МИОФИБРИЛИ: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СТРУКТУРА, САСТАВ, ФУНКЦИЈЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

У миофибриле су структурне јединице мишићних ћелија, такође познат као мишићних влакана. Веома су обилне, поредане су паралелно и уграђене су цитосолом ових ћелија.

Испреплетене мишићне ћелије или влакна су веома дуге ћелије, мере дужине до 15 цм и пречника 10 до 100 μм. Његова плазма мембрана позната је као сарколемма, а цитосол као саркоплазма.

Дијаграм мишићне структуре људског бића (Извор: Деглр6328 ~ цоммонсвики, виа Викимедиа Цоммонс)

Унутар ових ћелија налазе се, поред миофибрила, вишеструка језгра и митохондрији који су познати као саркозоми, као и истакнути ендоплазматски ретикулум познат као саркоплазматски ретикулум.

Миофибрили су препознати као "контрактилни елементи" мишића код краљешњака. Састоји се од неколико врста протеина који им дају еластичне и увлачне карактеристике. Поред тога, заузимају важан део саркоплазме мишићних влакана.

Разлике између мишићних влакана

Постоје две врсте мишићних влакана: пругаста и глатка влакна, од којих свако има анатомску дистрибуцију и специфичну функцију. Миофибрили су посебно важни и видљиви су у пругастим мишићним влакнима која чине скелетни мишић.

Плетена влакна представљају понављајући образац попречних трака када се посматрају под микроскопом и повезане су са скелетним мишићима и делом срчаних мишића.

Глатка влакна, насупрот томе, не показују исти образац под микроскопом и налазе се у карактеристичним мишићима васкулатуре и пробавног система (и свих унутрашњих органа).

Опште карактеристике

Миофибрили се састоје од две врсте контрактилних филамената (познатих и под називом миофиламенти), који се састоје од филаментних протеина миозина и актина, што ће бити описано касније.

Графички приказ миофибрила у скелетним мишићима (Извор: Измијењено из БруцеБлауса путем Викимедиа Цоммонса)

Различити истраживачи утврдили су да се полуживот контрактилних протеина миофибрила креће од 5 дана до 2 недеље, тако да је мишић изузетно динамично ткиво, не само са контрактилног становишта, већ и са гледишта синтезе и обнове. његових структуралних елемената.

Функционална јединица сваке миофибриле у мишићним ћелијама или влакнима назива се сарцомере и ограничена је регијом која је позната као "З трака или линија", одакле се актински миофиламенти протежу паралелним редоследом.

Пошто миофибрили заузимају значајан део саркоплазме, ове влакнасте структуре ограничавају локацију језгара ћелија којима припадају према периферији ћелија, близу сарколемме.

Неке људске патологије повезане су са премештањем језгара према унутрашњости миофибриларних снопова, а оне су познате и као центро-нуклеарне миопатије.

Формирање миофибрила или "миофибрилологенеза"

Прве миофибриле су састављене током развоја ембрионалног скелетног мишића.

Протеини који чине саркомере (функционалне јединице миофибрила) у почетку су поравнати с крајева и страна неких "премифибрила" који су састављени од актинских филамената и малих делова немишичног миозина ИИ и специфичног α-актина мишића.

Како се то догађа, гени који кодирају срчане и скелетне изоформе α-актина изражавају се у различитим пропорцијама у мишићним влакнима. Прво је изражена количина срчане изоформе која је изражена а онда се то мења у скелетни.

Након формирања премиофибрила, настале миофибриле састављају се иза зоне формирања премиофибрила и у њима се открива мишићни облик миозина ИИ.

У овом тренутку, миозински филаменти се поравнавају и компликују са другим специфичним протеинима који вежу миозин, што је случај и са актинским филаментима.

Структура и састав

Као што је поменуто пре мало, миофибрили су састављени од контрактилних протеинских миофиламената: актина и миозина, који су такође познати као танки и дебели миофиламенти. Они су видљиви под светлосним микроскопом.

- Танки миофиламенти

Танка влакна миофибрила састоје се од протеина актина у његовом влакнастом облику (актин Ф), који је полимер глобуларног облика (актин Г), који је мањег обима.

Влакнасти ланци Г-актина (Ф-актин) формирају двоструку нити која се умотавају у спирали. Сваки од ових мономера тежи више од мање од 40 кДа и може да везује миозин на одређеним местима.

Ови филаменти су пречника око 7 нм и одвијају се између две области познате под називом И и А опсег А. У А опсегу су ти филаменти смештени око дебелих нити у секундарном шестерокутном распореду.

Конкретно, сваки танки нит је симетрично одвојен од три дебела влакна, а сваки дебели филамент окружен је са шест танких нити.

Танка и густа влакна међусобно делују кроз „попречне мостове“ који стрше из дебелих нити и појављују се у структури миофибрила у правилним интервалима удаљености од 14 нм.

Схематски приказ миофиламената који чине миофибриле и њихове пресеке (Извор: Камран Максоод 93 путем Викимедиа Цоммонс)

Актински филаменти и други придружени протеини протежу се преко „ивица“ З линија и преклапају миозинске филаменте према центру сваког сарцомера.

- Густи миофиламенти

Дебела влакна су полимери протеина миозина ИИ (сваки од 510 кДа) и ограничени су регионима познатим као "А траке".

