ИМУНОГЛОБУЛИНИ: СТРУКТУРА, ВРСТЕ И ФУНКЦИЈЕ - АНАТОМИЈА И ФИЗИОЛОГИЈА - 2025

У имуноглобулини су молекули произведени Б ћелија и плазма ћелије које помажу одбрану организма. Састоје се од биомолекула гликопротеина који припадају имунолошком систему. Они су један од најзаступљенијих протеина у крвном серуму, после албумина.

Антитело је друго име за имуноглобулине, а они се сматрају глобулинима због њиховог понашања у електрофорези крвног серума који их садржи. Молекул имуноглобулина може бити једноставан или сложен, зависно од тога да ли је представљен као мономер или полимеризован.

Уобичајена структура имуноглобулина слична је слову „И“. Постоји пет врста имуноглобулина који представљају морфолошке, функционалне и локацијске разлике у телу. Структурне разлике антитела нису у облику, већ у саставу; свака врста има одређени циљ.

Имуни одговор који промовишу имуноглобулини је врло специфичан и врло сложен механизам. Стимул за његову излучивање ћелијама се активира у присуству страних агенаса у телу, попут бактерија. Улога имуноглобулина биће да се веже за страни елемент и елиминише га.

Имуноглобулини или антитела могу бити присутни и у крви и на мембранској површини органа. Ове биомолекуле представљају важне елементе у одбрамбеном систему људског тела.

Структура

Структура антитела садржи аминокиселине и угљене хидрате, олигосахариде. Претежно присуство аминокиселина, њихова количина и дистрибуција је оно што одређује структуру имуноглобулина.

Као и сви протеини, имуноглобулини имају примарне, секундарне, терцијарне и кватернарне структуре, што одређује њихов типични изглед.

Што се тиче броја аминокиселина које имају, имуноглобулини имају две врсте ланаца: тешки и лаки. Такође, према секвенци аминокиселина у својој структури, сваки од ланаца има променљиво подручје и константно подручје.

Тешки ланци

Тешки ланци имуноглобулина одговарају полипептидним јединицама састављеним од секвенце 440 аминокиселина.

Сваки имуноглобулин има 2 тешка ланца, а сваки од њих заузврат има променљиво подручје и константно подручје. Константно подручје има 330 аминокиселина и променљиво 110 секвенционисаних аминокиселина.

Структура тешког ланца је различита за сваки имуноглобулин. Постоји укупно 5 врста тешког ланца који одређују врсте имуноглобулина.

Врсте тешких ланаца су идентификоване грчким словима γ, μ, α, ε, δ за имуноглобулине ИгГ, ИгМ, ИгА, ИгЕ и ИгД.

Константна регија тешких ланаца ε и μ формирана је од четири домена, док оне које одговарају α, γ, δ имају три. Тако ће свака константна регија бити различита за сваку врсту имуноглобулина, али заједничка за имуноглобулине исте врсте.

Променљива регија тешког ланца састоји се од једног имуноглобулинског домена. Овај регион има секвенцу од 110 аминокиселина и биће различит у зависности од специфичности антитела за антиген.

У структури тешких ланаца може се уочити углутост или савијање - звани шарка - која представља флексибилно подручје ланца.

Лаки ланци

Лаки ланци имуноглобулина су полипептиди састављени од око 220 аминокиселина. У човеку постоје две врсте лаког ланца: каппа (κ) и ламбда (λ), последња са четири подтипа. Константни и променљиви домени имају секвенце од по 110 аминокиселина.

Антитело може имати два лака (κκ) ланаца или пар λ (λλ) ланаца, али није могуће да истовремено има по један од сваке врсте.

Фц и Фаб сегменти

Како сваки имуноглобулин има облик сличан "И", може се поделити у два сегмента. "Доњи" сегмент, база, назива се фракција која се може кристализирати или Фц; док кракови «И» формирају Фаб, или фракцију која се везује за антиген. Сваки од ових структурних одељења имуноглобулина обавља другачију функцију.

