ТИРОЗИН: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ, ПРЕДНОСТИ - БИОЛОГИЈА

Тирозин (Тир, И) је један од 22 амино киселина које чине протеине свих ћелија у живим бићима. За разлику од других аминокиселина као што су валин, треонин, триптофан, леуцин, лизин и друге, тирозин је "условно" есенцијална аминокиселина.

Назив "тирозин" потиче од грчке речи "тирос", што значи сир, јер је ова аминокиселина први пут откривена у овој храни. Термин је сковао 1846. године Лиебиг, који је мешао сир са калијум хидроксидом и добио непознато једињење, тешко растворљиво у води.

Хемијска структура аминокиселине Тиросине (Извор: Цлавецин виа Викимедиа Цоммонс)

После почетног описа, други истраживачи као што су Варрен де ла Руе и Хинтербергер добили су је од коккоидних инсеката и протеина рога. Његово одвајање од хидролизе других протеина хлороводоничном киселином описао је 1901 Морнер.

Генерално, ова аминокиселина се добија код сисара захваљујући хидроксилацији фенилаланина, мада се у цреву такође апсорбује из протеина који се конзумирају са храном.

Тирозин има више функција у људском телу, а међу њима су можда и најрелевантније супстрати за производњу неуротрансмитера и хормона попут адреналина и хормона штитне жлезде.

карактеристике

Тирозин тежи приближно 180 г / мол и његова Р група или бочни ланац имају константу дисоцијације пКа од 10,07. Релативно обиље ћелијских протеина не прелази 4%, али има више функција неопходних за физиологију човека.

Ова аминокиселина припада групи ароматичних аминокиселина у којој се налазе и фенилаланин и триптофан. Чланови ове групе имају ароматичне прстенове у својим Р групама или бочним ланцима и обично су хидрофобне или аполарне аминокиселине.

Попут триптофана, тирозин апсорбује ултраљубичасту светлост и један је од аминокиселинских остатака одговорних за апсорпцију светлости на 280 нм многих протеина, што га чини корисним за његову карактеризацију.

Сматра се "условно" есенцијалном аминокиселином, пошто њена биосинтеза код људи зависи од фенилаланина, есенцијалне аминокиселине. Ако тело испуњава своје дневне потребе за фенилаланином, тирозин се може синтетизовати без проблема и није лимитирајућа аминокиселина.

Међутим, ако у дијети недостаје фенилаланина, тело неће имати неравнотежу ове аминокиселине, већ и тирозин. Такође је важно напоменути да реакција синтезе тирозина из фенилаланина није реверзибилна, тако да тирозин не може да задовољи ћелијске потребе за фенилаланином.

Тирозин такође припада групи аминокиселина са двоструком улогом у производњи гликогених и кетогених метаболичких интермедијара, који учествују у синтези глукозе у мозгу и у стварању кетонских тела у јетри.

Структура

Као и остале аминокиселине, тирозин, или β-парахидроксифенил-α-амино пропионска киселина, је α-аминокиселина која има централни атом угљеника, назван α угљеник и који је хирални, пошто је повезан са четири различити атоми супституента или молекула.

Овај хирални угљеник је везан за две карактеристичне групе аминокиселина: амино групу (НХ2) и карбоксилну групу (ЦООХ). Такође дели једну од својих веза са атомом водоника, а преосталу везу заузима Р група или одговарајући бочни ланац сваке аминокиселине.

У случају тирозина, ова група се састоји од ароматичног прстена повезаног са хидроксилном групом (ОХ), који му даје способност да формира водоничне везе са другим молекулама и што му даје суштинске функционалне карактеристике за одређене ензиме.

Карактеристике

Тирозин је основна компонента многих протеина са великом разноликошћу биолошких активности и функција.

У људи и других сисара, ова аминокиселина се користи у нервном и бубрежном ткиву за синтезу допамина, епинефрина и норепинефрина, три повезана катехоламинергичка неуротрансмитера од великог значаја за функцију тела.

Такође је неопходна за синтезу протектора од ултраљубичастог зрачења (меланина); неки лекови против болова попут ендорфина и молекула антиоксиданата попут витамина Е.

На исти начин, ова аминокиселина служи за синтезу тирозина, октопамина и хормона штитне жлезде кроз организовање јода у тирозинском остатку тироглобулина.

Тирамин је вазоактивни молекул који се налази у људском телу, а октопамин је амин који је повезан са норепинефрином.

Све ове функције тирозина могуће су захваљујући добијању из прехрамбених протеина или хидроксилацији фенилаланина са јетром као главним органом системског снабдевања поменуте аминокиселине.

Функције у биљкама

Тирозин и неки интермедијари настали током његове биосинтезе хране биосинтетске путеве метаболизма специјализованих за одбрану, привлачење опрашивача, електронски транспорт и структуралну подршку.

