МИОФИЛАМЕНТИ: ВРСТЕ, СТРУКТУРА И ОРГАНИЗАЦИЈА - БИОЛОГИЈА - 2025

У миофиламентс су контрактилни протеини миофибриле, који су структурне јединице мишићних ћелија, ћелије издужују назвати мишићних влакана.

Мишићна влакна и њихове компоненте имају одређена имена. На пример, мембрана, цитоплазма, митохондрија и ендоплазматски ретикулум познати су као сарколемма, саркоплазма, саркозом и саркоплазматски ретикулум.

Структура миофиламената (Извор: Микаел Хаггстром, користи се уз дозволу. Виа Викимедиа Цоммонс)

На исти начин, контрактилни елементи изнутра се заједно називају миофибрилима; а контрактилни протеини који чине миофибриле се називају миофиламенти.

Постоје две врсте миофиламената: танки и дебели. Танки филаменти се углавном састоје од три протеина: Ф-актина, тропомиозина и тропонина. Дебела влакна се сачињавају искључиво од другог протеина познатог као миозин ИИ.

Поред ових, постоје и други протеини повезани са дебелим и танким нитима, али они немају контрактилне функције, већ структурне, међу којима су, на пример, неколико, титина и небулина.

Врсте мишићних влакана

Посебан распоред миофиламената који чине миофибриле потичу две врсте мишићних влакана: испреплетена мишићна влакна и глатка мишићна влакна.

Испреплетена мишићна влакна, када се прегледају под светлосним микроскопом, показују узорак пруга или попречних трака које се понављају по целој њиховој површини и дају мишицу који их садржи, пругасти мишић. Постоје две врсте пругастих мишићних влакана, скелетна и срчана.

Мишићна влакна која не показују овај образац попречних бендова називамо глатким влакнима. Они су ти који чине мишиће васкуларних зидова и унутрашњости.

Структура

Танки миофиламенти

Ови миофиламенти су састављени од Ф актина и два повезана протеина: тропомиозин и тропонин, који имају регулаторну функцију.

Ф актин, или влакнасти актин, је полимер другог мањег глобусног протеина званог Г актин или глобуларни актин, молекулске тежине од око 42 кДа. Има место везања за миозин и распоређено је у два ланца распоређена у облику двоструке спирале састављене од око 13 мономера по окретају.

Ф-актински филаменти су карактеристични по томе што имају два пола: један позитиван, усмерен према З диску, а други негативан, смештен према средини сарцомера.

Тропомиозин се такође састоји од двоструког ланца полипептида са двоструком спиралом. То је протеин од 64 кДа који формира филаменте који се налазе у жлебовима остављеним од двоструких спиралних ланаца танких филамената Ф-актина, као да "испуњавају" празне просторе у спирали.

У мировању тропомиозин покрива или "прекрива" места везивања актина за миозин, спречавајући интеракцију оба протеина, због чега долази до контракције мишића. Око сваког танког влакна и око 25-30 м од почетка сваког тропомиозина налази се други протеин који се зове тропонин.

Тропонин (Тн) је протеински комплекс који се састоји од три глобуларне полипептидне подјединице назване тропонин Т, Ц и И. Сваки молекул тропомиозина има придружени комплекс тропонина који га регулише, а заједно су одговорни за регулацију иницијације и прекида. контракције мишића

Густи миофиламенти

Дебела влакна су полимери миозина ИИ, тежине 510 кДа и састоје се од два тешка ланца од 222 кДа сваки и четири лагана ланца. Лаки ланци су две врсте: основни светлосни ланци од 18 кДа и регулаторни лаки ланци од 22 кДа.

Сваки тешки ланац миозина ИИ има облик штапа с малом глобусном главом на крају који стрши готово 90 ° и има два места везивања, једно за актин и једно за АТП. Због тога ови протеини припадају породици АТПаза.

Густа нит се састоји од више од 200 молекула миозина ИИ. Глобуларна глава сваког од ових молекула дјелује попут „весла“ за време контракције, гурајући актин на који је везан, тако да клизи према центру саркомера.

Организација

У скелетно пругастим мишићним влакнима миофибрили заузимају већину саркоплазме и распоређени су у уредним, уздужним кластерима широм ћелије.

