МИОЗИН: КАРАКТЕРИСТИКЕ, СТРУКТУРА, ВРСТЕ И ФУНКЦИЈЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

Миозина је молекуларна мотора, протеински, у стању да се креће на понашати влакана у цитозол. Енергија која покреће кретање миозина долази од хидролизе АТП-а. Због тога се миозин често дефинише као механохемијски ензим.

У еукариотама је миозин веома обилан протеин. Постоје различите класе миозина, које кодира породица гена. У квасцима се разликује 5 класа, док је код сисара описано десетине.

Извор: Давид Рицхфиелд (Корисник: Сласхме) Када користите ову слику у спољним делима, може се цитирати на следећи начин: Рицхфиелд, Давид (2014). "Медицинска галерија Давида Рицфилда". ВикиЈоурнал оф Медицине 1 (2). ДОИ: 10.15347 / вјм / 2014.009. ИССН 2002-4436.

Миосин има широк избор функција. Миозин И, заједно са актином, учествује у кретању кератоцита.

Миозин ИИ обезбеђује крутост плазма мембране, учествује у цитокинези и контракцији мишића. И миозини И и ИИ сарађују са миграцијом ћелија. Миозини И и В врше транспорт везикула дуж актинских филамената.

Структура

У електронским микрографима типична структура миозинских изоформа има три домена: главу, врат и реп. Хидролизом химотрипсина добија се сегмент који се састоји од главе и врата, зван тешки меромиозин (ХММ), и репни сегмент, назван лаки меромиозин (ЛММ).

Глава домена је Н-терминални крај тешког ланца, а репна домена је крајњи крај Ц лаког ланца.

Класе миозина могу се разликовати по броју полипептидних ланаца који га чине и обиљу и класи лаког ланца причвршћеног на врату.

Миозин И има полипептидни ланац, који формира главу, а репу недостаје алфа-хеличне регије. Док миозини И и В имају два полипептидна ланца и зато формирају две главе и реп, у који су алфа-спирални ланци намотани да формирају структуру сличну шипку.

Миозини И и В имају места везања за калмодулин, који регулише и веже Ца ⁺² , на лаким ланцима. Миосин И веже Ца ⁺² на лагане ланце, али то чини на другачији начин од калмодулина.

карактеристике

На механохемијском нивоу миозини имају три карактеристике, и то:

- Глава миозина је моторна област која напредује дискретним корацима: Спајање миозинске главе у актино филамент, његово нагибање и накнадно одвајање производе кретање миозина. Овај процес је цикличан и зависи од АТП-а.

- Промјене конформације: хидролиза АТП молекула повезује се са сваким кораком молекула миозина, нивоима амплификације и преноса. Ово укључује велике конформацијске промене миозина.

Први ниво амплификације настаје губитком гама-фосфатне групе АТП-а, што омогућава реорганизацију структурних елемената на месту везивања за АТП. Ово преуређивање је координисано структуралним променама на месту везивања актина.

Други ниво појачања укључује преношење конформацијске промене активног места на структурне компоненте карбоксилног терминала.

- Усмереност: нађено је да миозини имају поларност или обрнуту смер, према (+) крају актинова влакна. Овај закључак произилази из експеримената проклизавања актинових нити, употребом флуоресцентног светлосног микроскопа.

Карактеристике

Миозин, заједно са актином, учествује у контракцији мишића, ћелијској адхезији, цитокинези, учвршћивању кортикалних мембрана и измештању неких везикула, између осталих функција.

Дефекти миозина могу произвести патолошка стања. На пример, оштећења миозина И и В су везана за миопатије миозина и поремећаје пигментације (Грисцелли синдром). Док поремећаји у изоформама миозина ВИ изазивају губитак слуха.

Контракције мишића

Функционална и структурна јединица скелетног мишића је сарцомере. За време контракције мишића, дужина сарцомера достиже 30% његове првобитне дужине.

Сарцомере чине густе миозинске нити и танки актински филаменти који су сложени на начин. Генерално, главе миозина смештене су на удаљеним крајевима нити и реповима према средини сарцомера, а организација је биполарна.

Да би дошло до контракције мишића, главе миозина на супротним крајевима морају се кретати према З диску или (+) крају филамента. Пошто је организација дебелих филамената биполарна, долази до клизања танких нити на дебелим влакнима које покреће АТП.

Сила померања настаје зато што стотине глава миозина, дебелих нити, делују у интеракцији са танким филаментом.

Цитокинеза

Током митозе, када се микротубуле на половима вретена раздвоје, актин и миозин ИИ формирају контрактилни прстен на екватору ћелије. Овај прстен се стеже, смањује му пречник и дели ћелију на два дела.

Утврђивање кортикалних мембрана

У мутираним ћелијама којима недостаје миозин ИИ, плазма мембрана се лако деформише када се примењује спољна сила. То се дешава зато што миозин ИИ обезбеђује агрегациону силу протеинима плазма мембране.

