- карактеристике
- Структура
- Карактеристике
- У индустрији
- Биосинтеза
- Биосинтетски пут микроба
- Регулација
- Деградација
- Производња пирувата из треонина
- Производња сукцинил-ЦоА из треонина
- Остали катаболички производи
- Храна богата треонином
- Предности његовог уноса
- Поремећаји недостатка
- Референце
Треонин (Тхр, Т) или киселе-Лс-трео α-амино-β-бутерна, је један од конституената амино киселинама целуларних протеина. Будући да човјек и друге краљешне животиње немају биосинтетске путеве за његову производњу, треонин се сматра једном од 9 есенцијалних аминокиселина које се морају набавити исхраном.
Треонин је био последња од 20 уобичајених аминокиселина откривених у протеинима, чињеница која се догодила у историји више од једног века након открића аспарагина (1806), што је прва описана аминокиселина.
Структура аминокиселине Тхреонине (Извор: Цлавецин виа Викимедиа Цоммонс)
Открио га је Виллиам Цумминг Росе 1936. године, који је сковао термин "треонин" због структуралне сличности коју је пронашао између ове аминокиселине и треонске киселине, једињења добијеног из шећера.
Као аминокиселина протеина, треонин има више функција у ћелијама, међу којима су место везивања за типичне угљене хидратне ланце гликопротеина и место препознавања за протеинске киназе са специфичним функцијама (протеини треонин / серин киназе).
Слично томе, треонин је есенцијална компонента протеина попут зубне цаклине, еластина и колагена и такође има важне функције у нервном систему. Користи се као додатак исхрани и као "олакшање" физиолошких стања анксиозности и депресије.
карактеристике
Треонин припада групи поларних аминокиселина које имају Р групу или бочни ланац без позитивних или негативних набоја (неиспрањене поларне аминокиселине).
Карактеристике његове Р групе чине га високо растворљивом у води аминокиселином (хидрофилном или хидрофилном), што важи и за остале чланове ове групе, као што су цистеин, серин, аспарагин и глутамин.
Заједно са триптофаном, фенилаланином, изолеуцином и тирозином, треонин је једна од пет аминокиселина која има и глукогене и кетогене функције, пошто се из његовог метаболизма добијају релевантни интермедијери попут пирувата и сукцинил-ЦоА.
Ова аминокиселина има приближну молекулску масу од 119 г / мол; попут многих неиспуњених аминокиселина, он има изоелектричну тачку око 5,87 и његова учесталост у протеинким структурама је близу 6%.
Неки аутори групирају треонин заједно са другим аминокиселинама са „слатким“ укусом, међу којима су, на пример, серин, глицин и аланин.
Структура
Α-аминокиселине попут треонина имају општу структуру, то јест, свима је заједничко. Ово се разликује по присуству атома угљеника познатог као "α угљеник", који је хирални и на који су везане четири различите врсте молекула или супституената.
Овај угљеник дели једну од својих веза са атомом водоника, други са Р групом, што је карактеристично за сваку аминокиселину, а друга два су заузете у амино (НХ2) и карбоксилној (ЦООХ) групи, које су свима заједничке. амино киселине.
Р група треонина има хидроксилну групу која му омогућава да формира водоничне везе са другим молекулама у воденом медијуму. Његов идентитет се може дефинисати као алкохолна група (етанол, са два атома угљеника), која је изгубила један од водоника да би се придружила α угљеном атому (-ЦХОХ-ЦХ3).
Ова -ОХ група може служити као „мост“ или везивно место за широк спектар молекула (олигосахаридни ланци се, на пример, могу везати за њу током стварања гликопротеина) и због тога је један од оних који су одговорни за стварање модификовани деривати треонина.
Биолошки активни облик ове аминокиселине је Л-треонин и управо тај учествује како у конформацији протеинских структура, тако и у различитим метаболичким процесима где делује.
Карактеристике
Као аминокиселина протеина, треонин је део структуре многих протеина у природи, где његов значај и богатство зависе од идентитета и функције протеина коме припада.
Поред својих структурних функција у обликовању пептидне секвенце протеина, треонин испуњава и друге функције, како у нервном систему тако и у јетри, где учествује у метаболизму масти и спречава њихову акумулацију у овом органу.
