ТЕРЦИЈАРНА СТРУКТУРА ПРОТЕИНА: ГЛАВНЕ КАРАКТЕРИСТИКЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

Терцијарна структура протеина је тродимензионална конформације тај полипептид ланци добију када се скупи на себи. Ова конформација се појављује интеракцијама између бочних ланаца аминокиселинских остатака полипептида. Бочни ланци могу комуницирати без обзира на њихов положај на протеину.

Будући да зависи од интеракције између Р група, терцијарна структура показује не понављајуће се аспекте ланца, пошто су ове групе различите за сваки аминокиселински остатак. Секундарна структура, с друге стране, зависи од карбоксилних и амино група које су присутне у свим аминокиселинама.

Терцијарна структура фосфатазе протеинске киназе, са секундарним структурама у алфа хеликси и бета листи. Преузето и обрађено од: А2-33. Изменио Алејандро Порто. .

Неки аутори предлажу да влакнасти протеини имају једноставну терцијарну структуру, али ипак, други аутори истичу да је та структура типична за глобуларне протеине.

Влакнасти протеини

У влакнастим протеинима, полипептидни ланци су распоређени у облику дугачких филамената или дугих листова; они се обично састоје од једне врсте секундарне структуре. Ова секундарна структура је у већини случајева важнија од терцијарне структуре у одређивању облика протеина.

Његова биолошка функција је структурална, даје снагу и / или еластичност органима и структурама на којима се налазе, истовремено их држи заједно. Сви влакнасти протеини су нерастворљиви у води, због велике количине хидрофобних аминокиселинских остатака које садрже.

Међу тим влакнастим протеинима су кератини и колаген. Прве се налазе у везивним ткивима и у структурама као што су длачице, нокти (α-кератини), љуске и перје (β-кератини). Колаген се са своје стране налази у костима, тетивама и кожи, између осталог.

α-кератини

Ови протеини су део такозваних протеина средњег филамента који играју важну улогу у цитоскелету вишећелијских организама. Поред тога, они су главни састојак косе, ноктију, вуне, рогова, копита и један од главних протеина у животињској кожи.

Структура молекула је α-спирала. Две нити α-кератина могу бити смештене паралелно и намотане једна на другу са хидрофобним Р групама које међусобно делују. На тај начин ствара се суперхелична структура или кугла са левим намотом.

Терцијарна структура α-кератина је једноставна и доминира секундарна структура α-хеликса. С друге стране, присутна је и кватернарна структура, јер два молекула учествују у суперхелијској структури, који комуницирају преко нековалентних веза.

β-кератини

Примарна структура је слична оној α-кератина, али њиховом секундарном структуром доминирају β листови. Они су главни састојак љуске гмазова и перја птица.

Колаген

Овај протеин може да представља више од 30% укупне протеинске масе неких животиња. Налази се у хрскавици, костима, тетивама, рожници и кожи, између осталих ткива.

Секундарна структура колагена је јединствена, а представља га леви хелик са 3,3 аминокиселинских остатака за сваки корак. Три левичасти ланчани спирални ланци (α ланци) омотавају се један око другог, дајући десничарско надмотани молекул, који неки аутори називају тропоколагеном.

Молекули тропоколагена спајају се и стварају влакна колагена која имају велику чврстоћу, супериорнију од челика и упоредиву са бакром велике чврстоће.

Остали влакнасти протеини

Остале врсте влакнастих протеина су фиброин и еластин. Први је састављен од β листова, који се састоје углавном од глицина, аланина и серина.

Бочни ланци ових аминокиселина су малих димензија, тако да се могу добро упаковати. Резултат је влакно које је и врло отпорно и врло мало изтегљиво.

Са еластина, валин замењује серин међу главним састојцима аминокиселина. За разлику од фиброина, еластин је врло проширив, отуда и његово име. У конституцији молекула делује и лизин, који може учествовати у умрежењима која омогућавају еластину да поприми облик када напетост престане.

Глобуларни протеини

Глобуларни протеини су, за разлику од влакнастих, растворљиви и обично имају неколико врста секундарних структура. Међутим, у њима су важније тродимензионалне конформације које се стичу приликом савијања на себи (терцијарна структура).

Ове посебне тродимензионалне конформације дају специфичну биолошку активност сваком протеину. Главна функција ових протеина је регулаторна, као што се догађа са ензимима.

Карактеристике терцијарне структуре глобуларних протеина

Терцијарна структура глобуларних протеина има неке важне карактеристике:

- Глобуларни протеини су компактни захваљујући паковању пресавијањем полипептидног ланца.

- Удаљени аминокиселински остаци у примарној структури полипептидних ланаца су блиски један уз другог и могу да међусобно делују услед савијања.

- Већи глобуларни протеини (од више од 200 аминокиселина) могу имати неколико компактних сегмената, независно један од другог и са одређеним функцијама, и сваки од ових сегмената назива се доменом. Домен може имати између 50 и 350 аминокиселинских остатака.

Терцијарна структура миоглобина. Преузето и уредјено од: Тхомас Сплеттстоессер. Изменио Алејандро Порто. .

Општа правила сакупљања глобуларних протеина

Као што је већ истакнуто, протеини представљају одређене облике савијања, који им такође дају одређене карактеристике. Ово савијање није случајно и погодује му примарна и секундарна структура и неке нековалентне интеракције, а постоје и одређена физичка ограничења савијања, за која су формулисана нека правила:

- Сви глобуларни протеини имају дефинисане обрасце дистрибуције, са хидрофобним Р групама усмереним ка унутрашњости молекула и хидрофилним остацима у спољњем слоју. За ово су потребна најмање два слоја секундарне структуре. Ова β-α-β петља и вертикална α-α могу пружити ова два слоја.

- β листови су обично распоређени у лево намотаном облику.

- У полипептидном ланцу могу се догодити различити завоји који прелазе из једне секундарне структуре у другу, попут β или γ окрета, који могу обрнути смер ланца са четири аминокиселинска остатка или мање.

- Глобуларни протеини имају α хелике, β плоче, завоје и неправилно структуриране сегменте.

Денатурација протеина

Ако протеин изгуби своју природну (природну) тродимензионалну структуру, изгубиће своју биолошку активност и већину својих специфичних својстава. Овај процес је познат и по имену денатурација.

Денатурација се може догодити када се природни услови животне средине промене, на пример променом температуре или пХ. Процес је у многим протеинима неповратан; међутим, други могу спонтано повратити своју природну структуру када се обнове нормални услови околине.

Референце

1. ЦК Матхевс, КЕ ван Холде и КГ Ахерн (2002). Биохеместри. 3. издање Бењамин / Цуммингс Публисхинг Цомпани, Инц.
2. Р. Мурраи, П. Маиес, ДЦ Граннер и ВВ Родвелл (1996). Харпер'с Биоцхеместри. Апплетон и Ланге.
3. ЈМ Берг, ЈЛ Тимоцзко и Л. Стриер (2002). Биохеместри. 5. издање ВХ Фрееман анд Цомпани.
4. ВМ Бецкер, Љ Клеинсмитх и Ј. Хардин (2006) Ворлд оф тхе Целл. 6. издање Пеарсон Едуцатион Инц.
5. А. Лехнингер (1978). Биохемија. Едиционес Омега, СА
6. Т. МцКее и ЈР МцКее (2003). Биохемија: Молекуларна основа живота. 3. издање МцГрав-ХиИИ Цомпаниес, Инц.