Адхезија ћелија

У епителном ткиву, контрактилни снопи актина и миозина ИИ налазе се у близини плазма мембране и творе кружни појас који окружује унутрашњу површину ћелије. Овај кружни појас одређује облик ћелије и одржава везу између ћелија.

Контакт између ћелија настаје спајањем кружног појаса са молекулама ћелијске адхезије, помоћу протеинских уније.

Измештање неких везикула

Експериментални докази откривају да миозин В врши мембрански транспорт од Голгијевог апарата до периферије ћелије. Неки докази су:

- У ћелијама нервног ткива имунофлуоресценцијом астроцита је утврђено да се миозин В налази поред Голгија.

- У квасцу мутације гена миозина В ометају лучење протеина и, сходно томе, протеини се накупљају у цитосолу.

- Изоформе миозина И одговорне су за транспорт вакуола према ћелијској мембрани. Користећи специфична антитела против изоформи миозина И, установљено је да се ти изоформи налазе у различитим деловима ћелије.

На пример, када је жива амеба обележена антителом против миозина ИЦ, транспорт вакуоле до мембране се зауставља. Због тога се вакуола шири и ћелија пукне.

Болести повезане са миозином

Миозини и губитак слуха

Постоје бројни гени и мутације који узрокују губитак слуха. Ова болест је често моногенетска.

Неконвенционалне мутације миозина, са једном или две главе миозина, утичу на функцију унутрашњег уха. Неки од мутираних миозинских изоформа су миозин ИИИА, миозин ВИИА и миозин КСВА. Недавно су откривене две мутације у миозину ВИ.

Мутације у миозину ВИ су ц.897Г> Т и п.926К. Прва мутација утиче на подручје које интерактивно дјелује на активно место, звано Свитцх И. Хомозиготни за мутацију рано показују фенотип, изазивајући тешке ефекте.

Друга мутација утиче на подручје набијених остатака, у алфа спирали у репу миозина ВИ. Ова регија је значајна за проксималну моторичку димеризацију и утиче на стерео-цилијарну функцију миозина ВИ.

Друга мутација је п.Асн207Сер, која ствара мотор неспособан за производњу силе. То је зато што је Асн 207 аминокиселински остатак активног места, чија је функција везивање и хидролиза АТП-а.

Мутација п.Арг657Трп резултира губитком функције миозина ВИ. Арг остатак је укључен у конформацијске промене које спајају хидролизу са кретањем миозина.

Миозин Кс и рак

Миозин Кс (Мио10) је неконвенционалан миозин који се изражава у мозгу, ендотелијуму и многим епителима. Мио10 и три класе пројекција заснованих на актину (филоподија, инвадоподија и пројекције сличне филоподији) раде током метастаза рака.

Инвазивне ћелије рака имају велики број филоподија и изражавају висок ниво фасине. Овај протеин чини умрежавање између актинских филамената. Да би се избегао примарни тумор, формирају се инвадоподији, богати протеолитичком активношћу, који варе околни ванћелијски матрикс.

Једном када ћелије дођу до ванћелијског матрикса, пројекције сличне филоподији помажу да се распрше и колонизују. Високи ниво Мио10 указује на велику агресивност и метастазе код рака дојке.

МиоКс ћутање ствара губитак метастатских својстава ћелија које нису у стању да формирају пројекције засноване на актину. Све ове пројекције поседују адхезије засноване на интеггрину, које Мио10 носи у филоподијуму.

МиоКс је укључен у формирање центросома. Одсуство МиоКс-а погодује формирању мултиполарних вретена. МиоКс је такође укључен у сигнализацију у ћелијама рака. На пример, МиоКс се активира 3,4,5, -иноситол трифосфатом (ПИП3).

Референце

1. Албертс, Б., Јохнсон, А., Левис, Ј. и др. 2007. Молекуларна биологија ћелије. Гарланд Сциенце, Њујорк.
2. Бровнстеин, З., Абу-Раииан, А., Карфункел-Дорон, Д., Сиригу, С., Давидо, Б., Схохат, М., Фридман, М., Хоудуссе, А., Канаан, М., Аврахам , К. 2014. Нове мутације миозина за наследни губитак слуха откривене су циљаним генским хватањем и масовним паралелним секвенцирањем. Европски часопис за хуману генетику, 22: 768-775.
3. Цоурсон, ДС и Цхенеи, РЕ 2015. Миосин-Кс и болест. Експериментално истраживање ћелија, 334: 10-15.
4. Лодисх, Х., Берк, А., Зипурски, СЛ, Матсудариа, П., Балтиморе, Д., Дарнелл, Ј. 2003. Целлулар анд молецулар биологи. Уредништво Медица Панамерицана, Буенос Аирес, Богота, Каракас, Мадрид, Мексико, Сао Пауло.
5. Сцхлива, М. и Воехлке, Г. 2003. Молекуларни мотори. Натуре, 422: 759-765.
6. Вале, РД 2003. Молекуларни моторни апарат за интрацелуларни транспорт. Ћелија, 112: 467-480.