АЛФА АМИЛАЗА: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

Алфа амилазу (α-амилазе) је амилолитиц ензим групу амилазе Ендо који је одговоран за хидролизу а-1,4 везе између остатака глукозе које чине различите врсте угљених хидрата у природи.

Систематски познат као систематски познат као α-1,4-глукан 4-глуконохидроли има широку дистрибуцију, јер се налази у животињама, биљкама и микроорганизмима. На пример, код људи, амилазе присутне у слини и оне које луче панкреас су типа α-амилазе.

Структура Ц-терминалног домена животињског ензима алфа амилаза (Извор: Јавахар Сваминатхан и особље МСД-а у Европском институту за биоинформатику путем Викимедиа Цоммонса)

Кухн је 1925. године први пут сковао појам "α-амилаза" заснован на чињеници да производи хидролизе који катализују ове ензиме имају α конфигурацију. Касније, 1968. године, утврђено је да они делују преферирано на супстратима линеарне и неразгранате структурне конфигурације.

Као и други амилолитички ензими, α-амилаза је одговорна за хидролизу скроба и других сродних молекула, попут гликогена, стварајући мање полимере сачињене од понављајућих јединица глукозе.

Поред физиолошких функција које овај ензим има код животиња, биљака и микроорганизама који га изражавају, α-амилаза, заједно са осталим постојећим класама амилаза, представља и 25% ензима који се користе у индустријске и биотехнолошке сврхе у свету. тренутно тржиште.

Многе врсте гљивица и бактерија су главни извор добијања α-амилаза које се чешће користе у индустрији и научним експериментима. То се углавном дешава због његове свестраности, лаког добијања, једноставног руковања и ниских трошкова повезаних са његовом производњом.

карактеристике

Α-амилазе које се налазе у природи могу имати веома различите оптималне вредности пХ вредности за своју функцију; на пример, оптималан за животињске и биљне α-амилазе је између 5,5 и 8,0 пХ јединица, али неке бактерије и гљивице имају више алкалних и киселијих ензима.

Ензими присутни у слини и панкреасу сисара најбоље делују уз пХ близу 7 (неутралан), за њих су потребни хлоридни јони да достигну максималну ензимску активност и способни су да се везују за двовалентне јоне калцијума.

Оба животињска ензима, пљувачка и панкреас, стварају се у организмима самосталним механизмима који укључују посебне ћелије и жлезде и вероватно нису повезани са ензимима који су присутни у крвотоку и другим телесним шупљинама.

Оптимални пХ и температура за функционисање ових ензима у великој мери зависе од физиологије организма о коме се говори, јер постоје екстремни микроорганизми који расту у врло одређеним условима у односу на ове и многе друге параметре.

Коначно, у смислу регулације њихове активности, карактеристика која се дели између ензима групе α-амилаза је да их, као и друге амилазе, могу инхибирати јони тешких метала, као што су жива, бакар, сребро и олово.

Структура

Α-амилаза је ензим са више домена који код животиња и биљака има приближну молекулску масу од 50 кДа, а различити аутори се слажу да су ензими из ове породице гликохидролазе ензими са више од десет структурних домена.

Централни домен или каталитички домен је изузетно очуван и познат је као домен А, који се састоји од симетричног набора од 8 β пресавијених листова распоређених у облику „бачве“ који су окружени са 8 алфа хеликолета, тако да може бити и који се у литератури налазе као (β / α) 8 или бачва типа ТИМ.

Важно је напоменути да су на крају Ц-краја β-листова домена А сачувани аминокиселински остаци који су укључени у катализу и везивање супстрата и да се тај домен налази у Н-терминалном региону протеина. .

Још једно од најгледанијих домена ових ензима је такозвани Б домен, који се истиче између β пресавијеног листа и алфа-хеликса број 3 домена А. Ово игра фундаменталну улогу у везивању супстрата и двовалентном калцијуму.

Описани су додатни домени за ензиме α-амилазе, попут домена Ц, Д, Ф, Г, Х и И, који се налазе испред или иза домена А и чије функције нису тачно познате и зависе од организма који проучава се.

α-амилазе микроорганизама

Молекуларна тежина α-амилаза зависи, као и од других биохемијских и структурних карактеристика, од организма који се проучава. Дакле, α-амилазе многих гљивица и бактерија имају тежину од 10 кДа и до 210 кДа.

Велика молекуларна тежина неких од ових микробних ензима често је повезана са присуством гликозилације, мада је гликозилација протеина у бактеријама прилично ретка.

Карактеристике

Код животиња су α-амилазе одговорне за прве кораке у метаболизму скроба и гликогена, јер су оне одговорне за њихову хидролизу на мање фрагменте. Органи гастроинтестиналног система одговорни за његову производњу код сисара су панкреас и пљувачне жлезде.

Поред очигледне метаболичке функције, производњу α-амилаза које стварају пљувачне жлезде многих сисара, многи аутори сматрају важним „психобиолошким“ маркером стреса у централном нервном систему.

Такође има секундарне функције у оралном здрављу, јер његова активност делује на елиминацију оралних бактерија и на спречавању њиховог приањања на оралне површине.

Главна функција у биљкама

У биљкама α-амилазе играју суштинску улогу у клијању семена, јер су то ензими који хидролизују скроб присутан у ендосперму који негује ембрион изнутра, процес који у суштини контролише гиббереллин, фитохормон.

Индустријске апликације

Ензими који припадају породици α-амилазе имају вишеструку примену у различитим контекстима: индустријском, научном и биотехнолошком итд.

У великим индустријама за прераду шкроба, α-амилазе се популарно користе за производњу глукозе и фруктозе, као и за производњу хлеба са побољшаним текстурама и већим капацитетом подизања.

У биотехнолошком пољу постоји велико интересовање за побољшање ензима који се комерцијално користе у циљу побољшања њихове стабилности и перформанси под различитим условима.

Референце

1. Аииер, ПВ (2005). Амилазе и њихове примене. Африцан Јоурнал оф Биотецхнологи, 4 (13), 1525–1529.
2. Бернфелд, П. (1960). Амилазе, а и Б. у ензимима метаболизма угљених хидрата (вол. И, стр. 149–158).
3. Грангер, ДА, Кивлигхан, КТ, Ел, М., Гордис, ЕБ и Строуд, ЛР (2007). А-амилаза пљувачке у биобехевиоралним истраживањима. Недавна достигнућа и примене. Анн НИ Ацад. Сци., 1098, 122–144.
4. Монтеиро, П. и Оливеира, П. (2010). Примена микробне а-амилазе у индустрији - преглед. Бразилски часопис за микробиологију, 41, 850–861.
5. Редди, НС, Ниммагадда, А., и Рао, КРСС (2003). Преглед породице микробних α-амилаза. Африцан Јоурнал оф Биотецхнологи, 2 (12), 645–648.
6. Салт, В., Сцхенкер, С. (1976). Амилаза- Његов клинички значај: Преглед литературе. Медицина, 55 (4), 269–289.
7. Свенссон, Б., Мацгрегор, ЕА (2001). Однос секвенце и структуре са специфичностима у породици ензима а-амилазе. Биоцхимица ет Биопхисица Ацта, 1546, 1–20.
8. Тхома, ЈА, Спрадлин, ЈЕ, и Дигерт, С. (1925). Биљне и животињске амилазе. Анн Цхем., 1, 115-189.