ИЗОМЕРАЗЕ: ПРОЦЕСИ, ФУНКЦИЈЕ, НОМЕНКЛАТУРА И ПОДКЛАСА - БИОЛОГИЈА - 2025

У изомеразе су класа ензима укључених у преуређењу структурним или позиционих изомера и стереоизомера различитих молекула. Присутни су у готово свим ћелијским организмима, испуњавајући функције у различитим контекстима.

Ензими ове класе делују на једном супстрату, упркос чињеници да неки могу бити ковалентно повезани са кофакторима, јонима, између осталих. Према томе, општа реакција се може видети како слиједи:

КСИ → ИКС

Реакције катализиране овим ензимима укључују унутрашње преуређивање веза, што може значити промене положаја функционалних група, положаја дуплих веза између угљеника, између осталог, без промене у молекуларној формули супстрата.

Механизам дејства изопентенил пирофосфат изомеразе који катализује изомеризацију изопентенил пирофосфата у диметилалил пирофосфат (Извор: Ијлу22 преко Викимедиа Цоммонс)

Изомеразе испуњавају различите функције у великом броју различитих биолошких процеса, унутар којих је могуће укључити метаболичке путеве, дељење ћелија, репликацију ДНК, да их напоменемо.

Изомеразе су били први индустријски коришћени ензими за производњу сирупа и друге слатке хране, захваљујући њиховој способности да међусобно претварају изомере различитих врста угљених хидрата.

Биолошки процеси у којима учествују

Изомеразе учествују у више виталних ћелијских процеса. Међу најистакнутијим су репликација и паковање ДНК, катализирали топоизомеразе. Ови догађаји су кључни за репликацију нуклеинске киселине, као и за њену кондензацију пре деобе ћелије.

Гликолиза, један од централних метаболичких путева у ћелији, садржи најмање три изомерна ензима, наиме: фосфоглукозомеразу, триозну фосфат изомеразу и фосфоглицератну мутазу.

Конверзија УДП-галактозе у УДП-глукозу у путу катаболизма галактозе се постиже дејством епимеразе. Код људи је овај ензим познат као УДП-глукоза 4-епимераза.

Савијање протеина је суштински процес функције многих ензима у природи. Ензим протеин-дисулфид изомераза помаже у савијању протеина који садрже дисулфидне мостове модификујући њихов положај у молекулама које користи као супстрат.

Карактеристике

Главна функција ензима који припадају класи изомераза може се посматрати као трансформисање супстрата кроз малу структурну промену, како би била подложна даљој преради ензимима низводно у метаболичком путу, на пример.

Пример изомеризације је промена из фосфатне групе у положају 3 у угљеник у положају 2 3-фосфоглицерата ради претварања у 2-фосфоглицерат, катализираног ензимом фосфоглицератном мутазом у гликолитичком путу, стварајући тако високо енергетско једињење која је функционални супстрат енолазе.

Номенклатура

Класификација изомераза следи општим правилима за класификацију ензима које је 1961. године предложила Ензимска комисија, у којој сваки ензим добија бројчани код за своју класификацију.

Положај бројева у поменутом коду означава сваку одељења или категорије у класификацији, а тим бројевима претходи слово „ЕЦ“.

Код изомераза, први број представља ензимску класу, други означава врсту изомеризације коју обављају, а трећи супстрат на који делују.

Номенклатура класе изомераза је ЕЦ.5. Има седам поткласа, па ће се наћи ензими са кодом од ЕЦ.5.1 до ЕЦ.5.6. Постоји шеста „подкласа“ изомераза позната као „друге изомеразе“, чији је код ЕЦ.5.99, јер укључује ензиме са различитим функцијама изомеразе.

Денотација подразреда се врши углавном према врсти изомеризације коју ови ензими изводе. Упркос томе, они такође могу добити имена као што су рацемазе, епимеразе, цис-транс-изомеразе, изомеразе, таутомеразе, мутазе или цикло изомеразе.

