АМИЛАЗА: КАРАКТЕРИСТИКЕ, КЛАСИФИКАЦИЈА, СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

Амилаза је термин који се користи да идентификује важну групу ензима који су одговорни за хидролизу гликозидних веза између молекула глукозе присутних у угљеним хидратима, као што је скроб и други сродни који се уносе у исхрану многих живих организама.

Ову врсту ензима производе бактерије, гљивице, животиње и биљке, где катализују у основи исте реакције и имају различите функције, углавном повезане са метаболизмом енергије.

Графички приказ алфа амилазе животињског порекла (Извор: Јавахар Сваминатхан и особље МСД-а у Европском институту за биоинформатику путем Викимедиа Цоммонса)

Производи реакција хидролизе гликозидних веза могу се сматрати карактеристичним за сваку врсту амилолитичког ензима, због чега је то често важан параметар за њихову класификацију.

Значај ових ензима, антропоцентрички гледано, није само физиолошки, јер тренутно ова врста ензима има велики биотехнолошки значај у индустријској производњи хране, папира, текстила, шећера и других.

Израз "амилаза" потиче од грчког "амилона", што значи скроб, а сковали су га 1833. научници Паиен и Персоз, који су проучавали хидролизне реакције овог ензима на скроб.

карактеристике

Неке амилазе су мултимерне природе, попут β-амилазе слатког кромпира, која се понаша попут тетрамера. Међутим, приближна молекулска тежина мономера амилазе је у опсегу од 50 кДа.

Уопштено, и биљни и животињски ензими имају релативно „уобичајен“ аминокиселински састав и имају оптималне активности на пХ између 5,5 и 8 јединица (при чему су животињске амилазе активније при неутралнијем пХ).

Амилазе су ензими који су способни да хидролизују гликозидне везе великог броја полисахарида, углавном производе дисахариде, али нису способни да хидролизују комплексе као што је целулоза.

Карактеристике супстрата

Разлог зашто су амилазе толико важни у природи, посебно у варењу угљених хидрата, повезан је са свеприсутним присуством њиховог природног супстрата (скроба) у ткивима „вишег“ поврћа, који служе као извор хране за више врста животиња и микроорганизама.

Овај полисахарид се састоји од два макромолекуларна комплекса позната као амилоза (нерастворљива) и амилопектин (растворљива). Делови амилозе су сачињени од линеарних ланаца остатака глукозе повезаних α-1,4 везама и деградирани су од α-амилаза.

Амилопектин је једињење велике молекулске тежине, састоји се од разгранатих ланаца остатака глукозе спојених α-1,4 везама, чије су гране подржане α-1,6 везама.

Класификација

Ензими амилазе класификовани су према месту на коме су способни да разбију гликозидне везе као ендоамилазе или егзоамилазе. Први хидролизују везе у унутрашњим регионима угљених хидрата, док други могу катализирати само хидролизу остатака на крајевима полисахарида.

Даље, традиционална класификација повезана је са стереохемијом њихових продуката реакције, тако да су ови протеини с ензиматском активношћу такође класификовани као α-амилазе, β-амилазе или γ-амилазе.

-А-амилазе (α-1,4-глукан 4-глуканске хидролазе) су ендоамилазе које делују на унутрашње везе супстрата линеарне конформације и чији производи имају α конфигурацију и смеше су олигосахарида.

-П-амилазе (α-1,4-глуканове малтохидролазе) су биљне егзоамилазе које делују на везе на не редуктивним крајевима полисахарида као што је скроб и чији хидролизни продукти су остаци β-малтозе.

-На крају, γ-амилазе су трећа класа амилаза која се такође назива глукоамилазе (α-1,4-глукан глукохидролазе) које су попут β-амилаза егзоамилазе способне да уклањају једноставне јединице глукозе са не-редуктивних крајева полисахариди и обрнути њихову конфигурацију.

Последња класа ензима може хидролизовати и α-1,4 и α, 1-6 везе, претварајући супстрате попут шкроба у Д-глукозу. Код животиња се налазе углавном у ткиву јетре.

