ФЛАВИН АДЕНИН ДИНУКЛЕОТИД (ФАД): КАРАКТЕРИСТИКЕ, БИОСИНТЕЗА - БИОЛОГИЈА - 2025

ФАД (ФЛАВИН АДЕНИН ДИНУКЛЕОТИД) је органски молекул, коензим у неколико ензима различитих метаболичких путева. Као и остала флавин-нуклеотидна једињења, она делује као протетска група ензима за редукцију оксидације. Ови ензими су познати као флавопротеини.

ФАД је снажно везан за флавопротеин, у ензиму сукцинат дехидрогеназу; на пример, ковалентно је везан за остатак хистидина.

Извор: Едгар181

Флавопротеини делују у циклусу лимунске киселине, у ланцу електронског транспорта и оксидативној разградњи аминокиселина и масних киселина, чија је функција оксидација алкана у алкене.

карактеристике

ФАД се састоји од хетероцикличког прстена (изоалоксацина) који му даје жуту боју, везан на алкохол (рибитол). Ово једињење се може делимично редукована генерисања стабилне радикал ФАДХ или потпуно смањује производњу ФАДХ ₂ .

Када је ковалентно везан за ензиме сматра се протетском групом, то јест, чини не-аминокиселински део протеина.

Флавопротеини у свом оксидованом облику представљају важне апсорпционе појасеве у видљивом спектру, дајући им интензивну боју која се креће од жуте до црвене и зелене.

Када се ови ензими смање, претрпе промену боје услед промене апсорпционог спектра. Ова карактеристика се користи за проучавање активности ових ензима.

Биљке и неки микроорганизми способни да синтетишу флавине, али код виших животиња (као што је човек) синтеза изоалоксацинског прстена није могућа, па се ова једињења добијају путем исхране, попут витамина Б ₂ .

У ФАД-у, истовремено преношење два електрона или секвенцијални преноси сваког електрона могу се генерисати да би се створио редуковани облик ФАДХ ₂ .

ФАД биосинтеза

Као што је горе споменуто, животиње не могу да синтетишу прстен који чини коензим ФАД, тако да је за добијање наведеног коензима потребан прекурсор добијен из исхране, који је генерално витамин. Ове витамине синтетишу само микроорганизми и биљке.

ФАД се генерише из витамина Б ₂ (рибофлавин) преко две реакције. У рибофлавину, рибидилни бочни ланац се фосфорилира у -ОХ групи Ц5 угљеника ензимом флавокиназом.

У овом кораку се ствара флавин мононуклеотид (ФМН) који, упркос називу, није прави нуклеотид, пошто рибидилни ланац није прави шећер.

Након формирања ФМН-а и кроз пирофосфатну групу (ППи), спајање са АМП долази дејством ензима ФАД пирофосфорилаза, чиме се коначно ствара коензим ФАД. Ензими флавокиназа и пирофосфорилаза налазе се у природи у изобиљу.

Значај

Иако многи ензими могу сами извршити своје каталитичке функције, постоје неки којима је потребна спољашња компонента која им даје хемијске функције које им недостају у својим полипептидним ланцима.

Спољне компоненте су такозвани кофактори, који могу бити јони метала и органска једињења. У том случају су познати као коенцими, као што је случај са ФАД-ом.

Каталитичко место ензимско-коензимског комплекса назива се холоензим, а ензим је познат и као апоензим када му недостаје кофактор, стање у којем остаје каталитички неактиван.

Каталитичка активност различитих ензима (о флавину зависна) треба да буде везана за ФАД да би спровела своју каталитичку активност. У њима, ФАД делује као посредник у транспортовању електрона и атома водоника који настају приликом претварања супстрата у производе.

Постоје разне реакције које зависе од флавина, попут оксидације угљених веза у случају трансформације засићених до незасићених масних киселина или оксидације сукцината до фумарата.

Флавин зависне дехидрогеназе и оксидазе

Ензими зависни од флавина садрже чврсто везан ФАД као протетску групу. Подручја овог коензима која су укључена у редокс редоследа различитих реакција могу се реверзибилно смањити, то јест, молекул се може реверзибилно променити у стања ФАД, ФАДХ и ФАДХ ₂ .

Најважнији флавопротеини су дехидрогеназе повезане са транспортом електрона и дисањем, а налазе се у митохондријама или његовим мембранама.

Неки ензими зависни од флавина су сукцинат дехидрогеназа, која делује у циклусу лимунске киселине, као и ацил-ЦоА-дехидрогеназа, која интервенира у првој фази дехидрогенације у оксидацији масних киселина.

Флавопротеини који су дехидрогеназе имају малу вероватноћу да смањени ФАД (ФАДХ ₂ ) могу да се поново оксидују молекуларним кисеоником. С друге стране, у флавопротеин оксидазама, ФАДХ ₂ лако се поново оксидује, стварајући водоник пероксид.

У неким ћелијама сисара налази се флавопротеин зван НАДПХ-цитокром П450 редуктаза, који садржи и ФАД и ФМН (флавин мононуклеотид).

Овај флавопротеин је мембрански ензим уграђен у спољну мембрану ендоплазматског ретикулума. ФАД везан за овај ензим је акцептор електрона за НАДПХ током оксигенације супстрата.

ФАД у метаболичким путевима

Сукцинантна дехидрогеназа је мембрански флавопротеин смештен у унутрашњој митохондријалној мембрани ћелија, који садржи ковалентно везан ФАД. У циклусу са лимунском киселином, ово је одговорно за оксидацију засићене везе у центру молекуле сукцината, претварајући је у двоструку, да би настао фумарат.

Коензим ФАД је рецептор електрона који долази од оксидације ове везе, сводећи је у стање ФАДХ ₂ . Ови електрони се касније преносе у ланац електронског транспорта.

Комплекс ИИ ланца преноса електрона садржи флавопротеин сукцинат дехидрогеназу. Функција овог комплекса је да прелази електроне из сукцината у коензим К. ФАДХ ₂ се оксидује у ФАД, преносећи на тај начин електроне.

Флавопротеин ацил-ЦоА-дехидрогеназа катализује стварање транс двоструке везе да би формирао транс-еноил ЦоА на метаболичком путу β-оксидације масне киселине. Ова реакција је хемијски једнака оној коју врши сукцинат дехидрогеназа у циклусу лимунске киселине, при чему је коензим ФАД рецептор за Х производ дехидрогенације.

Референце

1. Девлин, ТМ (1992). Уџбеник биохемије: са клиничким корелацијама. Јохн Вилеи & Сонс, Инц.
2. Гарретт, РХ и Грисхам, ЦМ (2008). Биохемија. Ед. Тхомсон Броокс / Цоле.
3. Нелсон, ДЛ и Цок, ММ (2006). Лехнингерови принципи биохемије 4. издање. Ед Омега. Барцелона.
4. Равн, ЈД (1989). Биохемија (бр. 577.1 РАВ). Ед. Интерамерицана-МцГрав-Хилл
5. Воет, Д. и Воет, ЈГ (2006). Биохемија. Панамерицан Медицал Ед.