ЛИЗИН: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ, БИОСИНТЕЗА - БИОЛОГИЈА - 2025

Лизин ( Лис , К ) или -диаминоцапроиц ε киселине , је један од 22 амино киселина које чине се протеине живих организама и људима, сматра да од суштинског значаја, јер нема руту за биосинтезу.

Открио га је Дрецхсел 1889. године као продукт хидролизе (разградње) казеиногена. Годинама касније, Фисцхер, Сиегфриед и Хедин су утврдили да је такође део протеина попут желатине, албумина из јаја, конглутина, фибрина и других протеина.

Хемијска структура аминокиселине лизин (Извор: Борб, виа Викимедиа Цоммонс)

Касније се његова појава показала у клијањем садница и у већини испитиваних биљних протеина, чиме је утврђено његово обиље као општег саставног елемента свих ћелијских протеина.

Сматра се једном од главних „ограничавајућих“ аминокиселина у исхрани која је богата житарицама, па се сматра да она утиче на квалитет садржаја протеина који конзумира различита неразвијена популација у свету.

Неке студије су утврдиле да унос лизина погодује производњи и ослобађању хормона инзулина и глукагона, који имају значајне ефекте на енергетски метаболизам тела.

карактеристике

Лизин је позитивно наелектрисана α-аминокиселина, има 146 г / мол молекулске тежине, а вредност константе дисоцијације бочног ланца (Р) износи 10,53, што имплицира да је, при физиолошком пХ, њена супституциона амино група потпуно је јонизован, даје аминокиселини нето позитиван набој.

Његова појава у протеинима различитих врста живих организама је близу 6%, а разни аутори сматрају да је лизин неопходан за раст и адекватну обнову ткива.

Ћелије имају велику количину деривата лизина који испуњавају широк избор физиолошких функција. Међу њима су хидроксилизин, метил-лизин и други.

То је кетогена аминокиселина, што подразумева да њен метаболизам ствара угљене костуре посредничких супстрата за путеве формирања молекула као што је ацетил-ЦоА, са последичним формирањем кетонских тела у јетри.

За разлику од других есенцијалних аминокиселина, ово није глукогена аминокиселина. Другим речима, његова деградација се не завршава производњом посредника који стварају глукозу.

Структура

Лизин је класификован у групу основних аминокиселина, чији бочни ланци имају јонизујуће групе са позитивним наелектрисањем.

Његов бочни ланац или Р група има другу примарну амино групу везану за атом угљеника у положају ε његовог алифатичког ланца, отуда је и назив „ε-аминокапрони“.

Има α атом угљеника, на који су везани атом водоника, амино група, карбоксилна група и Р бочни ланац, окарактерисан молекулском формулом (-ЦХ2-ЦХ2-ЦХ2-ЦХ2-ЦХ2-НХ3 +).

Пошто бочни ланац има три метилен групе, и иако молекул лизина има позитивно наелектрисану амино групу на физиолошком пХ, ова Р група има снажан хидрофобни карактер, због чега је често „сахрањена“ у протеинким структурама. , остављајући само ε-амино групу.

Амино група у бочном ланцу лизина је високо реактивна и генерално учествује у активним центрима многих протеина са ензимском активношћу.

Карактеристике

Лизин, као есенцијална аминокиселина, испуњава више функција као микронутријената, посебно код људи и других животиња, али је и метаболит у различитим организмима као што су бактерије, квасци, биљке и алге.

Карактеристике његовог бочног ланца, посебно оне ε-амино групе везане за угљоводонични ланац који је у стању да формира водоничне везе, дају му посебна својства која га чине учесником у каталитичким реакцијама у различитим врстама ензима.

Веома је важно за нормалан раст и преуређивање мишића. Поред тога, молекула прекурсора за карнитин, једињење које се синтетише у јетри, мозгу и бубрезима, одговорно је за транспорт масних киселина у митохондрије за производњу енергије.

Ова аминокиселина је такође неопходна за синтезу и стварање колагена, важног протеина система везивног ткива у људском телу, па доприноси одржавању структуре коже и костију.

Експериментално је препознао функције у:

- Заштита црева од стресних подражаја, контаминације бактеријским и вирусним патогенима итд.

- Умањити симптоме хроничне анксиозности

- Промовисати раст новорођенчади која одрасте на дијетама слабе квалитете

Биосинтеза

Људи и други сисари не могу синтетизовати аминокиселину лизин ин виво и због тога их морају добити из животињских и биљних протеина који уносе храну.

У природном свету су се развила два различита пута за биосинтезу лизина: један који користе „ниже“ бактерије, биљке и гљивице, а други који користе еугленеиди и „више“ гљивице.

Биосинтеза лизина у биљкама, нижим гљивицама и бактеријама

У тим организмима лизин се добија из диаминопимеличне киселине путем у 7 корака, почевши од пирувата и аспартатног полуалдехида. На пример, за бактерије, овај пут укључује производњу лизина у сврху (1) синтезе протеина, (2) синтезе диаминопимелата и (3) синтезе лизина који ће се користити у ћелијској стијенци пептидогликана.