Тренутни поредак

Са појавом нових техника биохемијске анализе и за ензиме и за њихове супстрате и производе, одређени аутори су утврдили да постоји најмање шест класа ензима амилазе:

1-Ендоамилазе које хидролизују α-1,4 глукозидне везе и које могу да "заобиђу" (заобилазе) α-1,6 везе. Примери ове групе су α-амилазе.

2-егзоамилазе способне да хидролизирају α-1,4, чији су главни производи остаци малтозе и α-1,6 веза се не може "прескочити". Пример групе су П-амилазе.

3-егзоамилазе способне да хидролизују α-1,4 и α-1,6 везе, као што су амилолукозидазе (глукоамилазе) и друге егзоамилазе.

4-амилазе које само хидролизују α-1,6 глукозидне везе. У овој групи су ензими који "разграђују" и други познати као пуллуланазе.

5-амилазе као што су α-глукозидазе, које преферирају хидролизу α-1,4 веза кратких олигосахарида насталих дејством других ензима на супстрате као што су амилоза или амилопектин.

6-ензими који хидролизују скроб до не редуцирајућих цикличких полимера Д-глукозидних остатака познатих као циклодекстрини, као што су неке бактеријске амилазе.

Карактеристике

Многе су функције које се приписују ензимима с активношћу амилазе, не само са природног или физиолошког становишта, већ и са комерцијалног и индустријског становишта, које су директно повезане са човеком.

Код животиња

Амилазе код животиња углавном су присутне у слини, јетри и гуштерачи, где посредују у разградњи различитих полисахарида који се конзумирају у исхрани (животињског порекла (гликогени) или биљног (скроб)).

А-амилаза присутна у слини користи се као показатељ физиолошког стања пљувачних жлезда, јер она чини више од 40% производње протеина ових жлезда.

У оралном одељењу, овај ензим је одговоран за „пробаву“ шкроба, стварајући остатке малтозе, малтотриозе и декстрина.

У биљкама

У биљкама је скроб резервни полисахарид и његова хидролиза, посредована ензимима амилазе, има много важних функција. Међу њима можемо издвојити:

• Клијање семенки житарица варењем слоја алеурона.
• Деградација резервних супстанци за стицање енергије у облику АТП-а.

У микроорганизмима

Многи микроорганизми користе амилазу за добијање угљеника и енергије из различитих извора полисахарида. У индустрији се ови микроорганизми користе за велику производњу ових ензима који служе удовољавању различитим комерцијалним потребама човека.

Индустријске намене

У индустрији се користе амилазе у различите сврхе, укључујући производњу малтозе, високо фруктозних сирупа, олигосахаридних смеша, декстрина итд.

Такође се користе за директну алкохолну ферментацију шкроба у етанол у индустрији пива, као и за употребу отпадних вода које се стварају током прераде биљне хране као извора хране за раст микроорганизама.

Референце

1. Аииер, ПВ (2005). Амилазе и њихове примене. Африцан Јоурнал оф Биотецхнологи, 4 (13), 1525–1529.
2. Азцон-Бието, Ј., и Талон, М. (2008). Основе физиологије биља (друго издање). Мадрид: Шпањолска МцГрав-Хилл.
3. Дел Вигна, П., Тринидаде, А., Навал, М., Соарес, А., и Реис, Л. (2008). Састав и функције пљувачке: свеобухватан преглед. Часопис за савремену стоматолошку праксу, 9 (3), 72–80.
4. Наиду, МА, и Саранрај, П. (2013). Бактеријска амилаза: преглед. Интернатионал Јоурнал оф Пхармацеутицал & Биологицал Арцхивес, 4 (2), 274–287.
5. Салт, В., Сцхенкер, С. (1976). Амилаза- Његов клинички значај: Преглед литературе. Медицина, 55 (4), 269–289.
6. Саранрај, П., & Стелла, Д. (2013). Гљивична амилаза - преглед. Међународни часопис за микробиолошка истраживања, 4 (2), 203–211.
7. Соломон, Е., Берг, Л. и Мартин, Д. (1999). Биологија (5. изд.). Филаделфија, Пенсилванија: Саундерс Цоллеге Публисхинг.
8. Тхома, ЈА, Спрадлин, ЈЕ, и Дигерт, С. (1925). Биљне и животињске амилазе. Анн Цхем., 1, 115-189.