МЕТИОНИН: КАРАКТЕРИСТИКЕ, ФУНКЦИЈЕ, ХРАНА, ПРЕДНОСТИ - БИОЛОГИЈА - 2025

Метионин (Мет, М) се сврстава у групу неполарним аминокиселина или амино киселине хидрофобне. Ова аминокиселина садржи сумпор (С) у свом бочном ланцу који може реаговати са атомима метала или са електрофилним групама.

Метионин је открио Јохн Ховард Муеллер у другој деценији КСКС века. Муеллер је изоловао метионин из казеина, протеина који је користио за узгој хемолитичких култура стрептокока.

Хемијска структура аминокиселине метионин (Извор: Хбф878 преко Викимедиа Цоммонс)

Назив "метионин" је скраћеница од хемијског назива ове аминокиселине: γ-метилтиол-α-аминобутерна киселина, а увео ју је С. Одаке 1925.

То је есенцијална аминокиселина сисара и може ући на пут за синтезу цистеина, небитне аминокиселине, све док тело добије метионин из исхране. Биљке и бактерије га синтетишу из хомоцистеина, деривата цистеина и хомосерина.

Његов катаболизам подразумева, с једне стране, елиминацију азота из његове структуре и излучивање урее, а са друге, трансформацију његовог угљеничног ланца у сукцинил ЦоА.

Заједно с валином и треонином, метионин се сматра глукогеном аминокиселином, јер се те аминокиселине могу претворити у сукцинат и ући у Кребсов циклус. Глукогене аминокиселине су способне да стварају угљене хидрате и, према томе, глукозу.

Постоји много намирница богатих метионином попут туњевине, меса, беланца, сирева и орашастих плодова.

Метионин је неопходан за синтезу многих протеина, испуњава важне функције у метаболизму масти, углавном за скелетне мишиће, а такође учествује као антиоксиданс.

Постоје бројни поремећаји повезани са метаболизмом метионина и сумпора који су повезани са патологијама различитог утицаја на здравље. Неки индукују нагомилавање хомоцистеина, што је праћено тромбозом, поремећајима у централном нервном систему (ЦНС), тешком заостајању менталног и скелетног система.

Други, као што је недостатак аденозилтрансферазе, који је први ензим који делује на разградњу метионина, доводе до накупљања метионина, релативно бенигне патологије која се контролише ограничавањем хране богате метионином у исхрани.

карактеристике

Метионин је есенцијална аминокиселина коју не производи људско тело или многи. Ово је одличан антиоксиданс и извор сумпора за наше тело.

Дневна потреба за метионином за новорођенчад износи 45 мг / дан, код деце је 800 мг / дан, а код одраслих између 350 и 1,100 мг / дан.

Метионин је један од главних извора сумпора у телу; сумпор је основна компонента неких витамина попут тиамина или витамина Б1, неких хормона попут глукагона, инсулина и неких хормона хипофизе.

У кератину је, што је протеин у кожи, ноктима и коси, а такође је важан за синтезу колагена и креатина. Стога је метионин, извор сумпора, повезан са свим функцијама сумпора или органским супстанцама које га садрже.

Структура

Хемијска формула метионина је ХО2ЦЦХ (НХ2) ЦХ2ЦХ2СЦХ3, а његова молекуларна формула је Ц5Х11НО2С. То је хидрофобна есенцијална аминокиселина, разврстана у аполарне аминокиселине.

Садржи α угљеник везан за амино групу (-НХ2), карбоксилну групу (-ЦООХ), атом водоника и бочни ланац (-Р) који садржи сумпор и који је састављен на следећи начин: -ЦХ2-С-ЦХ3.

Све аминокиселине, осим глицина, могу постојати као енантиомери у облику Л или Д, тако да могу постојати Л-метионин и Д-метионин. Међутим, само Л-метионин налази се у структури ћелијских протеина.

Ова аминокиселина има константе дисоцијације пК1 од 2,28 и пК2 од 9,21, а изоелектричну тачку 5,8.

Карактеристике

Метионин је есенцијална аминокиселина за синтезу многих протеина, међу којима су неки хормони, саставни протеини коже, косе и ноктију итд.

Користи се као природно опуштање за спавање и веома је важно за добро стање ноктију, коже и косе. Спречава неке болести јетре и срца; спречава нагомилавање масти у артеријама и неопходно је за синтезу цистеина и таурина.

Она погодује употреби масти као енергије и интервенира у њиховом транспорту и употреби, посебно у скелетним мишићима, због чега је то врло важно за вежбање мишића.

Смањује ниво хистамина. Природни је антиоксиданс, јер помаже смањити слободне радикале. Такође има антидепресивне и анксиолитичке особине.

