Алфа хеликс је најједноставнији секундарна структура која протеин може усвојити у простору према ригидности и слободе ротације веза између његових амино киселинских остатака.
Карактерише га спирални облик у коме су аминокиселине распоређене, које су изгледа распоређене око замишљене уздужне осе са Р групама окренутим према ван.
Дијаграм алфа-хелик структуре (Алејандро Порто, виа Викимедиа Цоммонс)
Алфа хеликоптере први су пут описали 1951. Паулинг и др., Који су користили доступне податке о међуратомским растојањима, угловима везе и другим структуралним параметрима пептида и аминокиселина да би предвидјели највероватније конфигурације које ланци могу претпоставити. полипептиди.
Опис алфа хеликса настао је претрагом свих могућих структура у пептидном ланцу стабилизованих водоничним везама, при чему су остаци стехиометријски еквивалентни, а конфигурација сваке од њих била равна, како показују подаци из резонанца пептидних веза које су до данас биле доступне.
Ова секундарна структура је најчешћа међу протеинима, а усвајају је и растворљиви протеини и протеини интегралне мембране. Сматра се да више од 60% протеина постоји у облику алфа хелика или бета лима.
Структура
Уопштено, сваки заокрет алфа хеликса има у просеку 3,6 аминокиселинских остатака, што је отприлике 5,4 А у дужини. Међутим, углови и дужине скретања варирају од протеина до протеина уз строгу зависност од аминокиселинског низа примарне структуре.
Већина алфа-хелика има скретање десно, али сада је познато да протеини са алфа-хеликалима са левим завојима могу постојати. Услов за појаву једне или друге је да су све аминокиселине у истој конфигурацији (Л или Д), јер су оне одговорне за смер окретања.
Стабилизација ових важних структурних мотива за свет протеина је дата водоничним везама. Ове везе се јављају између атома водоника везаног за електронегативну азот пептидне везе и електронегативног карбоксилног атома кисеоника аминокиселине четири положаја даље, у Н-терминалном региону у односу на себе.
Сваки заокрет спирале, са друге стране, придружује се водиковим везама, које су неопходне за постизање опште стабилности молекула.
Не могу сви пептиди да формирају стабилне алфа хелике. То је дато унутрашњом способношћу сваке аминокиселине у ланцу да формира хеликуле, што је директно повезано са хемијском и физичком природом њихових супституентних Р група.
На пример, при одређеном пХ, многи поларни остаци могу да добију исти набој, тако да се не могу поставити узастопно у спирали, јер одбијање између њих подразумева велико изобличење у њему.
Величина, облик и положај аминокиселина су такође важне одреднице спиралне стабилности. Не настављајући даље, остаци као што су Асн, Сер, Тхр и Цис који су смештени уско унутар секвенце такође могу имати негативан ефекат на конфигурацију алфа хелика.
На исти начин, хидрофобност и хидрофилност алфа-спиралних сегмената у датом пептиду зависи искључиво од идентитета Р група аминокиселина.
У интегралним мембранским протеинима алфа хелике обилују остацима снажног хидрофобног карактера, неопходним за уметање и конфигурацију сегмената између аполарних репова саставних фосфолипида.
Растворљиви протеини, с друге стране, имају алфа-хеликуле богате поларним остацима, што омогућава бољу интеракцију са воденим медијумом који је присутан у цитоплазми или у међупросторним просторима.
Функционална важност
Мотиви алфа хелика имају широк спектар биолошких функција. Специфични обрасци интеракције између хеликала играју критичну улогу у функцији, монтажи и олигомеризацији и мембранских протеина и растворљивих протеина.
Ови домени су присутни у многим факторима транскрипције, важним са становишта регулације експресије гена. Такође су присутни у протеинима структурне важности и у мембранским протеинима који имају различите и преносне и / или преносне функције сигнала.
Ево неколико класичних примера протеина са алфа хеликоптерима:
Миосин
Миозин је АТП-аза активирана актином која је одговорна за контракцију мишића и разне облике покретљивости ћелија. Мишични и немишични миозини састоје се од две глобуларне регије или "главе" повезане дугим алфа-спиралним "репом".
Колаген
Трећину укупног садржаја протеина у људском телу представља колаген. То је најобилнији протеин у ванћелијском простору, а његова карактеристична карактеристика је структурални мотив састављен од три паралелна ланца с лево-спиралном конфигурацијом, који се спајају у творевина троструке хелика у декстроротаторном смислу.
Кератин
Кератини су група протеина који формирају филаменте и које стварају неке епителне ћелије у кичмењака. Они су главна компонента ноктију, косе, канџи, шкољки корњача, рогова и перја. Део његове фибрилларне структуре чине сегменти алфа-спирала.