Аспартат у организмима који представљају овај пут не само да ствара лизин, већ и доводи до стварања метионина и треонина.

Стаза се одваја у полимераду аспартата за производњу лизина и у хомосерин, који је прекурсор за треонин и метионин.

Биосинтеза лизина у вишим и еугленидним гљивама

Синтеза де ново лизина у вишим гљивама и еугленидним микроорганизмима одвија се путем интермедијарног Л-α-аминоадипата, који се много пута трансформише на различите начине него у бактерија и биљака.

Пут се састоји од 8 ензимских корака који укључују 7 слободних интермедијара. Прва половина пута се одвија у митохондријама и постиже се синтеза α-аминоадипата. Конверзија α-аминоадипата у Л-лизин долази касније у цитосолу.

- Први корак пута састоји се од кондензације молекула α-кетоглутарата и ацетил-ЦоА помоћу ензима хомоцитрат синтаза, који даје хомоцитрицну киселину.

- Хомоцитрна киселина се дехидрира у цис-хомоаконитну киселину, која се потом претвара у хомоизоцитрицну киселину помоћу ензима хомоаконитазе.

- Хомоизоцитарна киселина се оксидује хомоизоцитрат дехидрогеназом, постигавши на тај начин пролазно стварање оксоглутарата, који губи молекул угљен-диоксида (ЦО2) и завршава као α-катоадипна киселина.

- Ово последње једињење је трансаминисано процесом зависним од глутамата, захваљујући деловању ензима аминоадипат аминотрансферазе, који ствара Л-α-аминоадипинску киселину.

- Бочни ланац Л-α-аминоадипинске киселине се редукује да формира Л-α-аминоадипинску-5-полуалдехидну киселину дејством аминоадипате редуктазе, реакције која захтева АТП и НАДПХ.

- Сукропин редуктаза затим катализује кондензацију Л-α-аминоадипинске киселине-8-полуалдехида са молекулом Л-глутамата. Након тога имино се смањује и добија се сукропин.

- Коначно, веза угљен-азота у глутаматном делу сахаропина “пресече” ензим сахаропин дехидрогеназа, дајући Л-лизин и α-кетоглутаратну киселину као крајње производе.

Алтернатива лизину

Експериментални тестови и анализе проведене са пацовима у периоду раста омогућиле су да се утврди да ε-Н-ацетил-лизин може заменити лизин да подржи раст потомства и то захваљујући присуству ензима: ε-лизин ацилазе .

Овај ензим катализира хидролизу ε-Н-ацетил-лизина да би се добио лизин, и то врло брзо и у великим количинама.

Деградација

Код свих врста сисара, први корак разградње лизина катализује ензим лизин-2-оксоглутарат редуктаза, способан за претварање лизина и α-оксоглутарата у сахаропин, дериват аминокиселине присутан у физиолошким течностима животиња и чији постојање у њима демонстрирано је крајем 60-их.

Сукропин се претвара у α-аминоадипат δ-полуалдехид и глутамат дејством ензима сахаропин дехидрогеназе. Други ензим је такође способан да користи сакропин као супстрат да би га поново хидролизовао у лизин и α-оксоглутарат, а ово је познато као сахаропин оксидоредуктаза.

Сукропин, један од главних метаболичких интермедијара у разградњи лизина, има изузетно високу стопу обртаја, у физиолошким условима, због чега се не акумулира у течностима или ткивима, што су показале високе откривене активности сахаропин дехидрогеназе.

Међутим, количина и активност ензима који учествују у метаболизму лизина у великој мери зависе од различитих генетских аспеката сваке поједине врсте јер постоје унутрашње варијације и посебни механизми контроле или регулације.

"Сацаропинуриа"

Постоји патолошко стање повезано са великим губитком аминокиселина као што су лизин, цитрулин и хистидин кроз урин, а ово је познато под називом "сахаропинурија". Сукропин је дериват аминокиселине метаболизма лизина који се излучује заједно са три аминокиселине поменуте у урину „сакропинурних“ пацијената.

Сукропин је првобитно откривен у пивским квасцима и прекурсор је лизина у тим микроорганизмима. У другим еукариотским организмима, ово једињење се производи током разградње лизина у митохондријама хепатоцита.

Храна богата лизином

Лизин се добија из хране која се уноси у исхрану, а просечном одраслом човеку је потребно најмање 0,8 г дневно. Налази се у бројним протеинима животињског порекла, нарочито у црвеном месу попут говедине, јагњетине и пилетине.

Налази се у рибама попут туне и лососа, те у морским плодовима попут остриге, козице и дагњи. Такође је присутан у саставним протеинима млечних производа и њиховим дериватима.

У биљној храни се налази у кромпиру, паприци и порилуку. Такође се налази у авокаду, бресквама и крушама. У махунаркама попут бубрега, сланутка и соје; у семенкама бундеве, у орашастим плодовима макадамије и у индијским орасима (говеђи, индијски и сл.).

Предности његовог уноса

Ова аминокиселина је укључена у бројне лекове за нутритивне формулације, односно изоловане од природних једињења, посебно биљака.

