САРЦОМЕРЕ: СТРУКТУРА И ДЕЛОВИ, ФУНКЦИЈЕ И ХИСТОЛОГИЈА - АНАТОМИЈА И ФИЗИОЛОГИЈА - 2025

Саркомера је основни функционална јединица скелетног мишића, то јест, скелета и срчаног мишића. Скелетни мишић је тип мишића који се користи у добровољном кретању, а срчани мишић је мишић који је део срца.

Рећи да је сарцомере функционална јединица значи да су све компоненте неопходне за контракцију садржане у сваком сарцомеру. У ствари, скелетни мишић се састоји од милиона ситних сарцомера који се појединачно скраћују са сваком контракцијом мишића.

Микрографија сарцомера (горњи део) и његов приказ (одоздо)

У томе је главна сврха сарцомера. Сарцомерес је способан иницирати велике покрете уједињујући уговор. Његова јединствена структура омогућава овим малим јединицама да координирају контракције мишића.

У ствари, контрактилна својства мишића су дефинитвна карактеристика животиња, јер је кретање животиња изузетно неометано и сложено. Локомоција захтева промену дужине мишића док се савија, што захтева молекуларну структуру која омогућава да се мишић скраћује.

Структура и делови

Ако се ткиво скелетног мишића прегледа пажљиво, примећује се пругасти изглед назван стрија. Ове „пруге“ представљају образац наизменичних трака, светлих и тамних, који одговарају различитим протеинима. Односно, ове пруге сачињене су од испреплетених протеинских влакана која чине сваки сарцомере.

Миофибрилс

Мишићна влакна сачињавају стотине до хиљаде контрактилних органела званих миофибрили; Ове миофибриле су поредане паралелно тако да формирају мишићно ткиво. Међутим, сами миофибрили су у основи полимери, то јест понављајуће јединице сарцомера.

Миофибрили су дуге, влакнасте структуре и израђени су од две врсте протеинских филамената који су наслагани један на други.

Миозин и актин

Миозин је густа влакна са глобуларном главом, а актин је тања нит која у интеракцији са миозином током процеса контракције мишића.

Дати миофибрил садржи отприлике 10 000 саркомера, од којих је сваки приближно 3 микрона. Иако је сваки сарцомере мали, неколико агрегираних сарцомера обухвата дужину мишићног влакна.

Миофиламентс

Сваки сарцомере чине дебели и танки снопови претходно наведених протеина, који се заједно називају миофиламенти.

Повећањем дела миофиламената могу се идентификовати молекули који их чине. Дебела влакна су израђена од миозина, а фина влакна од актина.

Актин и миозин су контрактилни протеини који изазивају скраћивање мишића приликом међусобне интеракције. Поред тога, танки филаменти садрже и друге протеине са регулаторном функцијом који се називају тропонин и тропомиозин, који регулишу интеракцију између контрактилних протеина.

Карактеристике

Главна функција саркомера је да дозволи да се мишићна ћелија стегне. Да би се то постигло, сарцомере се морају смањити као одговор на нервни импулс.

Дебела и танка влакна се не скраћују, већ уместо тога клизну једно око другога, узрокујући да се сарцомере скраћују, док влакна остану исте дужине. Овај процес је познат и као модел клизања филамента мишића.

Клизање филтера ствара напетост мишића, што је несумњиво главни допринос сарцомера. Ова акција даје мишићима њихову физичку снагу.

Брза аналогија томе је начин на који се дуге мердевине могу продужити или савити у зависности од наших потреба, без физичког скраћивања његових металних делова.

Укљученост миозина

Срећом, недавна истраживања нуде добру представу о томе како функционише овај шлиц. Теорија клизна филамента је модификована тако да укључује како миозин може да се повуче на актин да би се скратила дужина саркомера.

У овој теорији, глобуларна глава миозина налази се близу актина у области која се зове С1 регија. Ова регија богата је зглобним сегментима који се могу савити и на тај начин олакшати контракцију.

Савијање С1 може бити кључ за разумевање како миозин може да "хода" дуж актинских филамената. То се постиже цикличком фрагмента миозина С1, контракцијом и коначним ослобађањем.

Спој миозина и актибе

Када се миозин и актин споје, они формирају екстензије које се зову "укрштени мостови". Ови попречни мостови се могу формирати и сломити у присуству (или одсуству) АТП-а, који је енергетски молекул који омогућава контракцију.

Кад се АТП веже за актинско филамент, он га помера у положај који открива његово место за везивање миозина. То омогућава глобуларној глави миозина да се веже за ово место и формира попречни мост.

Ова унија узрокује дисоцијацију фосфатне групе АТП-а и тако миозин започиње своју функцију. Затим миозин улази у стање ниже енергије где се саркомера може скратити.

Да би се прекинуо попречни мост и омогућило да се миозин у следећем циклусу поново веже за актин, потребно је везивање другог молекула АТП на миозин. Односно, АТП молекул је неопходан и за контракцију и за опуштање.

Хистологија

Хистолошки одсеци мишића показују анатомске карактеристике сарцомера. Дебела влакна састављена од миозина су видљива и представљена су као А сарцомере.

Танки филаменти, сачињени од актина, везују се за протеин у З диску (или З линији) који се назива алфа-актинин, и присутни су по целој дужини И опсега и делу А опсега.

Подручје где се дебела и танка влакна преклапају има густи изглед, јер је мало простора између нити. То подручје где се танки и дебели филаменти преклапају веома је важно за контракцију мишића, јер је то место на коме започиње кретање нити.

Танки филаменти се не протежу у потпуности у А траке, остављајући средишњу област А опсега која садржи само дебела влакна. Ово централно подручје опсега А делује мало светлије од остатка А, а зове се зона Х.

Средина Х зоне има вертикалну линију која се назива М линија, где протеински додатци држе густе влакне заједно.

Главне компоненте хистологије сарцомера су наведене у наставку:

Банд А

Зона густе нити, састављена од протеина миозина.

Зона Х

Централна зона А, без преклапања протеина актина када су мишићи опуштени.

Банд И

Зона танке нити, састављена од протеина актина (без миозина).

З дискови

Они су граница између суседних саркомера, сачињених од протеина који вежу актин окомито на сарцомере.

Линија М

Централна зона формирана додатним протеинима. Смјештени су у центру густе миозинске нити, окомито на сарцомере.

Као што је раније споменуто, контракција се дешава када дебела влакна брзо клизну низ танке нити како би скратила миофибриле. Међутим, кључна разлика коју треба запамтити је да се сами миофиламенти не уговарају; то је клизно деловање које им даје снагу да скрате или продуже.

Референце

1. Цларке, М. (2004). Клизни филамент на 50. Натуре, 429 (6988), 145.
2. Хале, Т. (2004) Физика вјежбе: Тематски приступ (прво издање). Вилеи
3. Рхоадес, Р. & Белл, Д. (2013). Медицинска физиологија: принципи клиничке медицине (4. изд.). Липпинцотт Виллиамс и Вилкинс.
4. Спудицх, ЈА (2001). Модел крижног моста који се љуља у миозину. Натуре Ревиевс Молецулар Целл Биологи, 2 (5), 387–392.
5. Тхибодеау, П. (2013). Анатомија и Пхисиологи (8 ^тх ). Мосби, Инц.
6. Тортора, Г. и Деррицксон, Б. (2012). Принципи анатомије и физиологије (13. изд.). Јохн Вилеи & Сонс Инц.