Још једна недавна употреба метионина као „радиотрактара“ за снимање слике у позитронско-емисијској томографији (ПЕТ) у области неуро-онкологије.

Такође има широку употребу као радиоконтраст за глиоме, како у процесу планирања хируршких екстракција, тако и за надгледање реакције на лечење и процену рецидива.

Недавно је употреба метионина ефикасно тестирана за побољшање раста биљака соје.

Биосинтеза

Биосинтезу метионина описали су и објавили 1931. године Британац Георге Баргер и његов помоћник Фредерицк Пхилип Цоине.

Бактерије и биљке могу синтетизовати метионин и цистеин, међутим, већина животиња добива метионин из исхране, а цистеин из биосинтетског пута који почиње од метионина као почетног супстрата (они цистеин добијају и са храном која се конзумира у исхрани).

Биосинтетски пут

Биљке и бактерије користе цистеин као извор сумпора, а хомосерин као извор угљеног скелета за синтезу метионина. Хомосерин се синтетише из аспартата кроз три ензимске реакције:

(1) Аспартат се претвара у β-аспартил фосфат помоћу ензима аспартат киназа, а затим се (2) претвара у аспартански β-полуалдехид, који (3) захваљујући деловању хомосерин дехидрогеназе ствара хомосерин.

Први корак у синтези метионина је реакција хомосерина са сукцинил-ЦоА да се формира О-сукцинил хомосерин. У овој реакцији, сукцинил-ЦоА се цепа, ослобађајући део ЦоА и сукцинантно везивање за хомосерин.

У биосинтетском путу, регулирани или контролни корак је ова прва ензимска реакција, будући да метионин, који је крајњи производ, на крају инхибира ензим хомосерин сукцинил трансфераза.

Други корак у синтези је реакција О-сукцинил хомосерина са цистеином, који катализује ензим цистатионин γ-синтетаза, уз стварање цистатионина.

Трећа реакција на овом путу катализује β-цистатионин, који чисти цистатиотин тако да је сумпор везан за бочни ланац са четири угљеника добијен из хомосерина. Резултат ове реакције је стварање хомоцистеина и ослобађање 1 пирувата и 1 НХ4 + јона.

Последња реакција катализује хомоцистеин метилтрансфераза која има хомоцистеин као супстрат и заједно са коензимом метилкобаламином (добијеним из витамина Б12 (цијанокобаламин)) преноси метилну групу из 5-метилтетрахидрофолата у сулфхидрилну групу хомоцистеина и даје порекла метионина.

У овој реакцији, тетрахидрофолат остаје слободан.

Деградација

Метионин, изолеуцин и валин катаболизирају се у сукцинил-ЦоА. Три петине угљеника у метионину формира сукцинил-ЦоА, угљеници у карбоксилима формирају ЦО2, а метил група у метионину се уклања као таква.

Први корак у разградњи метионина укључује кондензацију Л-метионина са АТП помоћу Л-метионин аденосил-трансферазе, чиме се добија С-аденозил-Л-метионин, који се такође назива „активни метионин“.

С-метил група се преноси на различите акцепторе и тако се формира С-аденозил-Л-хомоцистеин, који хидролизом губи аденозин и постаје Л-хомоцистеин. Хомоцистеин се затим веже на серин да би формирао цистатионин. Ову реакцију катализује цистатионин п-синтетаза.

Цистатионин хидролизира и ствара Л-хомосерин и цистеин. Овако хомоцистеин потиче од хомосерина, а серин ствара цистеин, тако да је ова реакција уобичајена за биосинтезу цистеина из серина.

Хомосерин деаминаза тада претвара хомосерин у α-кетобутират, ослобађајући НХ4. Α-кетобутират, у присуству ЦоА-СХ и НАД +, формира пропионил-ЦоА, који се затим претвара у метилмалонил-ЦоА и он се претвара у сукцинил-ЦоА.

На овај начин, део ланца угљева метионина завршава формирајући глуконеогени супстрат, сукцинил-ЦоА, који се затим може интегрисати у синтезу глукозе; Из тог разлога се метионин сматра глукогеном аминокиселином.

Алтернативни пут за разградњу метионина је његова употреба као енергетски супстрат.

Азот метионин, као и сви аминокиселине, уклања се из α-угљеника трансаминацијом, а ова α-амино група се коначно пребацује у Л-глутамат. Оксидативним распадањем овај азот улази у циклус урее и елиминише се у урину.

Храна богата метионином

Храна богата метионином укључује:

- Јаја.

- Млечни деривати попут зрелог сира, крем сира и јогурта.

- Риба, посебно такозвана плава риба, попут туне или сабљарке.

- Ракови, јастози и шкампи важни су извори метионина.

