У целулазе су група ензима произведених од стране биљака и разних микроорганизама "целулолитична" каталитичке активности која укључује деградацију целулозе, најраспрострањенији полисахарид у природи.
Ови протеини припадају породици ензима гликозидне хидролазе или гликозид хидролазе јер су способни да хидролизују везе између јединица глукозе не само у целулози, већ и у неким β-Д-глуканима који су присутни у житарицама.
Графички приказ молекуларне структуре целулазе (Извор: Јавахар Сваминатхан и особље МСД-а у Европском институту за биоинформатику путем Викимедиа Цоммонса)
Расправљало се о његовом присуству у животињском царству, а дигестирање целулозе од биљоједивих животиња приписује се симбиотичкој цревној микрофлори. Међутим, релативно недавна истраживања показују да овај ензим производе и бескраљежњаци попут инсеката, мекушаца и неких нематода.
Целулоза је битан део ћелијске стијенке свих биљних организама, а производе је и неке врсте алги, гљивица и бактерија. То је линеарни хомополизахарид високе молекулске тежине, састављен од Д-глукопиранозе повезане β-1,4 везама.
Овај полисахарид је механички и хемијски отпоран, јер је састављен од паралелних ланаца који су поредани у уздужним осовинама стабилизованим водоничним везама.
Пошто су биљке, главни произвођачи целулозе, основни ланац исхране, постојање ових ензима је неопходно за употребу ових ткива, а самим тим и за опстанак великог дела копнене фауне (укључујући микроорганизми).
карактеристике
Ћелулозе које експримира већина микроорганизама извршавају своје каталитичке функције у ванћелијском матриксу и уопште се стварају у великим количинама, што се индустријски користи у многе сврхе.
Бактерије производе мале количине целулаза повезаних са комплексом, док гљиве производе велике количине ових ензима, који се не повезују увек један с другим, али делују синергијски.
Зависно од организма који се проучава, посебно ако су прокариоти и еукариоти, „секреторни“ путеви за ове врсте ензима су веома различити.
Класификација
Целулазе или целулолитички ензими налазе се у природи као мултиензимски систем, односно формирају комплексе који су сачињени од више протеина. Њихова класификација обично их дели на три важне групе:
- Ендоглуканазе или ендо-1,4-β-Д-глукан глуконохидролазе : који сечу на насумично "аморфна" места у унутрашњим регионима целулозних ланаца
- Егзоглуканазе, целобиохидролазе или 1,4-β-Д-глукан целобиохидролазе : који хидролизују редуктивне и не редуцирајуће крајеве целулозних ланаца, ослобађајући остатке глукозе или целлобиозе (групе глукозе повезане)
- β-глукозидазе или β-Д-глукозид глукохидролазе : способне да хидролизирају крајеве целулозе који не редукују и ослобађају остатке глукозе
Мултиензимски комплекси ензима целулазе које неки организми производе познати су као целулозоми чије је појединачне компоненте тешко идентификовати и изоловати, али вероватно одговарају ензимима из три описане групе.
Унутар сваке групе целулаза постоје породице које су груписане јер имају неке посебне карактеристике. Ове породице могу формирати "кланове" чији чланови имају разлике у својим редоследима, али деле неке структурне и функционалне карактеристике једни са другима.
Структура
Ензими целулазе су „модуларни“ протеини који су састављени од структурно и функционално дискретних домена: каталитички домен и домен који веже угљене хидрате.
Као и већина гликозил хидролазе, у каталитичкој домени целулазе поседују аминокиселински остатак који делује као каталитички нуклеофил који је негативно набијен на оптималном пХ ензима и други остатак који делује као донор протона.
Овај пар резидуа, зависно од организма који експримира ензим, могу бити два аспартата, два глутамата или један од сваког.
Код многих гљивица и бактерија целулазе су високо гликозилирани протеини, међутим независне студије указују на то да ови угљени хидратни остаци не играју главну улогу у ензимској активности ових ензима.