Кератинско структуирање (Млпаттон, са Викимедиа Цоммонс)
Хемоглобин
Кисеоник у крви преноси хемоглобин. Дио глобина овог тетрамерног протеина састоји се од два идентична алфа-хелика од по 141 остатка и два бета ланца од по 146 остатака.
Протеини типа "цинк прст"
Еукариотски организми поседују велико богатство протеина цинка, који делују у различите сврхе: препознавање ДНК, паковање РНА, активација транскрипције, регулација апоптозе, савијање протеина итд. Много протеина цинка има прстенове алфа као главну компоненту њихове структуре и који су неопходни за њихову функцију.
Референце
- Аурора, Р., Сринивасан, Р. и Росе, ГД (1994). Правила за прекид а-алфа-хеликсом од стране глицина. Наука, 264 (5162), 1126-1130.
- Блабер, М., Зханг, Кс., и Маттхевс, Б. (1993). Структурна основа склоности аминокиселини за алфа хелик. Наука, 260 (1), 1637-1640.
- Бреннан, РГ, и Маттхевс, БВ (1989). Мотив везања ДНК хелик-турн-турн-хелик. Часопис за биолошку хемију, 264 (4), 1903-1906.
- Еисенберг, Д. (2003). Откривање структурних карактеристика протеина алфа-хеликса и бета-листа, главни. Пнас, 100 (20), 11207-11210. Хуггинс, МЛ (1957). Структура алфа кератина. Хемија, 43, 204-209.
- Клемент, В., Вилленс, Р., и Дувез, П. (1960). Структура миоглобина. Природа, 185, 422-427.
- Лаити, ЈХ, Лее, БМ и Вригхт, ПЕ (2001). Цинк протеини прстију: Нови увид у структуралну и функционалну разноликост. Тренутно мишљење о структуралној биологији, 11 (1), 39–46.
- Лодисх, Х., Берк, А., Каисер, Калифорнија, Криегер, М., Бретсцхер, А., Плоегх, Х., … Мартин, К. (2003). Молекуларна ћелијска биологија (5. изд.). Фрееман, ВХ & Цомпани.
- Луцкеи, М. (2008). Мембранска структурна биологија: са биохемијским и биофизичким основама. Цамбридге Университи Пресс. Преузето са ввв.цамбридге.орг/9780521856553
- МцКаи, МЈ, Афросе, Ф., Коеппе, РЕ, & Греатхоусе, ДВ (2018). Формирање хеликса и стабилност у мембранама. Биоцхимица ет Биопхисица Ацта - Биомембранес, 1860 (10), 2108–2117.
- Нелсон, ДЛ и Цок, ММ (2009). Лехнингерови принципи биохемије. Омега издања (5. изд.).
- Паулинг, Л., Цореи, РБ, Брансон, ХР (1951). Структура протеина: две спиралне конфигурације полипептидног ланца везане за водоник. Зборник радова Националне академије наука Сједињених Америчких Држава, 37, 205–211.
- Перутз, МФ (1978). Структура хемоглобина и респираторни транспорт. Сциентифиц Америцан, 239 (6), 92–125.
- Сцхолтз, ЈМ, & Балдвин, РЛ (1992). Механизам формирања алфа-хеликса од стране пептида. Годишњи преглед биофизике и биомолекуларне структуре, 21 (1), 95–118.
- Схоулдерс, МД, & Раинес, РТ (2009). Структура и стабилност колагена Годишњи преглед биохемије, 78 (1), 929-958.
- Субраманиамс, А., Јонес, ВК, Гулицк, Ј., и Неуманнли, Ј. (1991). Регулација промотора гена тешког ланца алфа-миозина за трансгене мишева специфична за ткиво. Часопис за биолошку хемију, 266 (36), 24613–24620.
- Ванг, Б., Ианг, В., МцКиттрицк, Ј. и Меиерс, МА (2016). Кератин: Структура, механичка својства, појава у биолошким организмима и напори на биоинспирацији. Напредак у науци о материјалима. Елсевиер Лтд.
- Варрицк, ХМ, и Спудицх, Ј. а. (1987). Структура и функција миозина у покретљивости ћелија. Годишњи преглед ћелијске биологије, 3, 379–421.
- Зханг, СК, Кулп, ДВ, Сцхрамм, ЦА, Мравиц, М., Самисх, И., и Деградо, ВФ (2015). Мембрански и растворљиви протеински хелик-хелик интеракктом: Слична геометрија кроз различите интеракције. Структура, 23 (3), 527–541