Фибронектин је врста гликопротеина који припада екстрацелуларног матрикса. Ова врста протеина је, углавном, одговорна за спајање или везање ћелијске мембране на колагена влакна која се налазе споља.
Назив "фибронектин" долази од речи која се састоји од две латинске речи, прва је "влакно" што значи влакно или нит, а друга је "нецтер", што значи да се повежете, повежете, залепите или вежете.
Молекуларна структура фибронектина (Извор: Јавахар Сваминатхан и особље МСД-а у Европском институту за биоинформатику путем Викимедиа Цоммонса)
Фибронектин је први пут представљен 1948. године као контаминант фибриногена који је припремљен поступком Цохнове хладне фракције фракције етанола. Ово је идентификовано као јединствени гликопротеин у плазми који поседује карактеристике хладно нерастворљивог глобулина.
Овај протеин има високу молекулску тежину и повезан је са широким спектром функција унутар ткива. Они укључују адхезију између ћелије и ћелије, организацију цитоскелета, онкогену трансформацију, између осталог.
Фибронектин се дистрибуира на многа места у телу путем растворљивог облика у крвној плазми, цереброспиналној течности, синовијалној течности, амнионској течности, семенској течности, слини и упалним ексудатима.
Истраживачи су известили да концентрација фибронектина у плазми расте када труднице пате од прееклампсије. Дакле, ово повећање концентрације фибронектина су укључили стручњаци како би дијагностиковали ово стање.
Структура
Фибронектини су велики гликопротеини који имају молекулску тежину од приближно 440 кДа. Сачињавају их од око 2.300 аминокиселина, које представљају 95% протеина, а осталих 5% су угљени хидрати.
Различите анализе које су рађене на геномској и транскриптомској секвенци (мессенгер РНА) протеина показале су да се он састоји од три блока поновљених хомологних секвенци, дужине 45, 60 и 90 аминокиселина.
Три врсте секвенци чине више од 90% укупне структуре фибронектина. Хомологне секвенце типа И и ИИ су петље повезане једна са другом дисулфидним мостовима. Ове петље садрже по 45 и 60 аминокиселинских остатака, респективно.
Хомологне секвенце типа ИИИ одговарају 90 аминокиселина распоређених линеарно и без дисулфидних мостова изнутра. Међутим, неке од унутрашњих аминокиселина хомологних секвенци типа ИИИ имају слободне сулфхидричне групе (РСХ).
Три хомологне секвенце се савијају и организују у више или мање линеарној матрици како би формирале две "димерне групе" од готово идентичних протеинских подјединица. Разлике између две подјединице потичу од догађаја сазревања у пост-транскрипцији.
Фибронектини се генерално могу видети на два начина. Отворени облик који се примећује када се таложе на површину мембране и који су спремни да се вежу са неком другом компонентом ћелијске спољашњости. Овај облик се види само електронском микроскопијом.
Други облик се може видети у физиолошким растворима. Крајеви сваке руке или продужетка су савијени према центру протеина, спајајући се кроз карбоксилне крајеве места везања колагена. У овом облику протеин има глобуларни изглед.
„Мулти-адхезијски“ домени и својства
Својства мулти-адхезије фибронектина потичу из присуства различитих домена који имају високе вредности афинитета за различите супстрате и протеине.
"Димерицке руке" се могу поделити у 7 различитих функционалних домена. Они су класификовани према супстрату или домену на који се сваки веже. На пример: Домен 1 и Домен 8 су домени који везују протеин фибрина.
Домен 2 има својства везивања колагена, домен 6 је ћелијска адхезијска регија, то јест омогућава му да се сидри на готово било којој мембрани или спољној површини ћелија. Функције домена 3 и 5 још увек су непознате.
У домену 9 налази се карбоксилни крај или Ц-крај протеина. Регион ћелијске адхезије за домен 6 поседује трипептид који се састоји од аминокиселинске секвенце Аргинин-Глицин-Аспарагин (Арг-Гли-Асп).
Овај трипептид дели неколико протеина, попут колагена и интегрина. То је минимална структура потребна за препознавање плазма мембране фибронектинима и интегринима.
Фибронектин, када је у свом глобуларном облику, представља растворљиви и слободни облик у крви. Међутим, на ћелијским површинама и у ванћелијском матриксу он се налази у „отвореном“, крутом и нерастворљивом облику.
Карактеристике
Неки од процеса у којима учешће фибронектина истиче се вежући ћелије на ћелију, везаност ћелије, повезивање или приањање на плазма или базалну мембрану, стабилизација крвних угрушака и зарастање рана.
Ћелије се лече за одређено место на фибронектину кроз рецепторски протеин познат као "интегрин". Овај протеин прелази плазма мембрану у унутрашњост ћелије.
Компоненте ванћелијског матрикса хрскавичног ткива (Извор: Кассиди Веасав путем Викимедиа Цоммонс)
Изванстанични домен интеграла везује се за фибронектин, док је интрацелуларни домен интегрин везан за актинске филаменте. Ова врста сидрења омогућава му да преноси напетост која се ствара у изванстаничном матриксу у цитоскелет ћелија.
Фибронектини учествују у процесу зарастања рана. Оне се у свом растворљивом облику таложе на влакна колагена у близини ране, помажући миграцију фагоцита, фибробласта и пролиферацију ћелија у отворену рану.
Стварни процес зарастања започиње када фибробласти „врте“ фибронектинску мрежу. Ова мрежа делује као својеврсна скела или подршка за таложење нових колагених влакана, хепаран сулфата, протеогликана, хондротин султафоа и осталих компоненти ванћелијског матрикса који су потребни за поправак ткива.
Фибронектин је такође укључен у кретање ћелија епидермела, јер кроз зрнато ткиво помаже реорганизацији базне мембране која се налази испод епидерме у ткивима, што помаже да се догоди кератинизација.
Сви фибронектини имају суштинске функције за све ћелије; они учествују у разноликим процесима као што су миграција ћелија и диференцијација, хомеостаза, зацељивање рана, фагоцитоза, између осталог.
Референце
- Цонде-Агудело, А., Ромеро, Р., и Робертс, ЈМ (2015). Тестови за предвиђање прееклампсије. Код Цхеслеиевих хипертензивних поремећаја у трудноћи (стр. 221-251). Академска штампа.
- Фарфан, Ј. А. Л., Товар, ХБС, де Анда, МДРГ, & Гуевара, ЦГ (2011). Фетални фибронектин и дужина грлића материце као рани предиктори превременог порођаја. Гинекологија и акушерство Мексика, 79 (06), 337-343.
- Феист, Е., и Хиепе, Ф. (2014). Аутобротитела фибронектина. У аутоантителима (стр. 327-331). Елсевиер.
- Летоурнеау, П. (2009). Аксонско путовање: Улога изванстаничне матрице. Енциклопедија неурознаности, 1, 1139-1145.
- Панков, Р. и Иамада, КМ (2002). Фибронектин на први поглед. Часопис за ћелијске науке, 115 (20), 3861-3863.
- Процтор, РА (1987). Фибронектин: кратак преглед његове структуре, функције и физиологије. Прегледи заразних болести, 9 (Супплемент_4), С317-С321.