Миофиламенти миозина дугачки су око 16 нм и распоређени су у шестерокутном распореду (ако се примети пресек миофибрила).

Сваки филамент миозина ИИ сачињен је од многих упакованих молекула миозина, од којих се сваки састоји од два полипептидна ланца која имају подручје или главицу у облику клуба и која су смештена у "снопове" да формирају филаменте.

Оба снопа се држе преко њихових крајева у средини сваког сарцомера, тако да су "главе" сваког миозина усмерене према линији З, где су танки филаменти причвршћени.

Главе миозина испуњавају врло важне функције, јер имају места везивања за АТП молекуле и, поред тога, током контракције мишића могу да формирају попречне мостове да ступе у интеракцију са танким актинским влакнима.

- Придружени протеини

Актински филаменти су "усидрени" или "фиксирани" на плазма мембрану мишићних влакана (сарколемма) захваљујући њиховој интеракцији са другим протеином познатим као дистрофин.

Поред тога, постоје два важна протеина која везују актин позната као тропонин и тропомиозин који заједно са актинским филаментима формирају протеински комплекс. Оба протеина су кључна за регулацију интеракција које се одвијају између танких и дебелих нити.

Тропомиозин је такође дволанчани, влакнасти молекул који се повезује са актиним хеликалима специфично у области жљебова између две жице. Тропонин је трипартитни глобуларни протеински комплекс који је распоређен у интервалима на актинским влакнима.

Овај последњи комплекс функционише као „прекидач“ који зависи од калцијума, а који регулише процесе контракције мишићних влакана, због чега је од највеће важности.

У пругастим мишићима краљежњака постоје и два друга протеина који ступају у интеракцију са густим и танким нитима, познатим као титин и небулин.

Небулин има важне функције у регулисању дужине актинских филамената, док титин учествује у потпори и учвршћивању миозинских филамената у региону сарцомера познатог као М линија.

Остали протеини

Постоје и други протеини који се повезују са густим миофиламентима познатим као миозин који веже протеине Ц и миомезин, који су одговорни за фиксацију миозинских филамената у М линији.

Карактеристике

Миофибрили имају елементарне последице на способност кретања краљежњака.

Пошто су састављени од влакнастих и контрактилних протеинских комплекса мишићног апарата, они су неопходни за извршавање одговора на нервне подражаје који доводе до кретања и померања (у скелетним пругастим мишићима).

Неоспорна динамичка својства скелетних мишића, која чине више од 40% телесне тежине, дају миофибрили који уједно имају између 50 и 70% протеина у људском телу.

Миофибрили, као део ових мишића, учествују у свим његовим функцијама:

- Механичко : претварање хемијске енергије у механичку енергију за генерисање силе, одржавање држања, стварање покрета, итд.

- Метаболички : будући да мишић учествује у базалном метаболизму енергије и служи као складиште за основне материје као што су аминокиселине и угљени хидрати; такође доприноси производњи топлоте и потрошњи енергије и кисеоника који се користе током физичких активности или спортских вежби.

Будући да се миофибрили састоје углавном од протеина, они представљају место складиштења и ослобађања аминокиселина које доприносе одржавању нивоа глукозе у крви током поста или гладовања.

Такође, ослобађање аминокиселина из ових мишићних структура је важно са аспекта биосинтетских потреба других ткива као што су кожа, мозак, срце и други органи.

Референце

1. Деспопоулос, А., Силбернагл, С. (2003). Атлас физиологије у боји (5. изд.). Нев Иорк: Тхиеме.
2. Фриедман, АЛ, и Голдман, ИЕ (1996). Механичка карактеристика миофибрила скелетних мишића. Биопхисицал Јоурнал, 71 (5), 2774–2785.
3. Фронтера, ВР, & Оцхала, Ј. (2014). Скелетни мишић: кратак преглед структуре и функције. Цалциф Тиссуе Инт, 45 (2), 183–195.
4. Голдспинк, Г. (1970). Пролиферација миофибрила током раста мишићних влакана. Ј. Целл Сцт. , 6, 593-603.
5. Мурраи, Р., Бендер, Д., Ботхам, К., Кеннелли, П., Родвелл, В., & Веил, П. (2009). Харпер'с Иллустратед Биоцхемистри (28. изд.). МцГрав-Хилл Медицал.
6. Росен, ЈН, & Баилиес, МК (2017). Миофибрили су стиснули језгре. Натуре Целл Биологи, 19 (10).
7. Сангер, Ј., Вангс, Ј., Фан, И., Вхите, Ј., Ми-Ми, Л., Дубе, Д.,… Пруине, Д. (2016). Монтажа и одржавање миофибрила у мишићу пругастог мишића. У Приручнику за експерименталну фармакологију (стр. 37). Њујорк, САД: Спрингер Интернатионал Публисхинг Швајцарска.
8. Сангер, ЈВ, Ванг, Ј., Фан, И., Вхите, Ј., и Сангер, ЈМ (2010). Монтажа и динамика миофибрила. Часопис за биомедицину и биотехнологију, 2010, 8.
9. Собиесзек, А., Бремел, Р. (1975). Припрема и својства краљежњака глатких - миофибрила мишића и актомиозин. Европски часопис за биохемију, 55 (1), 49–60.
10. Виллее, Ц., Валкер, В., Смитх, Ф. (1963). Општа зоологија (друго издање). Лондон: ВБ Саундерс Цомпани.