ПЕПСИН: СТРУКТУРА, ФУНКЦИЈЕ, ПРОИЗВОДЊА - АНАТОМИЈА И ФИЗИОЛОГИЈА - 2025

Пепсин је ензим присутан у желудачном соку моћан да помогне у варењу протеина. То је заправо ендопептидаза чији је главни задатак разградити протеине хране на мале делове познате под називом пептиди, који затим црево апсорбује или разграђује ензимима панкреаса.

Иако га је први пут изоловао немачки физиолог Тхеодор Сцхванн 1836. године, амерички биохемичар Јохн Ховард Нортхроп са Роцкефеллеровог института за медицинска истраживања пријавио је тек 1929. године његову стварну кристализацију и део својих функција које ће му помоћи да прими Нобелову награду за хемију 17 година касније.

Овај ензим није јединствен за људе. Такође се производи у стомаку неколико животиња и делује од ране фазе живота, сарађујући, углавном, у варењу протеина из млечних производа, меса, јаја и житарица.

Структура

Главне ћелије у стомаку производе почетну супстанцу која се зове пепсиноген. Овај проензим или зимоген се хидролизује и активира желудачним киселинама, губећи 44 аминокиселине у том процесу. Коначно, пепсин садржи 327 аминокиселинских остатака у свом активном облику, који своје функције обавља на нивоу желуца.

Губитак ових 44 аминокиселина оставља једнак број киселинских остатака слободним. Из тог разлога пепсин најбоље делује у медијума са веома ниским пХ.

Карактеристике

Као што је већ поменуто, главна функција пепсина је варење протеина. Активност пепсина је већа у високо киселом окружењу (пХ 1,5-2) и са температурама у опсегу од 37 до 42 ° Ц.

Само један део протеина који доспе до стомака разграђује се овим ензимом (отприлике 20%), формирајући мале пептиде.

Активност пепсина углавном је усмерена на хидрофобне Н-терминалне везе присутне у ароматским аминокиселинама као што су триптофан, фенилаланин и тирозин, које су део многих протеина из хране.

Функција пепсина коју су описали неки аутори одвија се у крви. Иако је ова тврдња контроверзна, чини се да мале количине пепсина прелазе у крвоток, гдје дјелује на велике или дјеломично хидролизиране протеине који су апсорбирани из танког цријева прије него што су били потпуно пробављени.

Како се производи?

Пепсиноген излучен главним ћелијама у стомаку, познат и као зимогене ћелије, је претеча пепсина.

Овај проензим се ослобађа захваљујући импулсима из вагусног нерва и хормоналном излучивању гастрина и секрета, који се стимулишу након гутања хране.

Већ у стомаку, пепсиноген се меша са хлороводоничном киселином, која се ослобађа истим стимулусима, брзо међусобно делујући како би створили пепсин.

Ово се ради након одвајања 44 сегмента аминокиселине из првобитне пепсиногене структуре кроз сложен аутокатализни процес.

Једном када је активан, исти пепсин је у стању да настави да стимулише производњу и ослобађање више пепсиногена. Ова акција је добар пример позитивних повратних информација о ензимима.

Поред самог пепсина, хистамин и нарочито ацетилхолин стимулишу пептичке ћелије на синтезу и ослобађање новог пепсиногена.

Где ради?

Његово главно место деловања је стомак. Ова чињеница се може лако објаснити разумевањем да је жгаравица идеалан услов за њено деловање (пХ 1,5-2,5). У ствари, када болус за храну пређе из стомака у дванаестопалачно црево, пепсин се инактивира када наиђе на цревни мед са основним пХ.

Пепсин такође делује у крви. Иако је за овај ефекат већ речено да је контроверзан, одређени истраживачи тврде да пепсин прелази у крв, где наставља да разграђује одређене пептиде дугог ланца или оне који нису у потпуности разграђени.

Када пепсин напусти желудац и налази се у окружењу са неутралним или базним пХ, његова функција престаје. Међутим, како није хидролизован, може се поново активирати ако се медијум поново ресидификује.

Ова карактеристика је важна за разумевање неких негативних ефеката пепсина, који су дискутовани у даљем тексту.

Гастроезофагеални рефлукс

Хронични повратак пепсина у једњак је један од главних узрока оштећења изазваних гастроезофагеалним рефлуксом. Иако су и остале супстанце које чине желудачни сок такође укључене у ову патологију, чини се да је пепсин најштетнији од свих.

Пепсин и друге киселине присутне у рефлуксу могу изазвати не само езофагитис, што је почетна последица, већ утичу на многе друге системе.

Потенцијалне последице активности пепсина на одређена ткива укључују ларингитис, пнеумонитис, хронични промуклост, упорни кашаљ, ларингоспазам, па чак и рак гркљана.

Проучавана је астма због микроаспирације желучаног садржаја плућа. Пепсин може имати надражујуће дејство на бронхијално дрво и погодује сужењу дисајних путева, изазивајући типичне симптоме ове болести: респираторне тегобе, кашаљ, пискање и цијаноза.

Остали ефекти пепсина

Орална и зубна сфера такође могу утицати на дејство пепсина. Најчешћи знаци повезани са овим оштећењима су халитоза или лош задах, прекомерно лучење слине, грануломи и зубна ерозија. Овај се ерозивни ефекат обично манифестује после година рефлукса и може оштетити читаве зубе.

Упркос томе, пепсин може бити користан са медицинског становишта. Дакле, присуство пепсина у слини важан је дијагностички маркер за гастроезофагеални рефлукс.

У ствари, на тржишту се нуди брзи тест назван ПепТест, који открива присуство пљувачке пепсина и помаже у дијагностици рефлукса.

Папаин, ензим веома сличан пепсину присутан у папајама или млечним, користан је у хигијени и избељивању зуба.

Поред тога, пепсин се користи у кожној индустрији и класичној фотографији, као и у производњи сирева, житарица, грицкалица, ароматизираних пића, претежних протеина, па чак и жвакаћих гума.

Референце

1. Лиу, Иу и др. (2015). Дигесција нуклеинских киселина започиње у стомаку. Научни извештаји, 5, 11936.
2. Цзинн, Стевен и Саригол Бланцхард, Самра (2011). Развојна анатомија и физиологија стомака. Педијатријска гастроинтестинална и јетрена болест, четврто издање, поглавље 25, 262-268.
3. Смитх, Маргарет и Мортон, Дион (2010). Стомацх: Основне функције. Дигестивни систем, друго издање, поглавље 3, 39-50.
4. Википедиа (последње издање мај 2018). Пепсин. Опоравак од: ен.википедиа.орг
5. Енцицлопаедиа Британница (последње издање мај 2018). Пепсин. Опоравак од: британница.цом
6. Танг, Јордан (2013). Пепсин А. Приручник о протеолитичким ензимима, поглавље 3, свезак И, 27-35.