Сегмент Фц

Фц сегмент поседује две или три константне домене тешких ланаца имуноглобулина.

Фц се може везати за протеине или одређени рецептор на базофилима, еозинофилима или мастоцитима и тако индукује специфични имуни одговор који ће елиминисати антиген. Фц одговара карбоксилном крају имуноглобулина.

Фаб сегмент

Фаб-ова фракција или сегмент антитела садржи променљиве домене на својим крајевима, поред сталних домена тешког и лаког ланца.

Константна домена тешког ланца се наставља са доменима Фц сегмента који чине зглоб. Одговара амино-терминалном крају имуноглобулина.

Важност Фаб сегмента је у томе што омогућава везивање за антигене, стране и потенцијално штетне материје.

Променљиви домени сваког имуноглобулина гарантују његову специфичност за дати антиген; ова карактеристика чак омогућава његову употребу у дијагностици запаљенских и заразних болести.

Врсте

Аутор: Алејандро Порто, преко Викимедиа Цоммонс

До сада познати имуноглобулини имају специфичан тешки ланац који је константан за сваки од њих и разликује се од осталих.

Постоји пет врста тешких ланаца који одређују пет врста имуноглобулина чије су функције различите.

Имуноглобулин Г (ИгГ)

Имуноглобулин Г је најбројнија сорта. Има гама тешки ланац и јавља се у нимолекуларном или мономерном облику.

ИгГ је најзаступљенији и у серуму крви и у ткиву. Минималне промене аминокиселинског низа његовог тешког ланца одређују његову поделу на подтипове: 1, 2, 3 и 4.

Имуноглобулин Г има секвенцу од 330 аминокиселина у свом Фц сегменту и молекулску масу од 150 000, од ​​чега 105 000 одговара његовом тешком ланцу.

Имуноглобулин М (ИгМ)

Имуноглобулин М је пентамер чији је тешки ланац μ. Његова молекуларна тежина је велика, око 900.000.

Аминокиселинска секвенца његовог тешког ланца је 440 у Фц фракцији. Налази се претежно у крвном серуму, што представља 10 до 12% имуноглобулина. ИгМ има само једну подврсту.

Имуноглобулин А (ИгА)

Одговара тешком ланцу типа α и представља 15% укупних имуноглобулина. ИгА се налази у крви и излучевинама, чак и у мајчином млеку, у облику мономера или димера. Молекуларна тежина овог имуноглобулина је 320.000 и има две подврсте: ИгА1 и ИгА2.

Имуноглобулин Е (ИгЕ)

Имуноглобулин Е се састоји од тешког ланца ε типа и веома је оскудан у серуму, око 0,002%.

ИгЕ има молекулску масу од 200 000 и присутан је као мономер пре свега у серуму, носној слузи и слини. Такође је чест проналазак овог имуноглобулина унутар базофила и мастоцита.

Имуноглобулин Д (ИгД)

Тешка ланац разноликости одговара имуноглобулину Д, који представља 0,2% укупних имуноглобулина. ИгД има молекулску масу од 180 000 и структуриран је као мономер.

Повезана је са Б лимфоцитима, причвршћеним на њихову површину. Међутим, улога ИгД-а је нејасна.

Промена типа

Имуноглобулини могу проћи структурну промјену типа, због потребе да се бране од антигена.

Ова промена настаје због улоге Б лимфоцита у стварању антитела кроз својство адаптивног имунитета. Структурална промена је у константном подручју тешког ланца, без промене променљивог региона.

Промена типа или класе може узроковати да се ИгМ промени на ИгГ или ИгЕ, а то се догађа као одговор индукован интерферонском гама или интерлеукинима ИЛ-4 и ИЛ-5.

Карактеристике

Улога коју имуноглобулини играју у имунолошком систему од виталног је значаја за одбрану тела.

Имуноглобулини су део хуморалног имунолошког система; то је, то су супстанце које излучују ћелије за заштиту од патогена или штетних узрочника.