У уздужном пресеку са оптичким микроскопом посматрају се светлосни појасеви, названи траке И, и тамне траке, које се називају траке А. Те траке одговарају уређеном распореду миофибрила, а самим тим и миофиламената који их чине.

У средини појаса И налази се тамна и танка линија која се зове Лине или З Диск. Средина сваког појаса А има светлију зону познату као Банд Х, која је централно подељена тамнијом линијом која се зове Лине М .

Раздвојена између две З линије, описана је структура која се зове саркомера, која је функционална јединица скелетног мишића. Саркомере сачињавају контрактилни миофиламенти уредно распоређени у бендовима А, Х и хеми-бандом И на сваком крају.

И траке садрже само танка влакна, А трака садржи дебела влакна испреплетена на њихова два краја финим филаментима, а Х трака садржи само дебела влакна.

Како су миофиламенти организовани унутар сарцомера?

И дебели и танки миофиламенти могу се видети испитивањем узорка скелетних мишића под електронским микроскопом. За њих се каже да се "мешају" или "преплићу" једни са другима у секвенцијалном, уређеном и паралелном распореду.

Танки филаменти потичу од З дискова и протежу се са сваке стране у супротном смеру и према средини сваког суседног саркомера. Из З дискова на сваком крају сарцомера, у опуштеном мишићу, актин путује до почетка Х опсега са сваке стране.

Тако у мишићним влакнима опуштеног скелетног мишића дебели миофиламенти заузимају централно подручје које формирају тамне или А траке; а танка влакна се протежу на обе стране саркомера не допирући до његовог центра.

У пресеку у региону где се прекривају дебела и танка влакна, може се приметити шестерокутни узорак који укључује дебелу нитну у средини и шест танких филамената који је окружују и који се налазе на свим ивицама шестерокутника .

Ова организација миофиламената у саркомеру сачувана је функцијом низа протеина повезаних са миофиламентима и који имају структурне функције, међу којима се могу истакнути титин, алфа актин, небулин, миозин и протеин Ц. .

Механизам контракције

Када се ацетил холин (неуротрансмитер) ослобађа у живчано-мишићној плочи стимулацијом моторног неурона, мишићно влакно је побуђено и отворени су калцијумски канали под напоном у саркоплазматском ретикулуу.

Калцијум се веже за тропонин Ц, изазивајући конформациону промену тропомиозина, излажући активна места актина, чиме покреће контракцију. Када ниво калцијума падне, тропомиозин се враћа у почетни положај и контракција престаје.

Излагање места везивања актина миозину омогућава оба протеина да се вежу, а миозин да гурне актин у средиште саркомера, клизећи преко миозина.

За време контракције мишића, З линије сваке сарцомере приближавају се центру, приближавајући се М линији, повећавајући интердигитацију између актина и миозина и смањујући величину И и Х опсега. Степен скраћивања зависи од збрајања скраћивања сваког од сарцомера уговореног мишића.

Референце

1. Берне, Р., и Леви, М. (1990). Физиологија. Мосби; Интернатионал Едитион.
2. Фок, СИ (2006). Људска физиологија (9. изд.). Њујорк, САД: МцГрав-Хилл Пресс.
3. Гартнер, Л., Хиатт, Ј. (2002). Текстни атлас хистологије (2. изд.). Мексико ДФ: МцГрав-Хилл Интерамерицана Едиторес.
4. Мурраи, Р., Бендер, Д., Ботхам, К., Кеннелли, П., Родвелл, В., & Веил, П. (2009). Харпер'с Иллустратед Биоцхемистри (28. изд.). МцГрав-Хилл Медицал.
5. Равн, ЈД (1998). Биохемија. Бурлингтон, Масачусетс: Неил Паттерсон Публисхерс.
6. Росс, М., и Павлина, В. (2006). Хистологија. Текст и атлас са корелираном ћелијском и молекуларном биологијом (5. изд.). Липпинцотт Виллиамс и Вилкинс.
7. Вест, Ј. (1998). Физиолошке основе медицинске праксе (12. изд.). Мекицо ДФ: Уредништво Медица Панамерицана.