Треонин је део секвенци које препознају серин / треонин киназе, који су одговорни за бројне процесе фосфорилације протеина, неопходни за регулисање вишеструких функција и догађаја унутарћелијских сигнализација.
Такође се користи за лечење неких цревних и пробавних сметњи, а његова корисност показала се у слабљењу патолошких стања као што су анксиозност и депресија.
Слично томе, Л-треонин је једна од аминокиселина потребних за одржавање плурипотентног стања матичних ћелија ембрионалних ембриона, чињеница која је очигледно повезана са метаболизмом С-аденосил-метионина и догађајима метилације хистона. , који су директно укључени у експресију гена.
У индустрији
Заједничко својство многих аминокиселина је њихова способност да реагују са другим хемијским групама, као што су алдехиди или кетони, да формирају карактеристичне "ароме" многих једињења.
Међу тим аминокиселинама је и треонин, који попут серина реагује са сахарозом током печења одређене хране и ствара „пиразине“, типична ароматична једињења печених производа као што је кафа.
Треонин је присутан у многим лековима природног порекла, као и у многим формулацијама додатака исхрани који су прописани пацијентима са неухрањеношћу или којима је дијета сиромашна овом аминокиселином.
Још једна од најозлоглашенијих функција Л-треонина, која је временом расла, је додатак у припреми концентроване хране за свиње и живину за производњу перади.
Л-треонин се користи у овим индустријама као додатак исхрани у лошим формулацијама са становишта протеина, јер пружа економске предности и ублажава недостатке сировог протеина који конзумирају ове домаће животиње.
Главни облик производње ове аминокиселине је, обично, микробном ферментацијом, а светске бројке производње у пољопривредне сврхе за 2009. годину прешле су 75 тона.
Биосинтеза
Треонин је једна од девет есенцијалних аминокиселина за човека, што значи да не може да се синтетише у ћелијама у телу, и, самим тим, да се мора набавити из протеина животињског или биљног порекла који се са њим снабдевају. свакодневна исхрана
Биљке, гљивице и бактерије синтетишу треонин сличним путевима који се могу мало разликовати један од другог. Међутим, већина ових организама полази од аспартата као прекурсор, не само за треонин, већ и за метионин и лизин.
Биосинтетски пут микроба
Пут биосинтезе Л-треонина у микроорганизмима као што су бактерије састоји се од пет различитих ступњева катализираних ензимима. Полазни супстрат, као што је дискутирано, је аспартат, који се фосфорилира ензимом аспартат киназе овисне о АТП.
Овом реакцијом настаје метаболит Л-аспартил-фосфат (Л-аспартил-П) који служи као супстрат ензиму аспартил-полуалдехид дехидрогеназа, који катализује његову претворбу у аспартил-полуалдехид на начин овисан о НАДПХ.
Аспартил полуалдехид може да се користи и за биосинтезу Л-лизина и за биосинтезу Л-треонина; у овом случају, молекул користи ензим хомосерин дехидрогеназа зависна од НАДПХ за производњу Л-хомосерина.
Л-хомосерин је фосфорилиран у Л-хомосерин фосфат (Л-хомосерин-П) помоћу хомосерин киназе зависне од АТП-а, а наведени реакциони производ је заузврат супстрат ензима треонин синтазе, који је способан да синтетише Л-треонин.
Л-метионин се може синтетизовати из Л-хомосерина добијеног у претходном кораку, стога представља „конкурентан“ пут за синтезу Л-треонина.
На тај начин синтетизовани Л-треонин може се употребити за синтезу протеина или се такође може користити за синтезу глицина и Л-леуцина, две аминокиселине које су такође релевантне са становишта протеина.
Регулација
Важно је истаћи да су три од пет ензима који учествују у биосинтези Л-треонина у бактеријама регулисани производом реакције путем негативних повратних информација. То су аспартат киназа, хомосерин дехидрогеназа и хомосерин киназа.
Даље, регулисање овог биосинтетског пута такође зависи од ћелијских потреба осталих биосинтетских производа који су у вези са њим, јер стварање Л-лизина, Л-метионина, Л-изолеуцина и глицина зависи од начина производње Л-треонин.
