ДЕНАТУРАЦИЈА ПРОТЕИНА: ФАКТОРИ И ПОСЛЕДИЦЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

Денатурација протеина се састоји од губитка тродимензионалне структуре због различитих фактора средине, као што су температура, пХ или одређене хемијским агенсима. Губитак структуре резултира губитком биолошке функције повезане с тим протеином, било да је то ензимски, структурни, транспортер, између осталих.

Структура протеина је веома осетљива на промене. Дестабилизација једне основне есенцијалне водоничне везе може денатурирати протеин. На исти начин постоје и интеракције које нису строго неопходне за испуњавање протеинских функција, и ако се дестабилизују, немају утицаја на функцију.

Структура протеина

Да бисмо разумели процесе денатурације протеина, морамо знати како су протеини организовани. Они представљају примарну, секундарну, терцијарну и кватернарну структуру.

Примарна структура

То је низ аминокиселина који чине наведени протеин. Аминокиселине су темељни градивни блокови који чине ове биомолекуле и постоји 20 различитих врста, од којих свака има посебна физичка и хемијска својства. Повезани су заједно помоћу пептидне везе.

Секундарна структура

У овој структури овај линеарни ланац аминокиселина почиње да се пресавија кроз водоничне везе. Постоје две основне секундарне структуре: α спирала, спиралног облика; и пресавијени лист β, када су два линеарна ланца постављена паралелно.

Терцијарна структура

Укључује друге врсте сила које резултирају специфичним наборима тродимензионалног облика.

Р ланци аминокиселинских остатака који чине структуру протеина могу да формирају дисулфидне мостове, а хидрофобни делови протеина се споје са унутрашње стране, док се хидрофилни суочавају са водом. Силе ван дер Ваалса делују као стабилизатори описаних интеракција.

Квартарна структура

Састоји се од агрегата протеинских јединица.

Када се протеин денатурише, он губи своју кватерну, терцијарну и секундарну структуру, док примарни остаје нетакнут. Протеини који су богати дисулфидним везама (терцијарна структура) пружају већу отпорност на денатурацију.

Чимбеници који узрокују денатурацију

Сваки фактор који дестабилизира неквалентне везе одговорне за одржавање нативне структуре протеина може узроковати његову денатурацију. Међу најважније можемо поменути:

пХ

При врло екстремним вредностима пХ, било киселих или базичних, протеин може изгубити своју тродимензионалну конфигурацију. Вишак Х ⁺ и ОХ ^- јона у медијуму дестабилизира интеракције протеина.

Ова промена јонског узорка изазива денатурацију. Денатурација по пХ може бити реверзибилна у неким случајевима, а у другима неповратна.

Температура

Термална денатурација настаје са повећањем температуре. У организмима који живе у просечним условима животиње, протеини почињу да се дестабилизују на температурама изнад 40 ° Ц. Јасно је да протеини термофилних организама могу да издрже ове температурне опсеге.

Повећање температуре се претвара у појачана молекуларна кретања која утичу на водоничне везе и остале нековалентне везе, што резултира губитком терцијарне структуре.

Ово повећање температуре доводи до смањења брзине реакције, ако говоримо о ензимима.

Хемијске супстанце

Поларне материје - попут урее - у високим концентрацијама утичу на водоничне везе. Такође, неполарне материје могу имати сличне последице.

Детерџенти такође могу дестабилизирати структуру протеина; међутим, није агресиван процес и они су углавном реверзибилни.

Редукциона средства

Β-Меркаптоетанол (ХОЦХ2ЦХ2СХ) је хемијско средство које се често користи у лабораторији за денатурацију протеина. Одговорна је за смањење дисулфидних мостова између аминокиселинских остатака. Може дестабилизовати терцијарну или кватернарну структуру протеина.

Друго редукционо средство са сличним функцијама је дитиотреитол (ДТТ). Поред тога, други фактори који доприносе губитку нативне структуре протеина су тешки метали у високим концентрацијама и ултраљубичасто зрачење.

Последице

Када дође до денатурације, протеин губи функцију. Протеини оптимално функционишу када су у родном стању.

Губитак функције није увек повезан са денатурацијским процесом. Може бити да мала промена структуре протеина доводи до губитка функције без дестабилизације целе тродимензионалне структуре.

Процес може или не мора бити неповратан. Ако се услови преокрену, у лабораторији се протеин може вратити у почетну конфигурацију.

Ренатуратион

Један од најпознатијих и најконкретнијих експеримената на ренатурацији забележен је у рибонуклеази А.

Када су истраживачи додали средства за денатурацију као што су уреа или β-меркаптоетанол, протеин је денатуриран. Ако су та средства уклоњена, протеин се вратио у матичну конформацију и могао би да обавља своју функцију са 100% ефикасношћу.

Један од најважнијих закључака овог истраживања био је експериментално показати да тродимензионална конформација протеина даје његова примарна структура.

У неким је случајевима поступак денатурације потпуно неповратан. На пример, када кувамо јаје, топлоту поделимо протеинима (главни је албумин) који га чине, бела поприма чврст и белкаст изглед. Интуитивно можемо закључити да, чак и ако га охладимо, неће се вратити у свој почетни облик.

У већини случајева, процес денатурације прати губитак растворљивости. Такође смањује вискозитет, брзину дифузије и лакше кристализује.

Цхапероне протеини

Протеински протеини или цхаперонини су задужени за спречавање денатурације других протеина. Такође потискују одређене интеракције које нису погодне између протеина како би се осигурало правилно савијање истих.

Када температура медијума расте, ови протеини повећавају своју концентрацију и делују спречавају денатурацију других протеина. Због тога их називају и протеинима топлотног удара или ХСП (Хеат Схоцк Протеинс).

Цхаперонини су аналогни кавезу или соду који штите протеине које су занимљиве унутра.

О овим протеинима који реагују на ћелијски стрес пријављени су у различитим групама живих организама и веома су добро очувани. Постоје различите класе каперонина и они су класификовани у складу са њиховом молекуларном тежином.

Референце

1. Цампбелл, НА, & Рееце, ЈБ (2007). Биологија. Панамерицан Медицал Ед.
2. Девлин, ТМ (2004). Биохемија: уџбеник са клиничком применом. Преокренуо сам се.
3. Коолман, Ј., и Рохм, КХ (2005). Биохемија: текст и атлас. Панамерицан Медицал Ед.
4. Мело, В., Руиз, ВМ и Цуаматзи, О. (2007). Биохемија метаболичких процеса. Реверте.
5. Пацхецо, Д., и Леал, ДП (2004). Медицинска биохемија. Редакција Лимуса.
6. Пена, А., Арроио, А., Гомез, А., и Тапиа, Р. (1988). Биохемија. Редакција Лимуса.
7. Садава, Д. и Пурвес, ВХ (2009). Живот: Наука о биологији. Панамерицан Медицал Ед.
8. Тортора, ГЈ, Функе, БР, & Цасе, ЦЛ (2007). Увод у микробиологију. Панамерицан Медицал Ед.
9. Воет, Д., Воет, ЈГ, & Пратт, ЦВ (2007). Основе биохемије. Панамерицан Медицал Ед.