Каталазе је оксидоредуктаза ензим (Х2О2: Х2О2 оксидоредуктаза) широко распрострањена у природи. Катализује у различитим ткивима и ћелијама реакцију "распада" водоник-пероксида на молекулски кисеоник и воду.
Прва запажања ове врсте ензима датирају још од раних 1810-их, али тек је 1901. Лоев препознао да каталаза постоји у готово свим постојећим живим организмима и у више различитих типова ћелија.
Молекуларна структура ензима Каталаза (Извор: Воссман виа Викимедиа Цоммонс)
Овај ензим, кључан за одржавање ћелијског интегритета и главни регулатор метаболизма водоник-пероксида, био је основни фактор за потврђивање да у природи постоје ензими који делују на одређене супстрате.
Сисари и други организми поседују ензиме каталазе који се такође могу понашати као пероксидазе, катализујући редокс реакције различитих супстрата користећи водоник пероксид.
Код већине еукариота ензими каталазе налазе се углавном у субћелијским органелама познатим као "пероксисоми", а код људи постоје бројна патолошка стања повезана са недостатком овог ензима.
карактеристике
Активност ензима попут каталазе може значајно варирати у зависности од врсте ткива које се разматра. На пример, код сисара активност каталазе је значајна и у бубрезима и у јетри и знатно је нижа у везивном ткиву.
Стога је каталаза код сисара првенствено повезана са свим ткивима која показују значајан аеробни метаболизам.
Сисари посједују каталазе и у митохондријима и у пероксисомима, а у оба су одјељка ензими повезани са органеларним мембранама. Насупрот томе, у еритроцитима је активност каталазе повезана са растворљивим ензимом (имајте на уму да еритроцити имају мало унутрашњих органела).
Каталаза је ензим са великим бројем обртаја или каталитичка константа (веома је брза и ефикасна), а општа реакција коју катализује је следећа:
2Х2О2 → 2Х2О + О2
У присуству ниских концентрација водоник-пероксида, сисар каталаза се, на пример, понаша попут оксидазе, користећи молекулски кисеоник (О2), за оксидацију молекула попут индола и β-фенилетиламин, прекурсора аминокиселине триптофан и неуротрансмитер, респективно.
Тренутно су познати неки конкурентски инхибитори активности каталазе, а нарочито натријум азид и 3-аминотриазол. Азид, у свом анионском облику, је моћан инхибитор осталих протеина са хем групама и користи се за елиминацију или спречавање раста микроорганизама под различитим условима.
Структура
Код људи каталазу кодира ген од 34 кб који има 12 интрона и 13 егзона и кодира протеин 526 аминокиселина.
Већина испитиваних каталаза су тетрамерни ензими чија је молекулска маса близу 240 кДа (60 кДа за сваку подјединицу), а сваки мономер повезан је са протетском хемином или феропротопорфиринском групом.
Његову структуру чине четири домена састављена од секундарних структура формираних од алфа хелика и бета-пресавијених листова, а студије спроведене у јетреним ензимима људи и говеда показале су да су ови протеини везани за четири молекуле НАДПХ.
Чини се да ови молекули НАДПХ нису битни за ензиматску активност каталазе (за производњу воде и кисеоника из хидроген пероксида), али изгледа да су повезани са смањењем осетљивости овог ензима на високе концентрације његових отровни супстрат.
Домене сваке подјединице у људској катализи су:
-Неглобуларна продужена ручица Н-терминала, која функционише за стабилизацију кватернарне структуре
-П-бачва од осам антипаралних β пресавијених листова, који доприносе неким бочним везама у хеме групи
-Доном „коверте“ који окружује спољни домен, укључујући хеме групу и, на крају
-Домен са структуром алфа хелика
Четири подјединице, са ова четири домена, одговорне су за формирање дугог канала чија је величина критична за механизам препознавања водоник-пероксида од стране ензима (који користи аминокиселине попут хистидина, аспарагина, глутамина и аспарагинске киселине за то).
Карактеристике
Према неким ауторима, каталаза испуњава две ензимске функције:
- Разградња хидроген пероксида у воду и молекуларни кисеоник (као специфична пероксидаза).
-Оксидација донатора протона, попут метанола, етанола, многих фенола и мравље киселине, користећи један мол водоник-пероксида (као неспецифичну пероксидазу).
-У еритроцитима изгледа да велика количина каталазе има важну улогу у заштити хемоглобина од оксидационих агенаса, као што су водоник пероксид, аскорбинска киселина, метилхидразин и други.
Ензим присутан у овим ћелијама одговоран је за одбрану осталих ткива са мало каталазне активности против високих концентрација водоник пероксида.
-Неки инсекти, као што је бомба бомардијера, користе каталазу као одбрамбени механизам, јер они разлажу хидроген пероксид и користе гасовити кисеоник ове реакције да би убрзали ослобађање воде и других хемијских једињења у облику паре.
-У биљкама је каталаза (такође присутна у пероксисомима) једна од компоненти механизма фотореспирације, током које се фосфогликолат произведен ензимом РуБисЦО користи за производњу 3-фосфоглицерата.
Сродне патологије код људи
Главни извори производње супстрата за каталазу, водоник пероксида, су реакције које катализују ензими оксидазе, реактивне врсте кисеоника и неке туморске ћелије.
Ово једињење је укључено у упалне процесе, у експресији адхезивних молекула, у апоптози, у регулацији агрегације тромбоцита и у контроли ћелијске пролиферације.
Када постоје недостаци овог ензима, настају високе концентрације његовог супстрата, што изазива лезије у ћелијској мембрани, оштећења у транспорту електрона у митохондријама, у метаболизму хомоцистеина и у ДНК.
Међу болестима повезаним са мутацијама кодирајућег гена за људску каталазу су:
-Меллитус дијабетес
-Артеријска хипертензија
-Алхеимер
-Витилиго и други
Референце
- Агар, Н., Садрзадех, С., Халлаваи, П., Еатон, Ј. (1986). Еритроцитна каталаза. Соматска оксидациона одбрана? Ј. Цлин. Инвестирајте. , 77, 319–321.
- Готх, Л., Расс, П., & Паи, А. (2004). Мутације ензима каталаза и њихова повезаност са болестима. Молекуларна дијагноза, 8 (3), 141–149.
- Киркман, Х., и Гаетанит, ГФ (1984). Каталаза: тетрамерни ензим са четири чврсто везана молекула НАДПХ. Проц. Натл. Ацад. Сци. УСА, 81, 4343-4347.
- Киркман, ХН, и Гаетани, ГФ (2006). Сисав каталаз: реван ензим са новим мистеријама. Трендови у биохемијским наукама, 32 (1), 44–50.
- Равн, ЈД (1998). Биохемија. Бурлингтон, Масачусетс: Неил Паттерсон Публисхерс.
- Соломон, Е., Берг, Л. и Мартин, Д. (1999). Биологија (5. изд.). Филаделфија, Пенсилванија: Саундерс Цоллеге Публисхинг.
- Ваинсхтеин, Б., Мелик-Адамиан, В., Баринин, В., Вагин, А., & Гребенко, А. (1981). Тродимензионална структура ензима каталазе. Природа, 293 (1), 411-412.