Омогућавају ефикасно одбрамбено средство, ефикасно, специфично и систематизовано, који су од велике вредности као део имунолошког система. Они имају опште и специфичне функције у оквиру имунитета:

Опште функције

Антитела или имуноглобулини испуњавају и независне функције и активирају ћелијски посредоване ефекторске и секреторне одговоре.

Везање антигена-антитела

Имуноглобулини имају специфичну и селективну функцију везања антигена.

Формирање антиген-антитела комплекса је главна функција имуноглобулина и, према томе, имунолошки одговор може зауставити деловање антигена. Свако антитело може истовремено да веже два или више антигена.

Функције ефектора

Већину времена комплекс антиген-антитело служи као покретач за активирање специфичних ћелијских одговора или покретање низа догађаја који одређују елиминацију антигена. Два најчешћа одговора ефектора су везивање ћелија и активација комплемента.

Везивање ћелија зависи од присуства специфичних рецептора за Фц сегмент имуноглобулина, након што се он веже на антиген.

Ћелије попут мастоцита, еозинофила, базофила, лимфоцита и фагоцита поседују ове рецепторе и обезбеђују механизме за елиминацију антигена.

Активација каскаде комплемента је сложен механизам који укључује почетак секвенце, тако да је крајњи резултат секреција токсичних супстанци које елиминишу антигене.

Специфичне функције

Прво, свака врста имуноглобулина развија специфичну одбрамбену функцију:

Имуноглобулин Г

- Имуноглобулин Г обезбеђује већину одбрамбених антигена, укључујући бактерије и вирусе.

- ИгГ активира механизме попут комплемента и фагоцитозе.

- Конституција ИгГ специфичног за антиген је трајна.

- Једино антитело које мајка може пренети својој деци током трудноће је ИгГ.

Имуноглобулин М

- ИгМ је антитело које брзо реагује на штетне и инфективне агенсе, јер пружа тренутно дејство све док га не замени ИгГ.

- Ово антитело активира ћелијске одговоре уграђене у лимфоцитну мембрану и хуморалне одговоре попут комплемента.

- То је први имуноглобулин који је синтетизован од стране људи.

Имуноглобулин А

- Делује као заштитна баријера против патогена, тако што се налази на површини слузокоже.

- Присутан је у респираторној мукози, дигестивном систему, мокраћним путевима, као и у излучевинама попут слине, носне слузи и суза.

- Иако је његова активација комплемента мала, може се повезати са лизоцимима за убијање бактерија.

- Присуство имуноглобулина Д и у мајчином млеку и у колоструму омогућава новорођенчету да га стекне током дојења.

Имуноглобулин Е

- Имуноглобулин Е обезбеђује снажан одбрамбени механизам против антигена који производе алергију.

- Интеракција између ИгЕ и алергена проузроковаће појаву упалних материја одговорних за симптоме алергија, попут кихања, кашља, осипа, појачане сузе и носне слузи.

- ИгЕ се такође може причврстити на површину паразита кроз свој Фц сегмент, производећи реакцију која узрокује њихову смрт.

Имуноглобулин Д

- Мономерна структура ИгД повезана је са Б лимфоцитима који нису реаговали са антигенима, тако да они играју улогу рецептора.

- Улога ИгД-а је нејасна.

Референце

1. (сф) Медицинска дефиниција имуноглобулина. Опоравак од медициненет.цом
2. Википедиа (друга). Антитело. Опоравак са ен.википедиа.орг
3. Граттендицк, К., Просс, С. (2007). Имуноглобулини. Опоравак од сциенцедирецт.цом
4. Ианез, Е. (сф). Имуноглобулини и остали молекули ћелија Б. Курс опште имунологије. Опоравак од угр.ес
5. (сф) Увод у имуноглобулине. Опоравак од тхермофисхер.цом
6. Буддига, П. (2013). Анатомија имуног система Опоравак од емедицине.медсцапе.цом
7. Биоцхемистрикуестионс (2009). Имуноглобулини: структура и функције. Опоравак од биоцхемистрикуестионс.вордпресс.цом
8. (сф) Имуноглобулини - структура и функција. Опоравак са мицробиологибоок.орг