Деградација
Треонин се може разградити на два различита начина да би се добио пируват или сукцинил-ЦоА. Ово последње је најважнији производ катаболизма треонина код људи.
Метаболизам треонина одвија се углавном у јетри, али панкреас, мада у мањој мери, такође учествује у овом процесу. Овај пут почиње транспортом аминокиселине преко плазма мембране хепатоцита помоћу специфичних транспортера.
Производња пирувата из треонина
Конверзија треонина у пируват настаје захваљујући његовој трансформацији у глицин, која се одвија у два каталитичка корака која почињу формирањем 2-амино-3-кетобутирата из треонина и дејством ензима треонин дехидрогеназе.
Код људи, овај пут представља само између 10 и 30% катаболизма треонина, међутим, његов значај је у односу на организам који се разматра будући да је, на пример, код других сисара много катаболније релевантан говорећи.
Производња сукцинил-ЦоА из треонина
Као и метионин, валин и изолевцин, угљеникови атоми треонина се такође користе за производњу сукцунил-ЦоА. Овај процес започиње конверзијом аминокиселине у α-кетобутират, који се затим користи као супстрат ензима α-кето киселине дехидрогеназе да би се добио пропионил-ЦоА.
Трансформација треонина у α-кетобутират катализује ензим треонин дехидрататаза, који укључује губитак једног молекула воде (Х2О), а другог амонијум-јона (НХ4 +).
Пропионил-ЦоА се карбоксилира у метилмалонил-ЦоА реакцијом у два корака која захтева улазак угљеног атома у облику бикарбоната (ХЦО3-). Овај производ служи као супстрат за зависан од метилмалонил-ЦоА мутазе-коензима Б12, који "епимеризује" молекул да производи сукцинил-ЦоА.
Остали катаболички производи
Поред тога, карбонски костур треонина може се катаболично користити за производњу ацетил-ЦоА, који такође има важне импликације са енергетског становишта у ћелијама у телу.
У одређеним организмима, треонин такође делује као супстрат за неке биосинтетске путеве, на пример, изолеуцин. У овом случају, кроз 5 каталитичких корака, α-кетобутират изведен из катаболизма треонина може се усмерити ка стварању изолеуцина.
Храна богата треонином
Иако већина намирница богатих протеинима садржи одређени проценат свих аминокиселина, јаја, млеко, соја и желатина открили су да су посебно богате аминокиселином треонин.
Тхреонине се такође налази у месима животиња као што су пилетина, свињетина, зец, јагњетина и разне врсте перади. У намирницама биљног порекла обилује купусом, луком, белим луком, блитвом и патлиџанима.
Такође се налази у пиринчу, кукурузу, пшеничним мекињама, зрнцима махунарки, те у многим плодовима као што су јагоде, банане, грожђе, ананас, шљиве и друге орашасте плодове попут ораха или пистације, између осталих.
Предности његовог уноса
Према стручном комитету Светске здравствене организације за храну и пољопривреду (ВХО, ФАО), дневна потреба треонина за просечно одрасло човеко је око 7 мг по килограму телесне масе, што би требало да буде стечена храном која је унесена исхраном.
Ове бројке су изведене из експерименталних података добијених из испитивања обављених са мушкарцима и женама, где је та количина треонина довољна да се постигне позитивна равнотежа азота у телесним ћелијама.
Међутим, испитивања спроведена са децом између 6 месеци и једне године показала су да су за њих минимални захтеви Л-треонина између 50 и 60 мг по килограму тежине дневно.
Међу главним предностима уноса додатака исхрани или лекова са специјалним формулацијама богатим Л-треонином спада лечење амиотрофичне латералне склерозе или Лоу Гехриг-ове болести.
Додатно снабдевање треонином погодује апсорпцији хранљивих материја у цревима и такође доприноси побољшању функција јетре. Такође је важно за транспорт фосфатних група кроз ћелије.
Поремећаји недостатка
Код мале деце постоје урођена оштећења у метаболизму треонина која узрокују успоравање раста и други повезани метаболички поремећаји.
