Миоглобин је лоптаста протеин интрацелуларни наћи у цитосолу скелетних и срчаних мишићних ћелија. Његова главна функција је формирање резерве кисеоника и промоција унутарћелијског транспорта кисеоника.
Јохн Кендрев и Мак Перутз добили су 1962. године Нобелову награду за хемију за студије о глобуларним протеинима. Ови аутори су расветлили тродимензионалну структуру миоглобина и хемоглобина, респективно. Историјски гледано, миоглобин је био један од првих протеина на основу којег је одређена тродимензионална структура.
Графички приказ молекуларне структуре три протеина са кисеоником: легхемоглобин, хемоглобин и миоглобин (Извор: Вероница Стаффорд / ЦЦ БИ-СА (хттпс://цреативецоммонс.орг/лиценсес/би-са/4.0) путем Викимедиа Цоммонс)
Глобуларни протеини су компактни молекули сферичног облика; растворљиви су у цитосолу или у липидном делу ћелијских мембрана. Они су одговорни за главна биолошка дејства, за разлику од влакнастих протеина, чије су главне функције структурне.
Миоглобин даје свежем месу црвену боју. То се догађа када је миоглобин оксигениран као оксиомилоблобин, а гвожђе које га чини је у облику обојеног гвожђа: Мб-Фе2 + О2.
Када је месо изложено животној средини, нестабилно гвожђе оксидира и постаје влажно, а под тим условима боја се мења у смеђе тонове услед стварања метамиоглобина (Мб-Фе3 + + О2-).
Нормално, ниво миоглобина у крви је врло мали, реда су микрограма по литру (µг / Л). Ови нивои се повећавају када се догоди деструкција мишића као код рабдомиолизе скелетног мишића или код срчаног инфаркта са разарањем ткива и неким миопатијама.
Његово присуство у урину посматра се у одређеним стањима у којима је оштећење ткива веома важно. Његова рана дијагностичка вредност за срчани удар је дискутабилна.
Структура миоглобина
Миоглобин има молекулску тежину од готово 18 кДа, укључујући хеме групу. Састоји се од четири спирална сегмента спојена "оштрим завојима". Ови миоглобински хеликули су чврсто паковани и одржавају свој структурни интегритет чак и када се уклони хеме група.
Структура глобуларних протеина, као и свих ћелијских протеина, је хијерархијска па је и структура миоглобина такође хијерархијска. Први ниво је примарна структура формирана линеарном секвенцом аминокиселина, а миоглобин се састоји од ланца од 153 аминокиселина.
Графичка шема спиралне и глобуларне структуре миоглобина (Извор: Дцрјср / ЦЦ БИ (хттпс://цреативецоммонс.орг/лиценсес/би/3.0) виа Викимедиа Цоммонс)
Секундарна структура миоглобина састоји се од конформације алфа хелика. Миоглобин садржи 8 алфа хелика насталих понављањем делова полипептида који су спојени кратким сегментима апериодног распореда.
Терцијарна структура састоји се од тродимензионалне конформације с биолошком активношћу. Најважније карактеристике ове структуре су набори. Кватарна структура односи се на склоп два или више полипептидних ланаца раздвојених и повезаних преко нековалентних веза или интеракција.
Миоглобин и његова хеме протетска група (Извор: Тхомас Сплеттстоессер / ЦЦ БИ-СА (хттпс://цреативецоммонс.орг/лиценсес/би-са/3.0) виа Викимедиа Цоммонс)
Миоглобин има веома компактну структуру, са хидрофобним остацима усмереним према унутра, а хидрофилним или поларним остацима усмереним ка споља. Унутрашњи аполарни остаци сачињени су од леуцина, валина, метионина и фенилаланина. Једини унутрашњи поларни остаци су два хистидина који имају функције на активном месту.
Протетска хем група је смештена у расцепу у аполарном унутрашњем делу полипептидног ланца миоглобина. Ова група садржи гвожђе у облику обојеног гвожђа, које се веже са кисеоником и ствара оксиомилоблобин.