Када се целулазе удружују у формирање комплекса, постижући већу ензиматску активност на различитим облицима истог супстрата, оне могу имати до пет различитих ензимских подјединица.
Карактеристике
Ови важни ензими, које производе посебно целулотске бактерије и гљивице, имају различите функције, са биолошког и индустријског становишта:
Биолошки
Целулазе играју фундаменталну улогу у замршеној мрежи биоразградње целулозе и лигноцелулозе, који су најзаступљенији полисахариди у биосфери.
Целулазе које производе микроорганизми повезани са гастроинтестиналним трактом многих биљоједа представљају једну од најважнијих породица ензима у природи, пошто се свеједине и строги месождерке хране биомасом асимилираном од стране ових животиња.
Човек, на пример, конзумира храну биљног порекла и сва целулоза која се у њему налази сматра се „сировим влакнима“. Касније се елиминише изметом, јер нема ензиме за варење.
Превари, као што су краве, способни су да повећају своју тежину и мишићну величину захваљујући кориштењу угљеника садржаног у облику глукозе у целулози, пошто је њихова цревна микрофлора одговорна за разградњу биљака кроз активности целулазе .
У биљкама су ови ензими одговорни за разградњу ћелијске стијенке као одговор на различите подражаје који се јављају у различитим фазама развоја, као што су апсцисија и дозревање плодова, апсциси лишћа и махуна, између осталог.
Индустриал
На индустријском нивоу, ови ензими се производе у великој мери и користе се у многим пољопривредним процесима који су повезани са биљним материјалима и њиховом прерадом.
Међу тим процесима је и производња биогорива, за које целулазе задовољавају више од 8% потребе индустријских ензима. То је зато што су ови ензими изузетно важни за производњу етанола из биљног отпада из различитих извора.
Такође се користе у текстилној индустрији за више сврхе: производњу хране за животиње, побољшање квалитета и „пробављивости“ концентроване хране или током прераде сокова и брашна.
Ови протеини се заузврат користе у производњи уља, зачина, полисахарида за комерцијалну употребу као што је агар и такође за добијање протеина из семенки и другог биљног ткива.
Референце
- Баиер, ЕА, Цханзит, Х., Ламед, Р. и Схохам, И. (1998). Целулоза, целулазе и целулозоми. Тренутно мишљење о структуралној биологији, 8, 548–557.
- Деи, П., Харборне, Ј. (1977). Биљна биохемија. Сан Дијего, Калифорнија: Ацадемиц Пресс.
- Хубер, Т., Муссиг, Ј., Цурнов, О., Панг, С., Бицкертон, С., & Стаигер, МП (2012). Критични преглед целовитих целулозних композита. Јоурнал оф Материалс Сциенце, 47 (3), 1171-1186.
- Кновлес, Ј., и Теери, Т. (1987). Породице целулазе и њихови гени. ТИБТЕЦХ, 5, 255–261.
- Нелсон, ДЛ и Цок, ММ (2009). Лехнингерови принципи биохемије. Омега издања (5. изд.).
- Нутт, А., Силд, В., Петтерссон, Г., & Јоханссон, Г. (1998). Кривуље напретка Средство за функционалну класификацију целулаза. Ј. Биоцхем. , 258, 200–206.
- Реилли, ПЈ (2007). Структура и функција амилазе и целулазе. У С.-Т. Ианг (ур.), Биопроцесирање производа са доданом вредношћу из обновљивих ресурса (стр. 119–130). Елсевиер БВ
- Садху, С., Маити, ТК (2013). Производња целулазе од бактерија: Преглед. Бритисх Мицробиологи Ресеарцх Јоурнал, 3 (3), 235–258.
- Ватанабе, Х., и Токуда, Г. (2001). Анимал Целлуласес. Науке о ћелијском и молекуларном животу, 58, 1167-1178.