ПЕРОКСИДАЗЕ: СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ И ВРСТЕ - БИОЛОГИЈА - 2025

У пероксидазе су углавном хемопротеинс са ензимском активношћу катализују оксидацију различитих органских и неорганских супстратима користе за водоник пероксида или других неповезаним супстанцама.

У најширем смислу, појам "пероксидаза" укључује ензиме као што су НАД- и НАДП-пероксидазе, пероксидазе масне киселине, цитокром-пероксидазе, глутатион-пероксидазе и многи други неспецифични ензими.

Дијаграм пероксидаза зависне од хема (Извор: Јавахар Сваминатхан и особље МСД-а у Европском институту за биоинформатику путем Викимедиа Цоммонса)

Међутим, чешће се користи за неспецифичне ензиме из различитих извора који имају оксидоредуктазну активност и који користе водоник пероксид и друге супстрате да катализују своје реакције редукције оксидације.

Хеме пероксидазе су изузетно честе природе. Налазе се у животињама, вишим биљкама, квасцима, гљивицама и бактеријама.

Код сисара их производе бела крвна зрнца, матерница, слезина и јетра, пљувачне жлезде, зидови стомака, плућа, штитна жлезда и друга ткива.

У биљкама је биљна врста најбогатија пероксидазама хрен и смоква. Пероксидаза пречишћена од хрена је детаљно проучавана и коришћена у различите сврхе у експерименталној биологији и биохемији.

У еукариотским ћелијама ови важни ензими обично се налазе у специјализованим органелама познатим као "пероксисоми", који су окружени једном мембраном и укључени су у бројне ћелијске метаболичке процесе.

Структура

Упркос малој хомологији која постоји између различитих класа пероксидаза, утврђено је да је њихова секундарна структура и начин њиховог организовања прилично очуван између различитих врста.

Постоје изузеци, али већина пероксидаза су гликопротеини, а верује се да угљени хидрати доприносе њиховој високој температурној стабилности.

Ови протеини имају молекуларну масу у распону од 35 до 150 кДа, што је еквивалентно приближно 250 и 730 аминокиселинских остатака.

С изузетком миелопероксидазе, сви молекули овог типа садрже хеме групу у својој структури која у стању мировања има атом гвожђа у стању оксидације Фе + 3. Биљке поседују протетску групу познату као феропорфирин КСИ.

Пероксидазе имају две структуралне домене које се „обавијају“ групом хема и сваки од тих домена је производ експресије гена који је претрпео догађај умножавања. Ове структуре су састављене од више од 10 алфа-спирала повезаних полипептидним петљама и завојима.

Чини се да правилно савијање молекула зависи од присуства конзервираних остатака глицина и пролина, као и од остатка аспартанске киселине и остатка аргинина који између њих формирају солни мост који повезује оба структурална домена.

Карактеристике

Главна функција ензима пероксидазе је уклањање водоник пероксида из ћелијског окружења, који се може произвести различитим механизмима и који могу представљати озбиљне претње унутарћелијској стабилности.

Међутим, у овом процесу уклањања ове реактивне врсте кисеоника (у којој кисеоник има средње време оксидације), пероксидазе користе оксидациону способност ове супстанце да испуне остале важне функције за метаболизам.

У биљкама су ови протеини важан део процеса лигнификације и одбрамбених механизама у ткивима зараженим патогенима или који су претрпели физичка оштећења.

У научном контексту, појавиле су се нове примене за пероксидазе које укључују пречишћавање отпадних вода које садрже фенолна једињења, синтезу ароматичних једињења и уклањање пероксида из хране или отпадних материја.

У аналитичком и дијагностичком погледу, хренова пероксидаза је можда најшире коришћени ензим за добијање коњугованих антитела која се користе за имунолошке апсорпционе тестове, као што су ЕЛИСА (тест ензимом повезаним имуносорбентом), а такође и за одређивање различитих врста једињења.

Механизам дејства

Каталитички процес пероксидаза одвија се кроз секвенцијалне кораке који започињу интеракцијом између активног места ензима и хидроген пероксида, који оксидира гвоздени атом у хем групи и ствара нестабилно интермедијарно једињење познато као једињење И (ЦоИ).

Оксидовани протеин (ЦоИ) тада има хеме групу са атомом гвожђа који је прешао из оксидационог стања ИИИ у стање ИВ и за тај поступак водоник пероксид је редукован у воду.

Једињење И је способно да оксидира супстрат који доводи електроне, формира супстратни радикал и постаје нова хемијска врста позната као једињење ИИ (ЦоИИ), која се затим редукује помоћу другог молекула супстрата, регенеришући гвожђе у стање ИИИ и производи још један радикал.

Врсте

-Снимање према телу

Пероксидазе су груписане у три класе у зависности од организма у којем се налазе:

- Класа И: унутарћелијске прокариотске пероксидазе.

- Класа ИИ: изванстаничне гљивичне пероксидазе.

- Класа ИИИ: излучене биљне пероксидазе.

Супротно протеинима класе И, они из класе ИИ и ИИИ имају дисулфидне мостове изграђене између остатака цистеина у својим структурама, што им даје знатно већу чврстину.

Протеини класе ИИ и ИИИ такође се разликују од класе И по томе што углавном имају гликозилацију на својој површини.

-Снимање на активном месту

Механички гледано, пероксидазе се такође могу категорисати према природи атома који се налазе у њиховом каталитичком центру. На овај начин су описане хемопероксидазе (најчешће), ванадијум-халопероксидазе и друге.

Хемопероксидазе

Као што је већ поменуто, ове пероксидазе имају протетску групу у свом каталитичком центру познатом као хеме група. Атом гвожђа на овом месту координира четири везе са атомима азота.

Ванадијум-халопероксидазе

Уместо хеме групе, ванадијум-халопероксидазе поседују ванада као протетску групу. Ови ензими су изоловани из морских организама и неких земаљских гљивица.

Ванадијум у овој групи је координисан од три не-протеинска кисеоника, азота из хистидинског остатка и азота из азидне везе.

Остале пероксидазе

Многе бактеријске халопероксидазе које имају протетске групе које нису хеме или ванадијум сврстане су у ову групу. У овој групи су и глутатион-пероксидазе, које садрже протено групу селено-цистеин и неке ензиме који могу оксидирати лигнин.

Референце

1. Албертс, Б., Деннис, Б., Хопкин, К., Јохнсон, А., Левис, Ј., Рафф, М., … Валтер, П. (2004). Основна ћелијска биологија. Абингдон: Гарланд Сциенце, Таилор & Францис Гроуп.
2. Банци, Л. (1997). Структурне особине пероксидаза. Јоурнал оф Биотецхнологи, 53, 253-263.
3. Деурзен, МПЈ Ван, Рантвијк, Ф. Ван, & Схелдон, РА (1997). Селективне оксидације које катализују пероксидазе. Тетрахедрон, 53 (39), 13183-13220.
4. Дунфорд, ХБ, и Стиллман, ЈС (1976). О функцији и механизму деловања пероксидаза. Рецензије координационе хемије, 19, 187–251.
5. Хамид, М., Рехман, К. (2009). Потенцијалне примене пероксидаза. Хемија хране, 115 (4), 1177-1186.
6. Равн, ЈД (1998). Биохемија. Бурлингтон, Масачусетс: Неил Паттерсон Публисхерс.
7. Стансфиелд, ВД, Цоломе, ЈС, & Цано, РЈ (2003). Молекуларна и ћелијска биологија. (КЕ Цуллен, Ед.). МцГрав-Хилл е-књиге.