Функција
Функција миоглобина је везање кисеоника за хеме групу његове структуре и формирање резерве кисеоника за функцију мишића. Како је кисеоник заробљен у структури миоглобина у цитоплазми мишићне ћелије, његов унутарћелијски притисак, одређен слободним кисеоником, остаје низак.
Низак унутарћелијски притисак кисеоника одржава градијент за улазак кисеоника у ћелију. Ово погодује преносу кисеоника из крвотока у мишићну ћелију. Када је миоглобин засићен, интраћелијски кисеоник расте, што прогресивно смањује градијент и на тај начин смањује пренос.
Кривуља везивања кисеоника за миоглобин је хиперболичка. У почетним деловима кривуље мале промене парцијалног притиска кисеоника производе велике промене у засићености миоглобина кисеоником.
Затим, како се парцијални притисак кисеоника повећава, засићеност се и даље повећава, али спорије, тј. Потребно је много веће повећање парцијалног притиска кисеоником да би се повећала засићеност миоглобином, и постепено крива се изравнава.
Постоји варијабла која мери афинитет криве зване П50, то представља парцијални притисак кисеоника потребан за засићење миоглобина који се налази у раствору за 50%. Дакле, ако се П50 повећава, каже се да миоглобин има нижи афинитет, а ако се П50 смањује, каже се да миоглобин има већи афинитет према кисеонику.
Када се испитују криве везивања за кисеоник за миоглобин и хемоглобин, примећено је да је за било који испитивани парцијални притисак кисеоника миоглобин засићенији од хемоглобина, што указује да миоглобин има већи афинитет за кисеоник од хемоглобин.
Врсте мишићних влакана и миоглобина
Скелетни мишићи у свом саставу имају различите врсте мишићних влакана, која се неки називају спорим трзање, а друга брзим трзање. Влакна с брзим трзајима су структурно и метаболички прилагођена за брзо и снажно и анаеробно сажимање.
Влакна која успоравају трзање прилагођена су за споро-брзе, али и дуже, контракције типичне за аеробно вежбање отпорности. Једна од структурних разлика ових влакана је концентрација миоглобина, што им даје назив бела и црвена влакна.
Црвена влакна имају висок садржај миоглобина, који им даје црвену боју, али који им такође омогућава да одржавају велике количине кисеоника, што је од суштинске важности за њихову функцију.
Нормалне вредности
Нормалне вредности крви за мушкарце су 19 до 92 µг / л, а за жене 12 до 76 µг / л, међутим у различитим лабораторијама постоје разлике у вредностима.
Те вредности се повећавају када се догоди деструкција мишића, као што се догађа код рабдомиолизе скелетног мишића, код великих опекотина, електричних удара или код опсежне некрозе мишића услед артеријске оклузије, инфаркта миокарда и неких миопатија.
Под тим условима, миоглобин се појављује у урину и даје му карактеристичну боју.
Референце
- Фауци, АС, Каспер, ДЛ, Хаусер, СЛ, Јамесон, ЈЛ, и Лосцалзо, Ј. (2012). Харрисонови принципи интерне медицине. ДЛ Лонго (ур.). Нев Иорк: Мцграв-Хилл
- Ганонг ВФ: Централна регулација висцералне функције, у прегледу медицинске физиологије, 25. изд. Нев Иорк, МцГрав-Хилл Едуцатион, 2016.
- Гуитон АЦ, Халл ЈЕ: Одељеви телесних течности: Изванстанични и интрацелуларни течности; Едема, у Уџбенику медицинске физиологије, 13. изд., АЦ Гуитон, ЈЕ Халл (ур.). Пхиладелпхиа, Елсевиер Инц., 2016.
- МцЦанце, КЛ и Хуетхер, СЕ (2018). Патофизиологија-Ебоок: биолошка основа болести код одраслих и деце. Елсевиер Хеалтх Сциенцес.
- Мурраи, РК, Граннер, ДК, Маиес, ПА и Родвелл, ВВ (2014). Харпер-ова илустрована биохемија. Мцграв-Хилл.