ВАЛИН: КАРАКТЕРИСТИКЕ, ФУНКЦИЈЕ, БОГАТА ХРАНА, ПРЕДНОСТИ - БИОЛОГИЈА - 2025

Валин припада 22 аминокиселине које су идентификоване као "основне" компоненти протеина; идентификује се са акронимом „Вал“ и словом „В“. Ову аминокиселину не може синтетизовати људско тело, зато је сврстана у групу девет неопходних аминокиселина за људе.

Многи глобуларни протеини имају унутрашњост богату остацима валина и леуцина, пошто су оба повезана хидрофобним интеракцијама и неопходна су за савијање структуре и тродимензионалну конформацију протеина.

Хемијска структура аминокиселине Валине (Извор: Цлавецин виа Викимедиа Цоммонс)

Валин је први пут пречишћен 1856. године В. Груп-Бесанез из воденог екстракта панкреаса. Међутим, име "валин" сковао је Е. Фисхер 1906. године, када је успео да га вештачки синтетише и приметио да је његова структура врло слична оној валеричне киселине, која се налази у биљкама обично познатим као "валеријана".

Валин је једна од аминокиселина која се налази у конзервираним положајима у одређеним протеинима који деле кичмењаци, на пример, на положају 80 кичмењака Ц код кичмењака, леуцин, валин, изолеуцин и метионин налазе се истим редоследом.

Велике количине валина налазе се у ткивима или биоматеријалима отпорних, тврдих и еластичних карактеристика као што су лигаменти, тетиве, крвне жиле, нити или паучине, што обезбеђује флексибилност и отпорност захваљујући хидрофобним интеракцијама са другим аминокиселинама.

Супституција остатка глутамата остатком валина у β ланцу хемоглобина, протеина који је одговоран за транспорт кисеоника кроз крв, изазива лоше формирање протеинске структуре, што ствара хемоглобин „С“.

Ова мутација изазива анемију српастих ћелија или болест српастих ћелија, патолошко стање у коме црвена крвна зрнца добијају карактеристичан полумесец или српасти облик, који их разликује од нормалних крвних ћелија, са заобљеним и спљоштеним изгледом.

Неки од хербицида који се данас највише користе имају сулфонилуреју и метил сулфометурон као активна једињења која узрокују оштећење ензим ацетолактат синтазе, неопходне за први корак синтезе валина, леуцина и изолеуцина. Штета коју ти пестициди узрокују спречава нормално развијање трава и корова.

карактеристике

Валин је аминокиселина са пет-угљеничним скелетом и спада у групу аминокиселина са алифатским бочним ланцима. Његов хидрофобни карактер је такав да се може упоредити са фенилаланином, леуцином и изолевцином.

Аминокиселине које у својим Р групама или бочним ланцима поседују угљоводоничне ланце обично су у литератури познате као аминокиселине разгранатог или разгранатог ланца. Валин, фенилаланин, леуцин и изолеуцин су у овој групи.

Генерално, аминокиселине ове групе се користе као унутрашњи структурни елементи у синтези протеина, пошто се могу повезати међусобно хидрофобним интеракцијама, "бежећи" од воде и успостављајући структурне наборе карактеристичне за многе протеине.

Његова молекуларна тежина је око 117 г / мол, а пошто је његова Р група или бочни ланац разгранати угљоводоници, он нема набоја и његово релативно обиље у протеинким структурама је мало више од 6%.

Структура

Валин дели општу структуру и три типичне хемијске групе свих аминокиселина: карбоксилна група (ЦООХ), амино група (НХ2) и атом водоника (-Х). У својој Р групи или бочном ланцу има три атома угљеника који му дају врло хидрофобне карактеристике.

Као што важи за сва хемијска једињења класификована као „аминокиселине“, валин има централни атом угљеника који је хирални и познат је као α-угљеник, на који су везане четири поменуте хемијске групе.

ИУПАЦ назив за валин је 2-3-амино-3-бутанојска киселина, али неки хемичари га називају и α-амино валеријанска киселина и његова хемијска формула је Ц5Х11НО2.

Све аминокиселине могу се наћи у облику Д или Л, а валин није изузетак. Међутим, Л-валински облик је много обилнији од облика Д-валина и, уз то, спектроскопски је активнији од Д облика.

Л-валин је облик који се користи за стварање ћелијских протеина и, дакле, од та два, биолошки активни облик. Она испуњава функције храњивог састојка, микрохрањивих састојака за биљке, метаболита за људе, алге, квасце и бактерије, међу многим другим функцијама.

