1
- П-селектин
- Е-селектин
- Сиалил-Левис А
- Сиалил-Левис Кс
- ПСГЛ-1
- Функција
- Референце
У селецтинс су фамилија гликопротеина састављених полипептидних ланаца, који препознају специфичне конформације шећера (угљених хидрата), који се налази на површини других ћелија и везују за њих. Због тога их називају и адхезиони молекули.
Ови рецептори адхезије познати су по очуваној структури. Имају три домена и три различита гликопротеина. Могу се изразити као површински молекули, осим што се складиште или функционишу као растворљиви молекули.
Молекуларна структура П-селектина. Преузето и уредјено из: Невеу, Цуртис.
За разлику од других адхезијских молекула, селектини делују само на интеракције белих крвних зрнаца са васкуларним ендотелом.
карактеристике
Селектини су сви протеини који садрже олигосахариде у ланцу, повезани ковалентним везама са бочним ланцима аминокиселина (гликопротеини). Они су трансмембрански молекули, што значи да прелазе липидни билијар ћелије, било у једном кораку (у једном кораку) или у више корака (у више корака).
Они имају карактеристике веома сличне ЦЛЕЦ протеинима или лектинима типа Ц. Пошто, као лектини типа Ц, селектини захтевају јоне калцијума за везивање.
Порекло речи "селектин" односи се на чињеницу да су ови протеини селективно експримирани у ћелијама васкуларног система, а такође садрже и лектинску домену.
Неки аутори укључују селектине (гликопротеине) у оквиру лектина, јер су молекули који се везују за шећере. Међутим, други их аутори разликују по концепту да лектини препознају само угљене хидрате и на њих се вежу, док селектори не само да препознају и везују шећере, већ их чине и угљени хидрати.
Регулација селектина одвија се на нивоу транскрипције, протеолитичком обрадом, сортирањем ћелија и регулисаном експресијом гликозил трансфераза.
Селектори имају кратак интраћелијски домен. Међутим, имају три изванстаничне домене, домен налик епидермалном фактору раста, домен сличан лектину Ц и консензусне јединице понављања, слично комплементарним регулаторним протеинима.
Врсте
Породицу селектина чине три различите врсте гликопротеина. Сваки од њих идентификован је словом које означава место на коме су први пут идентификовани. Сваку од њих ћемо видети у наставку.
Л-селектин
Такође је познат као СЕЛЛ, ЦД62Л, ЛАМ1, ЛЕУ8, ЛНХР, ЛСЕЛ или ТК1. Налази се у леукоцитима, отуда и „Л” за Л-селектин. То је компонента ћелијске површине. Три домена су: хомолог лектина, фактор раста епидерме и две јединице консензуса.
Има неколико лиганда, то су обично мали молекули који формирају комплексе са биомолекулом, у овом случају протеин. Познати лиганди за Л-селектин су следећи.
ГЛИЦАМ1
Познат као молекуларни адхезијски ћелијски зависни молекул -1, то је протеогликански лиганд који се изражава у пост-капиларним упалама вена и омогућава лимфоцитима да изађу из крвотока у лимфоидна ткива.
ЦД34
То је фосфогликопротеин, откривен у различитим групама сисара, као што су човек, пацови и мишеви, између осталих. Прво је описано у матичним ћелијама хематопоезе. Налазе се у великом броју ћелија, али се готово искључиво односе на ћелије хематопоезе.
МАдЦАМ-1
Познат као Адресин или молекул ћелијске адхезије у смеру васкуларне мукозе (на енглеском језику, мукозни васкуларни адресни молекулски адхезивни молекул 1). То је ванћелијски протеин ендотела који је одговоран за одређивање у које ткиво ће лимфоцити ући, осим што носе шећере тако да их препозна Л-селектин.
ПСГЛ-1
Познат међу осталим синонимима као СЕЛПЛГ или ЦД162, то је гликопротеин који се налази у ендотелним ћелијама и леукоцитима. Може да се веже за друге две врсте селектова. Међутим, чини се да има бољи афинитет за П-селектином.
П-селектин
П-селектин је познат између осталих имена као што су СЕЛП, ЦД62, ЦД62П, ГМП140, ГРМП или ЛЕЦАМ3. Налази се на површини ендотелних ћелија, које линију унутрашње ивице крвних судова и тромбоцита.
