ЛИЗОЗИМ: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

У лизозими су хидролитичких ензима широко распрострањена у природи способне за хидролизу гликозидних обвезнице пептидогликанског зида бактерија. Присутни су у биљкама и животињама и делују као одбрамбени механизам против бактеријских инфекција.

Откривање ових ензима датира из 1922. године, када је Александар Флеминг схватио да постоји протеин који има каталитичку способност лизирања бактерија у неким људским ткивима и излучевинама.

Графички приказ структуре лизозима (Извор: Јавахар Сваминатхан и особље МСД-а у Европском институту за биоинформатику путем Викимедиа Цоммонса)

Захваљујући једноставном добијању и малој величини, лизоцим је био један од првих ензима који су секвенционисани и чија је структура одређена помоћу рендгенских зрака, а тренутно се користи као моделни систем у хемији протеина, ензимологији, кристалографији и молекуларној биологији.

Лизозим је "бактериолитички" ензим који се специјализује за хидролизу β-1,4 гликозидних веза које се формирају између Н-ацетилмурамске киселине и Н-ацетилглукозамина присутних у ћелијској стијени пептидогликана, а који су посебно изложени грам-позитивне бактерије.

Има различите функције, и пробавне и имунолошке, у свим организмима где се изражава и користи као биотехнолошки ресурс у различите сврхе.

карактеристике

Лизозими се изражавају од стране главних група живих организама на планети, али их животиње посебно обилују и управо су из њих додатно пречишћене и проучаване.

У људи се лизоцим налази у високим концентрацијама у различитим течностима и ткивима попут јетре, хрскавице, слине, слузи и суза. Изражавају се хематопоетским ћелијама, а налазе се и у гранулоцитима, моноцитима и макрофазима, као и другим ћелијама претходницама коштане сржи.

Лизозими биљног порекла хидролизирају супстрате сличне онима које користе други уско повезани ензими познати као хитиназе, због чега могу и хидролизовати везе у химину, мада с мањом ефикасношћу.

Врсте лизоцима код животиња и њихове карактеристике

У животињском царству су описане најмање три врсте лизоцима:

-Лозими типа Ц ("Ц" " ц онвенционал" или " ц хицкен" што значи пилетина енглески)

-Лизозими типа Г („Г“ за „ г оосе“, што на енглеском значи гуска) и

-Лизозими типа И („И“ од „ и нвертебратес“)

Три класе лизоцима међусобно се разликују с обзиром на аминокиселинске секвенце, биохемијске карактеристике и ензимска својства.

Лизоцими типа Ц

Ови лизоцими сматрају се „моделним“ ензимима ове породице, будући да су послужили као модел за проучавање структуре и функције. Они су познати као тип „Ц“ енглеског „пилетина“, јер су први пут изоловани од белог пилећег јаја.

У овој класи су лизоцими које производи већина кичмењака, посебно птица и сисара. Такође укључује ензиме који су присутни код неких чланконожаца, попут Лепидоптера, Диптера, неких паука и ракова.

Они су мали ензими јер имају молекулску масу која не прелази 15 кДа. Они су основни протеини са високим изоелектричним тачкама.

Лизозими тип Г

Први лизоцим ове врсте идентификован је у гуском јајету и присутан је у бројним врстама птица као што су кокоши, лабудови, нојеви, касоари и друге.

У неким случајевима, лизоцими типа Г су обилнији од лизазима типа Ц у бјеланчевинама одређених птица, док је у другима обрнуто, лизоцими типа Ц су обилнији.

Ови лизоцими присутни су и у шкољкашама иу неким плаштима. Они су нешто већи од протеина типа Ц, али њихова молекуларна тежина обично не прелази 25 кДа.

Лизоцими типа И

Ови лизоцими присутни су превасходно код бескраљежњака. Његово присуство утврђено је код лисница, иглокожаца, ракова, инсеката, мекушаца и нематода, а код сисара и других кичмењака нема.

Имају више киселих изоелектричних тачака од оних протеина типа Ц и типа Г.

Структура

Три врсте животињских ензима описане у претходном одељку имају прилично сличне тродимензионалне структуре.

Хумани лизоцим је лизоцим типа Ц и био је први од ових ензима који су проучавани и структурно окарактерисани. То је мали протеин од 130 аминокиселинских остатака и кодиран је геном смештеним на хромозому 12, који има 4 егзона и 3 интрона.

Његова структура је подељена у два домена: један познат као α домен, а други као β домен . Α домен је састављен од четири алфа хелике и β домен се састоји од антипаралног β листа и велике петље.

Каталитичко место ензима налази се у расцепу који се формира између обе домене, а за везивање са супстратом има остатке глутаминске киселине и аспарагинске киселине. Поред тога, има најмање шест "субите" познатих као А, Б, Ц, Д, Е и Ф, способне да се везују за шест узастопних остатака шећера.

Карактеристике

Лизозим има не само физиолошке функције у заштити и борби против бактеријских инфекција у организмима који га изражавају, већ је, као што је поменуто, био врло користан као узорни ензим са хемијског, ензиматског и структурног становишта.

У данашњој индустрији препознат је као моћан бактерицид и користи се за очување хране и лијекова.

Захваљујући реакцији коју ови ензими катализирају, они могу деловати на различите бактеријске популације и мењати стабилност њихових зидова, што се касније преводи у ћелијску лизу.

У комбинацији са другим сличним ензимима, лизоцими могу деловати и на грам-позитивне и на грам-негативне бактерије, па се могу сматрати деловима антибактеријског „имуног“ система различитих класа организама.

У белим крвним ћелијама који су присутни у крви сисара, ови ензими имају важне функције у разградњи инвазивних микроорганизама, што их чини неопходним за имуни систем људи и других сисара.

Лизозими у биљкама у основи испуњавају исте функције као и у животињама које их испољавају, пошто су прва линија одбране против бактеријских патогена.

Референце

1. Цаллеваерт, Л., и Мицхелс, В. (2010). Лизозими у животињском царству. Ј. Биосци. , 35 (1), 127-160.
2. Мерлини, Г., Беллотти, В. (2005). Лизозим: Парадигматични молекул за испитивање структуре протеина, функције и погрешног савијања протеина. Цлиница Цхимица Ацта, 357, 168–172.
3. Мир, А. (1977). Лизозим: кратак преглед. Постдипломски медицински часопис, 53, 257–259.
4. Сахоо, НР, Кумар, П., Бхусан, Б., Бхаттацхариа, ТК, Даиал, С. и Сахоо, М. (2012). Лизозим у сточарству: Водич за избор болести. Јоурнал оф Анимал Сциенце Адванцес, 2 (4), 347–360.
5. Вохлкониг, А., Хует, Ј., Лоозе, И., & Винтјенс, Р. (2010). Структурни односи у суперфамилији лизозима: значајни докази за мотиве потписа гликозидне хидролазе. ПЛОС Оне, 5 (11), 1–10.