- свињско, говеђе и пилеће месо.

- Ораси и друго сушено воће богати су метионином и представљају протеинске замене за вегетаријанце и вегане.

- семенке сезама, бундева и пистација.

Такође се налази у црном и белом пасуљу, соји, кукурузу и лиснатом зеленом поврћу попут репа, шпината и блитве. Броколи, тиквице и тиквице богати су метионином.

Предности његовог уноса

Будући да је есенцијална аминокиселина, њен унос је неопходан да би се испуниле све функције у којима учествује. Промовишући транспорт масти за употребу енергетског горива, метионин штити јетру и артерије од накупљања масти.

Његов унос је користан за заштиту организма од стања попут масне јетре и атеросклерозе.

Показало се да је метионин ефикасан у лечењу неких тешких случајева мијелонеуропатије изазване азот-оксидом и макроцитних анемија које не реагују на лечење витамином Б12.

Употреба С-аденосил-Л-метионина (САМ) је ефикасна као природни и алтернативни начин лечења депресије. То је због чињенице да је САМ донор метилне групе који учествује у синтези различитих неуротрансмитера са антидепресивима у мозгу.

Оксидативни стрес је, бар делимично, укључен у оштећење различитих органа, укључујући јетру, бубреге и мозак. Употреба антиоксиданата као што је метионин је постављена да спречи и исправи штету насталу оксидативним стресом.

Поремећаји недостатка

Постоје неке патологије повезане са метаболизмом метионина, које имају везе са његовом цревном апсорпцијом, што доводи до накупљања одређених метаболита или искреног дефицита аминокиселине.

У случају поремећаја метаболизма метионина, најчешће су такозване хомоцистинурије, а то су типови И, ИИ, ИИИ и ИВ:

Хомоцистинурија типа И настаје због недостатка цистатионин β-синтетазе и повезана је са клиничким симптомима сличним тромбози, остеопорози, дислокацији сочива и често менталној ретардацији.

Хомоцистинурија типа ИИ настаје услед недостатка Н5Н10-метиленетрахидрофолат редуктазе. Хомоцистинурија типа ИИИ настаје услед смањења Н5-метилтетрахидрофолат-хомоцистеин трансметилаза, услед недостатка синтезе метилкобаламина.

И коначно, хомоцистинурија типа ИВ повезана је са смањењем Н5-метилтетрахидрофолат-хомоцистеин трансметилаза услед неисправне апсорпције кобаламина.

Хомоцистинурије су наследне оштећења метаболизма метионина и јављају се често код 1 на 160 000 новорођенчади. Код ове патологије, око 300 мг хомоцистина се излучује дневно заједно са С-аденосил метионином, што је праћено повећањем метионина у плазми.

Смањење уноса метионина и повећање цистеина у исхрани у раном животу спречавају патолошке промене изазване овим болестима и омогућавају нормалан развој.

У случају недостатка малапсорпције метионина, најважнији ефекти су повезани са неуспехом у мијелинизацији нервних влакана централног нервног система (ЦНС), који се могу повезати са одређеним степеном менталне ретардације.

Референце

1. Бакхоум, ГС, Бадр, ЕА Елм., Садак, МС, Кабесх, МО, & Амин, ГА (2018). Побољшање раста, неких биохемијских аспеката и приноса три култивара биљке соје третманом метионином у условима песканих земљишта. Међународни часопис за истраживање животне средине, 13, 1–9.
2. Матхевс, Ц., ван Холде, К., и Ахерн, К. (2000). Биохемија (3. изд.). Сан Франциско, Калифорнија: Пеарсон.
3. Мисцхоулон, Д., и Фава, М. (2002). Улога С-аденосил-Л-метионина у лечењу депресије: Преглед доказа. Амерички часопис за клиничку исхрану, 76 (5), 1158С-1161С.
4. Мурраи, Р., Бендер, Д., Ботхам, К., Кеннелли, П., Родвелл, В., & Веил, П. (2009). Харпер'с Иллустратед Биоцхемистри (28. изд.). МцГрав-Хилл Медицал.
5. Патра, РЦ, Сваруп, Д., & Двиведи, СК (2001). Антиоксидативни ефекти α токоферола, аскорбинске киселине и Л-метионина на оксидативни стрес изазван оловом на јетру, бубрег и мозак код пацова. Токицологи, 162 (2), 81–88.
6. Равн, ЈД (1998). Биохемија. Бурлингтон, Масачусетс: Неил Паттерсон Публисхерс.
7. Стаци, ЦБ, Ди Роццо, А., & Гоулд, РЈ (1992). Метионин у лечењу неуропатије изазване азот-оксидом и мијелонеуропатије. Јоурнал оф Неурологи, 239 (7), 401–403.