Подкласе

Постоји 7 класа ензима у породици изомеразе:

ЕЦ.5.1 Рацемазе и епимеразе

Они катализирају стварање рацемичних смеша на основу положаја α-угљеника. Могу деловати на аминокиселине и деривате (ЕЦ.5.1.1), на хидроксикиселинске групе и деривате (ЕЦ.5.1.2), на угљене хидрате и деривате (ЕЦ.5.1.3) и друге (ЕЦ.5.1.99).

ЕЦ.5.2

Они катализирају конверзију између цис и транс изомерних облика различитих молекула.

ЕЦ.5.3 Интрамолекуларне изомеразе

Ови ензими одговорни су за изомеризацију унутрашњих делова у истом молекулу. Постоје неки који спроводе редокс реакције, где су донор и акцептор електрона исти молекул, тако да нису класификовани као оксидоредуктазе.

Они могу деловати претворбом алдоза и кетоза (ЕЦ.5.3.1), на кето- и енол- групама (ЕЦ.5.3.2), променом положаја двоструких веза ЦЦ (ЕЦ.5.3.3), у СС дисулфидне везе ( ЕЦ.5.3.4) и остале „оксидоредуктазе“ (ЕЦ.5.3.99).

ЕЦ.5.4 Интрамолекуларне трансферазе (мутазе)

Ови ензими катализирају промене положаја различитих група унутар истог молекула. Они су класификовани према врсти групе у коју се "крећу".

Постоје фосфомутазе (ЕЦ.5.4.1), оне које преносе амино групе (ЕЦ.5.4.2), оне које преносе хидроксилне групе (ЕЦ.5.4.3) и оне које преносе друге врсте група (ЕЦ.5.4). 99).

ЕЦ.5.5 Интрамолекуларне лизазе

Они катализирају "елиминацију" групе која је део молекула, али је још увек ковалентно везана за њу.

ЕЦ.5.6 Изомеразе које мењају макромолекуларну конформацију

Они могу деловати мењајући конформацију полипептида (ЕЦ.5.6.1) или нуклеинских киселина (ЕЦ.5.6.2).

ЕЦ.5.99 Остале изомеразе

Овај подразред окупља ензиме попут тиоцијанатне изомеразе и 2-хидроксихром-2-карбоксилатне изомеразе.

Референце

1. Адамс, Е. (1972). Рацемазе и епимеразе аминокиселина. Тхе Ензимес, 6, 479–507.
2. Боице, С., Цоллеге, Т. (2005). Класификација и номенклатура ензима. Енциклопедија наука о животу, 1–11.
3. Цаи, ЦЗ, Хан, ЛИ, Ји, ЗЛ и Цхен, ИЗ (2004). Класификација породице ензима према векторским машинама за подршку. Протеини: структура, функција и биоинформатика, 55, 66–76.
4. Дугаве, Ц., и Деманге, Л. (2003). Цис - Транс изомеризација органских молекула и биомолекула: импликације и примјене. Цхемицал Ревиевс, 103, 2475-2532.
5. Енцицлопедиа Британница. (2018). Преузето 3. марта 2019 са британница.цом
6. Фреедман, РБ, Хирст, ТР, & Туите, МФ (1994). Протеински дисулфид изомераза: изградња мостова у накупљању протеина. ТИБС, 19, 331–336.
7. Мурзин, А. (1996). Структурна класификација протеина: нове суперфамилије Алексеја Мурцина. Структурна класификација протеина: Нове супер-породице, 6, 386–394.
8. Нелсон, ДЛ и Цок, ММ (2009). Лехнингерови принципи биохемије. Омега издања (5. изд.).
9. Одбор за номенклатуру Међународне уније за биохемију и молекуларну биологију (НЦ-ИУБМБ). (2019). Преузето са кмул.ац.ук
10. Тходен, ЈБ, Фреи, ПА и Холден, ХМ (1996). Молекуларна структура НАДХ / УДП-глукозног абортивног комплекса УДП-галактозе 4-епимеразе из Есцхерицхиа цоли: импликације за каталитички механизам. Биохемија, 35, 5137-5144.