Биосинтеза

Код људи се тирозин добија из исхране или у једном кораку синтетише ћелијама јетре из фенилаланина, есенцијалне аминокиселине, реакцијом која катализује ензим комплекс фенилаланин хидроксилаза.

Овај комплекс има активност оксигеназе и присутан је само у јетри људи или других сисара. Реакција синтезе тирозина укључује преношење атома кисеоника у пара положај ароматичног прстена фенилаланина.

Ова реакција се дешава у исто време када се молекулом воде формира редукцијом другог молекуларног атома кисеоника, а редуктивну снагу обезбеђује директно НАДПХ коњугиран са молекулом тетрахидроптерина, која је слична фолној киселини.

Биосинтеза у биљкама

У биљкама се тирозин синтетише де ново низводно од „схикимата“ стазе, која се храни другим биосинтетским путевима за остале ароматичне аминокиселине попут фенилаланина и триптофана.

У овим организмима синтеза полази од једињења познатог као "коризмат", који је крајњи производ шикимата и, даље, уобичајени прекурсор свих ароматичних аминокиселина, одређених витамина и биљних хормона.

Хоризмат се претвара у префенат каталитичким деловањем ензима хоризмат мутазе и ово је први „почињени“ корак у синтези тирозина и фенилаланина у биљкама.

Фенат се претвара у тирозин оксидативном декарбоксилацијом и трансаминацијом, што се може догодити било којим редоследом.

У једном од биосинтетских путева, ови кораци се могу катализовати специфичним ензимима познатим као префенат-специфична тирозин дехидрогеназа (ПДХ) (која претвара префат у 4-хидроксифенилпируват (ХПП)) и тирозин аминотрансфераза (која производи тирозин из ХПП ), редом.

Други начин синтезе тирозина из префената укључује трансаминацију префената у не-протеиногену аминокиселину звану Л-арогенат, коју катализује ензим префенат аминотрансфераза.

Л-арогенат је подвргнут оксидативној декарбоксилацији ради стварања тироксина, реакције усмерене према арогенат-специфичном ензиму тирозин дехидрогеназе, такође познатом као АДХ.

Биљке преферирано користе хидрогенатни пут, док већина микроба синтетише тирозин из ХПП-а добијеног префенатом.

Регулација

Као што је случај са већином аминокиселинских биосинтетских путева, биљке имају строги систем регулисања синтезе ароматичних аминокиселина, укључујући тирозин.

У овим организмима регулација се дешава на многим нивоима, јер механизми који управљају шикиматским путем такође контролишу производњу тирозина, пут за који постоје и сопствени механизми регулације.

Међутим, захтеви тирозина, а самим тим и крутост у регулацији његове биосинтезе, специфични су за сваку биљну врсту.

Деградација

Деградација или катаболизам тирозина доводи до стварања фумарата и ацетоацетата. Први корак на овом путу је конверзија аминокиселине у 4-хидроксифенилпируват помоћу цитосолног ензима познатог као тирозин аминотрансфераза.

Ова аминокиселина се такође може трансаминовати у митохондријима хепатоцита ензимом аспартат аминотрансфераза, мада тај ензим није превише важан у нормалним физиолошким условима.

Помоћу разградње тирозина може се добити сукцинил ацетоацетат, који се може декарбоксилирати у сукцинил ацетат. Сукцинил ацетат је најснажнији инхибитор ензима одговорног за синтезу хемске групе, ензима 5-аминолевулинске киселине дехидрататазе.

Синтеза епинефрина и норепинефрина

Као што је поменуто, тирозин је један од главних супстрата за синтезу два веома важна неуротрансмитера за људско тело: адреналин и норадреналин.

У почетку се користи ензим познат као тирозин хидроксилаза, који је способан да дода додатну хидроксилну групу у ароматични прстен Р групе тирозина, стварајући тако једињење познато као допа.

Допа ствара допамин када га ензимски обради ензим допа декарбоксилаза, који карбоксилну групу уклања из почетне аминокиселине и заслужује молекул пиридоксал фосфата (ФДП).

Допамин се затим претвара у норепинефрин дејством ензима допамин β-оксидаза, који катализује додавање хидроксилне групе у -ЦХ који је био део Р групе тирозина и који је функционисао као "мост" између ароматског прстена и α угљеник.

Епинефрин је изведен из норепинефрина дејством фенилетаноламина Н-метилтрансферазе, која је одговорна за преношење метилне групе (-ЦХ3) о С-аденозил-метионин у слободну амино групу норепинефрина.

Храна богата тирозином

Као што је горе дискутирано, тирозин је "условно" есенцијална аминокиселина, јер се синтетише у људском телу хидроксилацијом фенилаланина, есенцијалне аминокиселине.

Стога, ако унос фенилаланина задовољава телесне потребе, тирозин није ограничавајући фактор за нормално функционисање ћелија. Тирозин се, међутим, добија и из протеина који се конзумирају уз свакодневну храну.