Карактеристике

Валине, иако је једна од девет есенцијалних аминокиселина, не игра значајну улогу поред свог учешћа у синтези протеина и као метаболита у сопственом процесу разградње.

Међутим, позамашне аминокиселине попут валина и тирозина одговорне су за флексибилност фиброина, главне протеинске компоненте свилених нити које производе црви врсте Бомбик мори, обично познате као свилене бубе или свилене бубе. дуд.

Ткива попут лигамената и артеријских крвних судова сачињена су од влакнастих протеина познатих као еластин. Ово се састоји од полипептидних ланаца са понављаним низовима аминокиселина глицин, аланин и валин, а валин је најважнији остатак у погледу продужења и флексибилности протеина.

Валин учествује у главним путевима синтезе једињења одговорних за карактеристичан мирис плодова. Молекули валина се трансформишу у разгранате и метилиране деривате естера и алкохола.

У прехрамбеној индустрији

Постоји много хемијских адитива који користе валин у комбинацији са глукозом како би добили укусне мирисе у неким кулинарским препаратима.

На температури од 100 ° Ц, ови адитиви имају карактеристичан мирис по ржи, а преко 170 ° Ц миришу на топлу чоколаду, што их чини популарним у производњи хране у пекарству и пециву.

Ови хемијски адитиви користе вештачки синтетизовани Л-валин, јер је њихово пречишћавање из биолошких извора гломазно и обично се не добија потребан степен чистоће.

Биосинтеза

Све аминокиселине разгранатог ланца као што су валин, леуцин и изолеуцин углавном се синтетишу у биљкама и бактеријама. Што значи да животиње као што су људи и други сисари морају јести храну богату тим аминокиселинама да би испунили своје прехрамбене потребе.

Биосинтеза валина обично започиње преношењем два атома угљеника из хидроксиетилтиамин пирофосфата у пируват помоћу ензима ацетохидрокси изомерне киселине редуктазе.

Два атома угљеника су изведена из другог молекула пирувата реакцијом зависном од ТПП-а, слично ономе коју катализује ензим пируват декарбоксилаза, али катализује дихидрокси киселина дехидрататаза.

Ензим аминотрансфераза валин, на крају, укључује амино групу кетоацидног једињења која је резултат претходне декарбоксилације, формирајући тако Л-валин. Аминокиселине леуцин, изолеуцин и валин имају снажну структурну сличност, и то зато што деле много интермедијара и ензима у својим биосинтетским путевима.

Кето киселина настала током биосинтезе Л-валина регулише неке ензимске кораке негативним повратним информацијама или алостерном регулацијом у биосинтетском путу леуцина и других сродних аминокиселина.

То значи да биосинтетски путеви инхибирају метаболит генерисан у њима који, када се акумулира, даје ћелијама специфичан сигнал који указује на то да је одређена аминокиселина у вишку и због тога њена синтеза може бити заустављена.

Деградација

Прва три корака разградње валина деле се на путу разградње свих аминокиселина разгранатог ланца.

Валин може да уђе у циклус лимунске киселине или Кребсов циклус да би се трансформисао у сукцинил-ЦоА. Пут разградње састоји се од почетне трансаминације, катализиране ензимом познатим као аминотрансфераза разгранатог ланца аминокиселине (БЦАТ).

Овај ензим катализира реверзибилну трансаминацију која аминокиселине разгранатог ланца претвара у одговарајуће α-кето киселине разгранатог ланца.

У овој реакцији је учешће пара глутамат / 2-кетоглутарат од суштинске важности, јер 2-кетоглутарат прима амино групу која се уклања из аминокиселине која се метаболизује и постаје глутамат.

Овај први корак реакције валинског катаболизма производи 2-кетоисовалерат и праћен је конверзијом пиридоксал 5'-фосфата (ПЛП) у пиридоксамин 5'-фосфат (ПМП).

Даље, 2-кетоисовалерат се користи као супстрат за митохондријски ензимски комплекс, познат као разгранати ланац α-кето киселине дехидрогеназе, који додаје део ЦоАСХ и формира изобутирил-ЦоА, који се затим дехидрира и претвара у метакрил-ЦоА.

Метакрил-ЦоА се прерадјује низводно у 5 додатних ензимских корака који укључују хидратацију, уклањање ЦоАСХ дела, оксидацију, додавање другог дела ЦоАСХ и молекуларно преуређивање, завршавајући производњом сукцинил-ЦоА, који одмах улази у циклус од Кребс.

