- Структура
- Група Р (метил, ЦХ
- Карактеристике
- Остале функције
- Биосинтеза
- Деградација
- Општи процес разградње аминокиселина
- Деградација аланина
- Храна богата аланином
- Референце
Аланин (Ала) је једна од 22 познатих амино киселина које чине протеин структуру свих организама, од бактерија до човека. Пошто тело може да га синтетише, класификује се као несенцијална аминокиселина.
Протеини имају основну или примарну структуру састављену од ланца аминокиселина који се назива полипептидни ланац, у тим ланцима свака аминокиселина је састављена од централног угљеника званог α угљеник.
Хемијска структура аминокиселине Аланин (Извор: Борб, виа Викимедиа Цоммонс)
Α угљеник је везан за четири групе: амино групу (-НХ2), карбоксилну групу (-ЦООХ), атом водоника (-Х) и групу или бочни ланац (-Р) који идентификује сваку аминокиселину. У бочном ланцу, угљеници узимају редовно слова ß, γ, δ и ε.
Аминокиселине су класификоване по поларитету својих бочних ланаца и зато постоје неполарне хидрофобне и поларне хидрофилне аминокиселине које заузврат могу бити неутралне, базичне и киселе. Аланин је хидрофобна аполарна аминокиселина и најједноставнија је аминокиселина после глицина и најобилнија у већини протеина.
Аланин се може формирати у мишићима и транспортовати до јетре, где се уводи у глуконеогени пут, односно у пут за стварање глукозе из негликозидних супстанци. Аланин се такође може синтетизовати у јетри катаболизмом триптофана и урацила и може се разградити да би се створио пируват.
Учествује у синтези триптофана, пиридоксина (витамин Б6) и карнозина, а како се може претворити у пируват, индиректно учествује у регулацији гликемије или као извор енергије за скелетне мишиће.
Користи се као додатак исхрани за побољшање спортских перформанси, а природно се налази у говедини, свињетини и риби, као и у млеку и његовим дериватима, те у јајима. Неке махунарке, воће и ораси такође су богати аланином.
Структура
Раније је дискутовано да аланин, као и све аминокиселине, има α-угљеник са четири групе везане уз њега, при чему је Р група метил група (-ЦХ3).
Због тога је при телесном пХ (око 7,4) а-угљен аланин повезан са протонираном амино групом (-НХ3 +), карбоксилном групом која је изгубила протон (-ЦОО-), водоник и а метил група (-ЦХ3).
Већина аминокиселина је јонизујућа при пХ 7,0 и геометријски могу имати изомере, познате као енантиомери, који су зрцалне слике, баш као што је десна и лева рука.
Затим се све аминокиселине могу наћи као "кирални парови" означени као Д или Л (декстро и лево, респективно), у зависности од положаја атома који окружују α-угљеник.
Међутим, аланин се, као и код већине аминокиселина, налази углавном у Л облику, јер је он облик који ензими убацују током синтезе протеина.
Ова аминокиселина се такође може наћи као β-аланин, у коме је амино група везана за свој П-угљеник, то јест за први угљеник свог бочног ланца.
Β-Аланин се налази у пантотенској киселини (витамин Б5) и у неким природним пептидима. Д-Аланин се налази у неким полипептидима који су део зидова неких бактеријских ћелија.
Група Р (метил, ЦХ
Метил група бочног ланца аланина је засићени угљоводоници који даје неполарну хидрофобну карактеристику овој аминокиселини. Ова карактеристика аланина је уобичајена са осталим аминокиселинама ове групе као што су глицин, валин, леуцин и изолеуцин.
Аминокиселине које чине групу алифати су хемијски неутралне аминокиселине и играју врло важну улогу у формирању и одржавању тродимензионалне структуре протеина, пошто имају тенденцију међусобне реакције, искључујући воду.
Ове аминокиселине, укључујући аланин, садрже исти број јонизујућих група са супротним набојима, тако да немају нето набој и називају се "звиттерионс".
Карактеристике
Као и већина познатих аминокиселина, аланин се користи у синтези пептида и протеина уопште и учествује у успостављању полипептидне структуре и у терцијарној структури неких протеина.
Друга важна функција аланина је да индиректно учествује у контроли гликемије:
Може довести до пирувата и обрнуто, може доћи и до јетре и постати глукоза путем глуконеогенезе која ће се пустити у циркулацију или се по потреби употребити у синтези гликогена.
Аланин учествује као преноситељ амонијака из мишића у јетру, јер се може синтетизовати аминацијом из пирувата, транспортовати у јетру и трансформисати трансаминацијом.
То се догађа истовремено с трансформацијом α-кетоглутарата у глутамат, који може ући у циклус урее и претворити се назад у пируват.
Остале функције
Ова аминокиселина је неопходна за синтезу триптофана и пиридоксина. Иако је хемијски слабо реактиван, аланин може имати функцију препознавања супстрата и регулације ензима.
Једна од функција β-аланина је додатак исхрани, јер се користи као ергогено средство за вежбање. Уношење β-аланина повећава концентрацију карнозина (дипептида формираног β-аланином и хистидином) у скелетним мишићима, који делују као "пуфер".