П-селектин је прво идентификован у тромбоцитима. Због тога назив протеина носи почетно "П".
Структура П-селектина састоји се од домена врло сличног лектину типа Ц на Н-терминусу, ЕГФ-овом домену; то јест, сачувани домен протеина од око 30 до 40 аминокиселинских остатака, са дволанчаним β листом, након чега слиједи петља на кратки Ц-терминални дволанчани β лист.
Има трећи домен сличан протеинима који се вежу за комплемент, а зове се ЦУБ домен, за који је карактеристично да је еволуцијски сачуван протеински домен и представља око 110 аминокиселинских остатака.
Лиганд са највећим афинитетом за П-селектин је ПСГЛ-1, као што је претходно описано у лигандима за Л-селектин. С друге стране, овај протеин такође може да формира комплексе са другим молекулима, као што је сулфатни полисахарид зван фукоидан и хепаран сулфат.
Е-селектин
Овај селектински протеин је такође познат по следећим именима: СЕЛЕ, ЦД62Е, ЕЛАМ, ЕЛАМ1, ЕСЕЛ, ЛЕЦАМ2 и други. Експримира се искључиво у ендотелним ћелијама које активирају мали протеини који нису у стању да пређу преко липидног двослоја ћелије, звани цитокини.
Структура овог протеина састоји се од 3 домена (као и остали селектини): домен сличан ЕГФ-у, 6 јединица СЦР модула поновљених протеина (који се такође називају сусхи домени) и трансмембрански домен.
Репрезентација молекуларне структуре протеина Е-селектина, чија је домена ЕГФ. Преузето и уредио: Јавахар Сваминатхан и МСД особље из Европског института за биоинформатику.
Лиганди који чине комплексе са Е-селективима су прилично разнолики, али они који се истичу су следећи.
Сиалил-Левис А
Зове се и СЛе А или ЦА19-9. То је тетрасахарид откривен у серумима код пацијената оболелих од рака. Познато је да учествује у процесу препознавања ћелија-ћелија. Конститутивно се изражава у гранулоцитима, моноцитима и Т-лимфоцитима.
Сиалил-Левис Кс
Такође је тетратасахарид попут Сиалил-Левис А и има сличне функције. Изражава се на гранулоцитима и моноцитима и контролише нежељено истјецање ових ћелија током запаљења.
ПСГЛ-1
Иако је наизглед ефикаснији код П-селектина, неки аутори сматрају да је изведени облик људског неутрофила такође прилично ефикасан код Е-селектина. У ствари, они сматрају да је генерално овај лиганд од суштинског значаја за три врсте селебина.
Функција
Главна функција селебина је да буде део стварања белих крвних зрнаца (лимфоцита). Такође учествују у имунолошком одговору, код хроничних и акутних упала у различитим органима тела, попут бубрега, срца и коже. Чак делују и код упалних процеса метастаза карцинома.
Референце
- Селецтин. Опоравак од: ен.википедиа.орг.
- Л-селектин. Опоравак од: ен.википедиа.орг.
- ЦА19-9. Опоравак од: ен.википедиа.орг.
- Е-селектин. Опоравак од: ен.википедиа.орг.
- Кс. Зоу, ВР Схинде Патил, НМ Дагиа, ЛА Смитх, МЈ Варго, КА Интерлигги, ЦМ Ллоид, ДФ Теес, Б. Валцхецк, МБ Лавренце, ДЈ Гоетз (2005). ПСГЛ-1 добијен из хуманих неутрофила је лиганд високе ефикасности за Е-селектин експресован ендотеломом у току. Амерички часопис за физиологију. Ћелијска физиологија.
- К. Лав (2001). Функције селектова. Резултати и проблеми у диференцијацији ћелија.
- Селецтинс. Опоравак од: веллпатх.униови.ес.
- ЈХ Перез & ЦЈ Монтоиа. Молекули адхезије. Опоравак од: енцоломбиа.цом.
- АЦ Сангуинети и ЈМ Родригуез-Тафур (1999). Адхезија и молекули коже. Перуанска дерматологија.
- ТФ Теддер, ДА Стеебер, А. Цхен, П. Енгел (1995). Селектини: молекули васкуларне адхезије. ФАСЕБ Јоурнал.