Храна богата валином

Протеини садржани у сезамовом или сезамовом семену богати су валином, са готово 60 мг аминокиселине за сваки грам протеина. Из тог разлога се сезамови колачићи, колачи и барови или ноугат препоручују деци која имају дијету која има недостатак ове аминокиселине.

Соја је, генерално, богата свим есенцијалним аминокиселинама, укључујући валин. Међутим, сиромашни су метионином и цистеином. Сојин протеин или текстура имају веома сложене кватернарне структуре, али се лако растварају и раздвајају на мање подјединице у присуству желудачних сокова.

Казеин, који се обично налази у млеку и његовим дериватима, богат је понављаним секвенцијама валина. Попут сојиног протеина, и овај се протеин лако разграђује и апсорбује у цревном тракту сисара.

Процењено је да се на сваких 100 грама протеина соје уноси око 4,9 грама валина; док се на сваких 100 мл млека уноси око 4,6 мл валина.

Остала храна богата овом аминокиселином су говедина, риба и разне врсте поврћа и зеље.

Предности његовог уноса

Валин је, као и велики део аминокиселина, глукогена аминокиселина, односно може се уградити у глуконеогени пут, а многи неуролози тврде да његов унос помаже у одржавању менталног здравља, координације мишића и смањује стрес.

Многи спортисти конзумирају таблете богате валином, јер помажу у регенерацији ткива, посебно мишићног ткива. Будући да је аминокиселина способна да се угради у глуконеогенезу, помаже у производњи енергије која није битна само за физичку активност већ и за нервну функцију.

Храна богата валином помаже у одржавању равнотеже азотних једињења у тијелу. Ова равнотежа је неопходна за стварање енергије из унесених протеина, за раст тела и зацељење.

Његова конзумација спречава оштећење јетре и жучне кесе, као и доприноси оптимизацији многих телесних функција.

Један од најпопуларнијих додатака исхрани међу спортистима за повећање мишићног волумена и опоравка мишића су БЦАА.

Ова врста таблета састоји се од таблета са мешавинама различитих аминокиселина, које углавном укључују аминокиселине разгранатог ланца, као што су Л-валин, Л-изолеуцин и Л-леуцин; богати су и витамином Б12 и другим витаминима.

Неки експерименти спроведени са свињама показали су да су потребе за валином много веће и ограничавајуће за мајке током фазе дојења, јер ова аминокиселина помаже излучивању млека и побољшава брзину раста новорођенчади која доји.

Поремећаји недостатка

Препоручени дневни унос валина за новорођенчад је око 35 мг за сваки грам конзумираног протеина, док је за одрасле, количина нешто нижа (око 13 мг).

Најчешћа болест која се односи на валин и друге аминокиселине разгранатог ланца позната је као "болест јајног сирупа у урину" или "Кетоацидурија".

Ово је наследно стање узроковано дефектом гена који кодирају ензиме дехидрогеназе α-кето киселина добијених из леуцина, изолеуцина и валина, који су неопходни за њихов метаболизам.

Код ове болести тело не може да асимилише ниједну од ове три аминокиселине када се добију из исхране, према томе, изведене кетоакиселине се накупљају и избацују у урину (могу се открити и у крвном серуму и цереброспиналној течности).

С друге стране, дијета која недостаје валина повезана је са неуролошким патологијама попут епилепсије. Такође може изазвати губитак телесне тежине, Хунтингтон-ову болест и може чак довести до развоја одређених врста карцинома, пошто су систем за поправљање ткива и синтеза биомолекула угрожени.

Референце

1. Абу-Бакер, С. (2015). Преглед биохемије: појмови и везе
2. Нелсон, ДЛ, Лехнингер, АЛ и Цок, ММ (2008). Лехнингерови принципи биохемије. Мацмиллан.
3. Плиммер, РХА, & Пхиллипс, Х. (1924). Анализа протеина. ИИИ. Процена Хистидина и Тирозина бромирањем. Биоцхемицал Јоурнал, 18 (2), 312
4. Плиммер, РХА (1912). Хемијска конституција протеина (Вол. 1). Лонгманс, Греен.
5. Тории, КАЗУО и Иитака, И. (1970). Кристална структура Л-валина. Ацта Цристаллограпхица Одељак Б: Структурна кристалографија и хемија кристала, 26 (9), 1317-1326.
6. Тости, В., Бертоззи, Б., и Фонтана, Л. (2017). Здравствене предности медитеранске исхране: метаболички и молекуларни механизми. Тхе Јоурналс оф Геронтологи: Серија А, 73 (3), 318-326.