Карнозин нормално не доприноси значајном пуферном капацитету мишићне ћелије и то је последица његове ниске концентрације. Давање β-аланина повећава ову концентрацију и самим тим пуферски капацитет, побољшавајући тако издржљивост смањујући умор.
Биосинтеза
Најважнија синтеза аланина у људском телу одвија се редуктивном аминацијом пируичне киселине. Ова реакција захтева један ензиматски корак.
Пируват обезбеђује угљени костур, а глутамат обезбеђује амино групу која се преноси у пируват. Ензим који катализује ову реверзибилну реакцију је аланин трансаминаза.
Као резултат ове реакције настају аланин и α-кетоглутарат. Аланин тада може бити присутан у глуконеогенези, у гликолизи и у Кребсовом циклусу.
Други извор аланина долази од распада триптофана на ацетил-ЦоА. На тај начин, када ензим куреурениназа хидролизује 3-хидрокси кинуренин, 3-хидрокси антранилат и аланин. Аланин се ослобађа и 3-хидрокси антранилат следи метаболички пут.
Разградња урацила је још један извор аланина. У овом случају се производи β-аланин који може да следи неколико метаболичких путева, од којих један треба да постане ацетил-ЦоА.
Деградација
Општи процес разградње аминокиселина
Аминокиселине се не складиште попут угљених хидрата и масти, тако да оне које се ослобађају током разградње протеина морају се поново користити за синтезу нових протеина и нуклеотида.
С друге стране, аминокиселине се могу разградити и њихови карбонски костури могу се користити у катаболичким или анаболичким реакцијама.
Када се разграде аминокиселине, вишак азота формира амонијак, који је токсична супстанца која се мора елиминисати, а први корак у разградњи аминокиселина је елиминација азота.
Код сисара ова деградација се јавља у јетри; тамо се разграђује свака аминокиселина која има вишак и не може је користити.
Деградација аланина
Разградња аланина настаје конверзијом аланина у пируват. Ову реакцију катализује аланин трансаминаза и захтева присуство α-кетоглутарата као акцептора амино групе и последичног стварања глутамата; то је реверзибилна реакција.
Ове реакције стварања аланина из пирувата и распада аланина да формирају пируват део су циклуса који укључују скелетне мишиће и јетру.
Јетра снабдева глукозу мишићима и мишићима, гликолизом, претвара глукозу у пируват да би створила АТП; Овај пируват може ући у синтезу аланина који се може ослобађати у крвоток и враћа се у јетру што га претвара назад у пируват, који улази у глуконеогенезу да би формирао глукозу.
Ако је потребно, циклус се понавља. У јетри производњом пирувата из аланина стварају амонијум јони који се везују за глутамин и глутамат и они улазе у циклус урее. Тада се уреа елиминише у урину.
Аланин, глицин, цистеин, серин и треонин су глукогене аминокиселине јер њихова разградња може довести до пирувата, α-кетоглутарата, сукцинил-ЦоА, фумарата или оксалоацетата, свих глуконеогених прекурсора глукозе.
Храна богата аланином
Главни извори аминокиселина су немасно месо, риба, шкољке, јаја и млечни производи, али аланин се такође налази у многим биљним намирницама. Примери хране богате аланином су:
- месо попут говедине, свињетине, оваца, пилетине, ћуретине, зеца, рибе; јаја, млеко и деривати.
- Орашасти плодови као што су лешник, орах, кестен, бадем и кикирики су извор аланина.
- кокос, авокадо, шпароге, патлиџан, цассава или цассава, репа, шаргарепа и слатки кромпир.
- Махунарке попут кукуруза, пасуља и грашка.
- Житарице попут риже, ражи, пшенице, какаа, зоби и ражи.
Референце
- Царусо, Ј., Цхарлес, Ј., Унрух, К., Гиебел, Р., Леармонтх, Л., & Поттер, В. (2012). Ергогени ефекти β-аланина и карнозина: Предложено будуће истраживање да би се утврдила њихова ефикасност. Хранљиви састојци, 4 (7), 585–601.
- Гилле, Ц., Боллинг, Ц., Хоппе, А., Булик, С., Хоффманн, С., Хубнер, К.,… Холзхуттер, ХГ (2010). ХепатоНет1: свеобухватна метаболичка реконструкција хуманог хепатоцита за анализу физиологије јетре. Молецулар Системс Биологи, 6 (411), 1–13.
- Матхевс, Ц., ван Холде, К., & Ахерн, К. (2000). Биохемија (3. изд.). Сан Франциско, Калифорнија: Пеарсон.
- Мурраи, Р., Бендер, Д., Ботхам, К., Кеннелли, П., Родвелл, В., & Веил, П. (2009). Харпер'с Иллустратед Биоцхемистри (28. изд.). МцГрав-Хилл Медицал.
- Нелсон, ДЛ и Цок, ММ (2009). Лехнингерови принципи биохемије. Омега издања (5. изд.).