Недостатак ове аминокиселине је повезан са неким неуспехом у повећању телесне тежине деце, као и другим патологијама повезаним са недостатком задржавања азота и његовим губитком у урину.
Људи који су на дијети са мало треонина могу бити склонији масној јетри и неким цревним инфекцијама повезаним са овом аминокиселином.
Референце
- Баррет, Г. и Елморе, Д. (2004). Аминокиселине и пептиди. Цамбридге: Цамбридге Университи Пресс.
- Боргонха, С., Реган, ММ, Ох, СХ, Цондон, М., и Иоунг, ВР (2002). Потреба за треонином здравих одраслих особа, изведена техником уравнотежења аминокиселина са 24 сата индикатора. Амерички часопис за клиничку исхрану, 75 (4), 698–704.
- Брадфорд, Х. (1931). Историја открића аминокиселина. ИИ. Преглед аминокиселина који су од 1931. године описани као компоненте природних протеина. Напредак у хемији протеина, 81–171.
- Цхампе, П. и Харвеи, Р. (2003). Аминокиселине Амино киселине. У Липпинцоттовим илустрованим критикама: Биохемија (3. изд., Стр. 1–12). Липпинцотт.
- Де Ланге, ЦФМ, Гиллис, АМ и Симпсон, ГЈ (2001). Утицај уноса треонина на таложење протеина у целом телу и коришћење треонина у растућим свињама које су пречишћене исхраном. Јоурнал оф Анимал Сциенце, 79, 3087–3095.
- Еделман, А., Блументхал, Д., & Кребс, Е. (1987). Протеинске серинске / треонинске киназе. Анну. Рев., 56, 567–613.
- Едсалл, Ј. (1960). Аминокиселине, протеини и биохемија рака (вол. 241). Лондон: Ацадемиц Пресс, Инц.
- Хоусе, ЈД, Халл, БН, и Броснан, ЈТ (2001). Метаболизам треонина у изолованим хепатоцитима пацова. Амерички часопис за физиологију - ендокринологија и метаболизам, 281, 1300–1307.
- Худсон, Б. (1992). Биохемија прехрамбених протеина. Спрингер-Сциенце + пословни медији, БВ
- Каплан, М. и Флавин, М. (1965). Биосинтеза треонина. На путу у гљивицама и бактеријама и механизму реакције изомеризације. Часопис за биолошку хемију, 240 (10), 3928–3933.
- Кидд, М. и Керр, Б. (1996). Л-треонин за живину: преглед. Апплиед Поултри Сциенце, Инц., 358-367.
- Пратт, Е., Снидерман, С., Цхеунг, М., Нортон, П., & Холт, Е. (1954). Захтев за треонин нормалног одојчета. Часопис за исхрану, 10 (56), 231–251.
- Риго, Ј., Сентерре, Ј. (1980). Оптимални унос треонина за недоношчад храњена оралном или парентералном исхраном. Часопис за парентералну и ентералну исхрану, 4 (1), 15–17.
- Схих-Цханг, Н., Лоцасале, ЈВ, Лиссиотис, ЦА, Зхенг, И., Тео, РИ, Ратанасиринтравоот, С.,… Цантлеи, ЛЦ (2013). Утицај метаболизма треонина на С-аденосилметионин и метиловање хистона. Наука, 339, 222–226.
- Вицкери, ХБ, Сцхмидт, ЦЛА (1931). Историја открића аминокиселина. Хемијски прегледи, 9 (2), 169-318.
- Веб МД. (нд). Преузето 10. септембра 2019. са ввв.вебмд.цом/витаминс/аи/ингредиентмоно-1083/тхреонине
- Вормсер, ЕХ, и Пардее, АБ (1958). Регулација биосинтезе треонина у Есцхерицхиа цоли. Архив за биохемију и биофизику, 78 (2), 416–432.
- Ксуниан, Кс., Куинн, П., и Ксиаоиуан, Кс. (2012). Капија за истраживање. Преузето 10. септембра 2019. са ввв.ресеарцхгате.нет/фигуре/Тхе-биосинтхесис-патхваи-оф-Л-тхреонине-Тхе-патхваи-цонсистс-оф-фи-ве-ензиматиц-степс_фиг1_232320671