Користи се као антиконвулзив и такође се показало да делује ефикасно у инхибирању репликације Херпес Симплек вируса тип 1 (ХСВ-1), који се обично манифестује у временима стреса, када је имунолошки систем потиснут или „ослабљен“ као блистер. или херпес на уснама.

Учинковитост додатака Л-лизина за лечење чирева произилази из чињенице да се "такмичи" или "блокира" аргинин, другу аминокиселину протеина, која је неопходна за умножавање ХСВ-1.

Утврђено је да лизин има и антиаксиолитичко дејство, јер помаже у блокирању рецептора који су укључени у реакције на различите стресне подражаје, осим што учествује у смањењу нивоа кортизола, „хормона стреса“.

Неке студије су показале да она може бити корисна за инхибицију раста карцинома, за здравље очију, за контролу крвног притиска.

Код животиња

Уобичајена стратегија за лечење херпес вирус И инфекције код мачака је суплементација лизином. Међутим, неке научне публикације утврђују да ова аминокиселина нема, у мачићу, никакво антивирусно својство, већ делује смањењем концентрације аргинина.

О здрављу одојчади

Експериментални унос Л-лизина, који се додаје млеку одојчади током периода лактације, показао се корисним за повећање телесне масе и изазивање апетита код деце током првих фаза постнаталног развоја.

Међутим, вишак Л-лизина може узроковати прекомерно излучивање аминокиселина мокраћом, како неутралних тако и основних карактеристика, што резултира њиховом телесном неравнотежом.

Прекомерна суплементација Л-лизина може довести до супресије раста и других очигледних хистолошких ефеката на главне органе, вероватно услед губитка аминокиселина у урину.

У истој студији је такође показано да суплементација лизином побољшава храњиве особине унесених биљних протеина.

Друга слична испитивања спроведена код одраслих и деце оба пола у Гани, Сирији и Бангладешу, открила су корисна својства уноса лизина за смањење пролива код деце и неких смртних респираторних стања код одраслих мушкараца.

Поремећаји недостатка лизина

Лизин је, као и све есенцијалне и неесенцијалне аминокиселине, неопходан за правилну синтезу ћелијских протеина који доприносе формирању телесних органа.

Означени недостаци лизина у исхрани, будући да је то есенцијална аминокиселина коју тело не производи, могу резултирати развојем анксиозних симптома посредованих серотонином, поред дијареје, такође повезане са серотонинским рецепторима.

Референце

1. Бол, С., Бунник, ЕМ (2015). Надокнада лизином није ефикасна за превенцију или лечење инфекције мачјим херпесвирусом 1 код мачака: систематски преглед. БМЦ Ветеринари Ресеарцх, 11 (1).
2. Царсон, Н., Сцалли, Б., Неилл, Д., & Царре, И. (1968). Сахаропинурија: нова урођена грешка метаболизма лизина. Природа, 218, 679.
3. Цолина Р, Ј., Диаз Е, М., Манзанилла М, Л., Аракуе М, Х., Мартинез Г, Г., Россини В, М. и Јерез-Тимауре, Н. (2015). Процјена нивоа пробављивог лизина у дијетама са високом густином енергије за свиње. Часопис МВЗ Цордоба, 20 (2), 4522.
4. Фелловс, БФЦИ, & Левис, МХР (1973). Метаболизам лизина код сисара. Биоцхемицал Јоурнал, 136, 329-334.
5. Форназиер, РФ, Азеведо, РА, Ферреира, РР и Вариси, ВА (2003). Лизин катаболизам: проток, метаболичка улога и регулација. Бразилски часопис за физиологију биљака, 15 (1), 9–18.
6. Гхосх, С., Смрига, М., Вувор, Ф., Сури, Д., Мохаммед, Х., Армах, СМ, & Сцримсхав, НС (2010). Утицај суплементације лизином на здравље и морбидитет код субјеката који припадају сиромашним приградским домаћинствима у Акри, Гана. Амерички часопис за клиничку исхрану, 92 (4), 928–939.
7. Хуттон, ЦА, Перугини, МА, и Геррард, ЈА (2007). Инхибиција биосинтезе лизина: Развијајућа стратегија за антибиотике. Молецулар БиоСистемс, 3 (7), 458–465.
8. Калогеропоулоу, Д., ЛаФаве, Л., Сцхвеим, К., Ганнон, МЦ, Нутталл, ФК (2009). Уношење лизина значајно смањује одговор глукозе на унесену глукозу без промене инзулинског одговора. Амерички часопис за клиничку исхрану, 90 (2), 314–320.
9. Нагаи, Х. и Такесхита, С. (1961). Прехрамбени утицај суплементације Л-лизином на раст одојчади и деце. Паедиатриа Јапоница, 4 (8), 40–46.
10. О'Бриен, С. (2018). Хеалтхлине Преузето 4. септембра 2019. с ввв.хеалтхлине.цом/нутритион/лисине-бенефитс
11. Забриские, ТМ, и Јацксон, МД (2000). Биосинтеза и метаболизам лизина у гљивицама. Извештаји о природним производима, 17 (1), 85–97.