НУКЛЕОПРОТЕИНИ: СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ И ПРИМЕРИ - БИОЛОГИЈА - 2025

Нуклеопротеин је било која врста протеина који је структурно повезан са нуклеинском киселином - или РНК (рибонуклеинска киселина) или ДНК (дезоксирибонуклеинске киселине). Најистакнутији примери су рибосоми, нуклеозоми и нуклеокапсиди у вирусима.

Међутим, било који протеин који се веже за ДНК не може се сматрати нуклеопротеином. За њих је карактеристично да формирају стабилне комплексе, а не једноставне пролазне асоцијације - попут протеина који посредују синтезу и разградњу ДНК, који међусобно и кратко делују.

Хистони су врста истакнутог нуклеопротеина. Извор: Асасиа, из Викимедиа Цоммонс

Функције нуклеопротеина варирају у зависности од групе која се проучава. На пример, главна функција хистона је сабијање ДНК у нуклеозоме, док рибосоми учествују у синтези протеина.

Структура

Генерално, нуклеопротеини се састоје од високог процента основних аминокиселинских остатака (лизин, аргинин и хистидин). Сваки нуклеопротеин има своју посебну структуру, али се сви они конвертују у аминокиселине ове врсте.

При физиолошком пХ, ове аминокиселине су позитивно наелектрисане, што погодује интеракцијама са молекулама генетског материјала. Даље ћемо видјети како се одвијају ове интеракције.

Природа интеракције

Нуклеинске киселине сачињавају кичму шећера и фосфата који им дају негативан набој. Овај фактор је кључан за разумевање начина на који нуклеопротеини делују са нуклеинским киселинама. Веза која постоји између протеина и генетског материјала стабилизована је нековалентним везама.

Исто тако, слиједећи основне принципе електростатике (Цоуломбов закон), откривамо да се набоји различитих знакова (+ и -) привлаче једни друге.

Привлачење између позитивних набоја протеина и негативних набоја генетског материјала ствара неспецифичне интеракције. Супротно томе, у одређеним секвенцама се јављају специфични спојци, попут рибосомалне РНА.

Постоје различити фактори који могу да измене интеракције протеина и генетског материјала. Међу најважније су концентрације соли које повећавају јонску чврстоћу у раствору; Јоногена површински активна средства и друга хемијска једињења поларне природе, као што су фенол, формамид, између осталих.

Класификација и функције

Нуклеопротеини су класификовани према нуклеинској киселини на коју су везани. Дакле, можемо разликовати две добро дефинисане групе: деоксирибонуклеопротеини и рибонуклеопротеини. Логично је да први циља ДНК, а други РНА.

Деоксирибонуклеопротеини

Најистакнутија функција деоксирибонуклеопротеина је сабијање ДНК. Ћелија се суочава са изазовом који изгледа готово немогуће превазићи: правилно намотавање скоро два метра ДНК у микроскопско језгро. Овај феномен се може постићи захваљујући постојању нуклеопротеина који организују ланац.

Ова група је такође повезана са регулаторним функцијама у процесима репликације, транскрипцији ДНК, хомологној рекомбинацији, између осталог.

Рибонуклеопротеини

Рибонуклеопротеини, са своје стране, испуњавају суштинске функције, у распону од репликације ДНК до регулације експресије гена и регулације централног метаболизма РНА.

Такође су повезане са заштитним функцијама, будући да РНЦ гласника никада није слободна у ћелији, јер је склона деградацији. Да би се то избегло, низ рибонуклеопротеина асоцира на овај молекул у заштитним комплексима.

Исти систем налазимо и код вируса, који своје РНА молекуле штите од деловања ензима који би га могли разградити.

Примери

Хистонес

Хистони одговарају протеинској компоненти хроматина. Они су најистакнутији унутар ове категорије, мада такође налазимо и друге протеине везане за ДНК који нису хистони, и који су укључени у велику групу која се зове нехистонски протеини.

Структурно су најосновнији протеини у хроматину. А, са становишта обиља, оне су пропорционалне количини ДНК.

Имамо пет врста хистона. Његова историјска класификација заснивала се на садржају основних аминокиселина. Класе хистона су практично непроменљиве међу еукариотским групама.

Овом очувању еволуције приписује се огромна улога коју хистони играју у органским бићима.

У случају да се редослед који кодира за било који хистон промени, организам ће се суочити са озбиљним последицама, јер ће његово паковање ДНК бити неисправно. Стога је природна селекција одговорна за елиминацију ових нефункционалних варијанти.

Међу различитим групама, најчуванији су хистони Х3 и Х4. У ствари, секвенце су у организмима идентичне - филогенетски гледано - као крава и грашак.

ДНК се омотава око онога што је познато као хистонски октамер, а ова структура је нуклеосом - први ниво сабијања генетског материјала.

Протамина

Протамини су мали нуклеарни протеини (код сисара су састављени од полипептида од готово 50 аминокиселина), који карактерише повишен садржај аргинина у аминокиселинама. Главна улога протамина је да замењују хистоне у хаплоидној фази сперматогенезе.

Предложено је да су ове врсте основних протеина кључне за паковање и стабилизацију ДНК у мушкој гамети. Од хистонских се разликују по томе што омогућава гушће паковање.

Код краљежњака је пронађено од 1 до 15 кодирајућих секвенци за протеине, све груписане на истом хромозому. Поређење секвенци сугерира да су еволуирали од хистона. Код сисара се највише проучавају називају П1 и П2.

Рибозоми

Најочитији пример протеина који се веже за РНК је у рибосомима. Они су структуре присутне у готово свим живим бићима - од малих бактерија до великих сисара.

Рибосоми имају главну функцију превођења РНА поруке у аминокиселинску секвенцу.

Они су високо сложена молекуларна машина, састављена од једне или више рибосомалних РНА и скупа протеина. Можемо их наћи без ћелијске цитоплазме или усидрени у грубом ендоплазматском ретикулуу (уствари „груб“ изглед овог одељка је последица рибосома).

Постоје разлике у величини и структури рибосома између еукариотских и прокариотских организама.

Референце

1. Бакер, ТА, Ватсон, ЈД, Белл, СП, Ганн, А., Лосицк, МА, и Левине, Р. (2003). Молекуларна биологија гена. Издавачка компанија Бењамин-Цуммингс.
2. Балхорн, Р. (2007). Породица нуклеинских протеина сперме. Биологија генома, 8 (9), 227.
3. Дарнелл, ЈЕ, Лодисх, ХФ, & Балтиморе, Д. (1990). Молекуларна ћелијска биологија. Научне америчке књиге.
4. Јименез Гарциа, ЛФ (2003). Ћелијска и молекуларна биологија. Пеарсон Едуцатион оф Мекицо.
5. Левин, Б (2004). Гени ВИИИ. Пеарсон Прентице Халл.
6. Теијон, ЈМ (2006). Основе структурне биохемије. Редакција Тебар.