Неке студије наводе да би минимални дневни унос и тирозина и фенилаланина требао бити између 25 и 30 мг по килограму тежине, тако да би просјечна особа требала конзумирати више или мање 875 мг тирозина дневно.

Намирнице са највишим садржајем тирозина су сир и соја. Они такође укључују говедину, јагњетину, свињетину, пилетину и рибу.

Неке семенке и ораси, попут ораха, такође обезбеђују значајне количине ове аминокиселине, као што су јаја, млечни производи, житарице и житарице.

Предности његовог уноса

Тирозин се обично конзумира у облику додатака прехрани или исхране, посебно за лечење патологије познате као фенилкетонурија, од које пате пацијенти који нису у стању да адекватно прераде фенилаланин и, према томе, не производе тирозин.

Сматра се да пораст количине тирозина који се конзумира дневно може побољшати когнитивне функције повезане са учењем, памћењем и будношћу под стресним условима, јер је његов катаболизам повезан са синтезом неуротрансмитера адреналина и норадреналина.

Неки узимају таблете богате тирозином да би током дана били будни ако су изгубили значајну количину сна.

Како ова аминокиселина учествује у стварању хормона штитњаче, њена конзумација може имати позитивне ефекте на системску регулацију метаболизма.

Поремећаји недостатка

Албинизам и алкаптонурија су две патологије повезане са метаболизмом тирозина. Први услов је повезан са неисправном синтезом меланина из тирозина, а други има везе са оштећењима у разградњи тирозина.

Албинизам карактерише недостатак пигментације на кожи, односно пацијенти који пате од ње имају белу косу и ружичасту кожу, јер је меланин пигмент задужен за пружање боје тим структурама.

Ова патологија има везе са недостатком ензима тирозиназе специфичне за меланоците, који је одговоран за претварање тирозина у ДОПА-хинон, интермедијер у синтези меланина.

Симптоми алкаптонурије су очигледни као преувеличана (тамна) пигментација урина и артритис касног развоја.

Остале метаболичке патологије

Поред тога, постоје и други поремећаји повезани са метаболизмом тирозина, међу којима су:

- Насљедна тирозинемија тип И: карактерише прогресивна дегенерација јетре и дисфункција бубрега

- Насљедна тирозинемија типа ИИ или Рицхнер-Ханхартов синдром: што се очитује као кератитис и ампулларна лезија на длановима руку и стопала.

- Тирозинемија типа ИИИ: која може бити асимптоматска или присутна као ментална ретардација

- "Хавкинсинуриа": коју карактерише метаболичка ацидоза у детињству и немогућност напредовања у расту

Постоје и друге урођене оштећења метаболизма тирозина која имају везе са недостатком ензима који су одговорни за његову разградњу, попут тирозин хидроксилазе, одговорне за први корак у синтези допамина из тирозина.

Референце

Адерс Плиммер, Р. (1908). Хемијски устав протеина. Део И. Лондон, Велика Британија: Лонгманс, Греен и ЦО.
Цхакрапани, А., Гиссен, П., МцКиернан, П. (2012). Поремећаји метаболизма тирозина. Код урођених метаболичких болести: дијагноза и лечење (стр. 265–276).
Кретцхмер, Н., Левине, С., МцНамара, Х., Барнетт, Х. (1956). Одређени аспекти метаболизма тирозина код младих. И. Развој тирозин оксидирајућег система у људској јетри. Часопис за клиничка истраживања, 35 (10), 1089–1093.
Ла Ду, Б., Заннони, В., Ластер, Л., & Сеегмиллер, Е. (1958). Природа дефекта у метаболизму тирозина у Алкаптонурији. Часопис за биолошку хемију, 230, 251-260.
Мурраи, Р., Бендер, Д., Ботхам, К., Кеннелли, П., Родвелл, В., & Веил, П. (2009). Харпер'с Иллустратед Биоцхемистри (28. изд.). МцГрав-Хилл Медицал.
Нелсон, ДЛ и Цок, ММ (2009). Лехнингерови принципи биохемије. Омега издања (5. изд.).
Сцхенцк, ЦА, и Маеда, ХА (2018). Биосинтеза тирозина, метаболизам и катаболизам у биљкама. Фитохемија, 149, 82-102.
Сломински, А., Змијевски, МА, и Павелек, Ј. (2012). Л-тирозин и Л-дихидроксифенилаланин као хормонски регулатори функције меланоцита. Пигмент Целл анд Меланома Ресеарцх, 25 (1), 14–27.
Ван де, Г. (2018). Линија здравља Преузето 16. септембра 2019. са ввв.хеалтхлине.цом
Веб МД. (нд). Преузето 15. септембра 2019. са ввв.вебмд.цом
Вхитбреад, Д. (2019). Моји подаци о храни. Преузето 15. септембра 2019. са ввв.мифооддата.цом

ТИРОЗИН: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ, ПРЕДНОСТИ - БИОЛОГИЈА - 2025